Return to search

Caracterização, capacidade espumante e estabilidade de espumas de claras de ovos frescas, pasteurizadas e desidratadas

Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Agrárias, Programa de Pós-Graduação em Ciência dos Alimentos, Florianópolis, 2017. / Documento digital não disponível. / Made available in DSpace on 2017-08-01T04:14:53Z (GMT). No. of bitstreams: 1
348598.pdf: 3795983 bytes, checksum: 84565645a497860bd7ec913e68dcfc43 (MD5)
Previous issue date: 2017 / As claras de ovo na sua forma fresca (F), pasteurizada (P) e desidratada (S) foram caracterizadas fisico-quimicamente e avaliadas quanto à capacidade espumante e estabilidade. Com relação à caracterização, as claras apresentaram pH entre 9,1 e 9,5 e teores de umidade e proteínas de acordo com o disposto na literatura. A análise de açúcares redutores indicaram valores decrescentes entre as claras F, P e S de 0,55; 0,32 e 0,20 %, respectivamente, que foi atribuído a ocorrência da reação de Maillard durante os tratamentos térmicos aos quais as claras P e S foram submentidas. Nos ensaios de cor todas as claras apresentaram coloração amarela esverdeada, atribuída a presença de riboflavina. A clara F apresentou maior luminosidade e a clara S apresentou maior índice de escurecimento (IE), indicando que o processamento térmico causou escurecimento em virtude da ocorrência da reação de Maillard, corroborando com os ensaios de açúcares redutores. No que se refere à viscosidade, as claras apresentaram comportamento pseudoplástico embora a clara F tenha apresentado maior viscosidade (3, 67 mPa.s-1), seguida pelas claras P e S (2,70 e 2,65 mPa.s-1, respectivamente). A degradação térmica (TGA) das claras ocorreu até 500 °C, apresentado três estágios, que foram atribuídos à perda de água (67 °C) e a degradação térmica das proteínas (292 e 315 °C). Através das análises de calorimetria exploratória de diferencial (DSC) foram identificados quatro picos endotérmicos na faixa de temperatura entre 56 e 85 °C em todas as claras, sendo atribuídos a desnaturação das proteínas ovotransferrina, lisozima, ovalbumina e S-ovalbumina. As claras P e S apresentaram a menor entalpia de desnaturação indicando que nestas amostras ocorreu uma prévia perda parcial da estrutura conformacional das proteínas em função dos tratamentos térmicos aos quais foram submetidas. As claras P e S também apresentaram os menores valores de tensão superficial em relação à clara fresca, sugerindo que o tratamento térmico alterou a atividade de superfície das proteínas destas claras. Os ensaios com as espumas mostraram curvas de % overrun com comportamento similar apresentando aumento até atingir o overrun máximo com posterior declínio. A clara F apresentou maior capacidade espumante durante todo o ensaio (1.153 %) seguida da clara S (677 %) e P (560 %), cuja diferença foi atribuída a melhor atividade de superfície das proteínas contidas na clara F. Nos ensaios de estabilidade, a clara S apresentou a espuma menos estável, com maiores valores de drenado (% DR) e menor tempo de meia vida, quando comparada as demais claras, devido a ação da gravidade, diferença de pressão e às forças de repulsão e atração no sistema coloidal. Os ensaios de microscopia óptica de fluorescência das medidas de overrun evidenciaram a geometria poliédrica das bolhas das espumas da clara F e mais esférica para as espumas das claras P e S e permitiram observar e espessura das películas, a presença dos filmes lamelares e das bordas de Plateau, mostrando os efeitos da incorporação de ar na estrutura da espuma formada. Durante os ensaios de estabilidade observou-se movimento dinâmico no sistema, saindo de um sistema mais denso de pequenas bolhas para um sistema menos denso de grandes bolhas, onde foram identificados os fenômenos desestabilização de creaming, coarsening, maturação de Ostwald e coalescência em todas as espumas, embora a intensidade dos mesmos tenha sido diferente em função da amostra. Desta forma foi concluído que o processo de pasteurização e desidratação aos quais as claras P e S foram submetidas podem ter favorecido nessas claras o escurecimento, a redução da atividade de superfície das proteínas, reduzido a viscosidade e aumentado a tensão superficial, o que ocasionou a redução da capacidade espumante de ambas as claras e o comportamento menos estável da clara S, quando comparadas a clara F. / Abstract : Egg whites in their fresh (F), pasteurized (P) and dehydrated (S) form were characterized physicochemically and evaluated for foaming ability and stability. Regarding the characterization, the egg whites presented pH between 9.1 and 9.5 and moisture and protein contents according to the literature. The analysis of reducing sugars indicated decreasing values between the egg whites F, P and S of 0.55; 0.32 and 0.20%, respectively, which were attributed to the occurrence of the Maillard reaction during the heat treatments to which the P and S whites were submitted. In the color tests all the egg whites presented greenish yellow coloration, attributed to the presence of riboflavin. The egg white F presented higher luminosity and the white S presented a higher darkening index (IE), indicating that the thermal processing caused darkening due to the occurrence of the Maillard reaction, corroborating with the reductive sugars tests. Regarding the viscosity, the egg whites presented pseudoplastic behavior although the egg white F had a higher viscosity (3.67 mPa.s-1), followed by the whites P and S (2.70 and 2.65 mPa.s-1, respectively). The thermal degradation (TGA) of the egg whites occurred up to 500 ° C, presented three stages, which were attributed to water loss (67 ° C) and thermal degradation of proteins (292 and 315 °C). Through the exploratory scanning calorimetry (DSC) analyzes, four endothermic peaks were identified in the temperature range between 56 and 85 ° C in all the egg whites, with the denaturing of the ovotransferrin, lysozyme, ovalbumin and S-ovalbumin proteins being identified. The P and S egg whites showed the lowest enthalpy of denaturation indicating that in these samples there was a previous partial loss of the conformational structure of the proteins as a function of the thermal treatments to which they were submitted. The P and S egg whites also presented the lowest values of surface tension in relation to the fresh egg white, suggesting that the thermal treatment altered the surface activity of the proteins of these whites. The tests with the foams showed % overrun curves with similar behavior showing increase until reaching the maximum overrun with subsequent decline of the curve. The egg white F showed higher foaming capacity during the whole test time (1.153%) followed by the clear S (677%) and P (560%), whose difference was attributed to the better surface activity of the proteins contained in the egg white F. Stability, the egg white S was the less stable foam, presenting higher values of drainage (% DR) and lower half - life time, when compared to other egg whites, due to the action of gravity, pressure difference and repulsion forces and attraction in the colloidal system. The fluorescence optical microscopy tests in the overrun tests evidenced the polyhedral geometry of the egg white F and more spherical for the egg whites P and S and allowed to observe and thickness of the films, the presence of the lamellar films and the borders Plateau, showing the effects of the incorporating air into the formed foam structure. During the stability tests, we observed a dynamic movement in the system, moving from a denser system of small bubbles to a less dense system of large bubbles, where phenomena were identified as destabilization of creaming, coarsening, Ostwald maturation and coalescence in all foams although the intensity of the same was different according to the sample. In this way it was concluded that the pasteurization and dehydration process to which the P and S egg whites were submitted may have favored the darkening, reduction of the surface activity of the proteins, reduced viscosity and increased surface tension, which reduction of the foaming capacity of both egg whites and the less stable behavior of the egg white S, when compared to egg white F.

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufsc.br:123456789/177878
Date January 2017
CreatorsSantana, Fabiani Cristina de Oliveira
ContributorsUniversidade Federal de Santa Catarina, Müller, Carmen Maria Olivera
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguageEnglish
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Format194 p.| il., gráfs., tabs.
Sourcereponame:Repositório Institucional da UFSC, instname:Universidade Federal de Santa Catarina, instacron:UFSC
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

Page generated in 0.1478 seconds