Cette thèse présente une étude expérimentale et théorique de petites chaines peptidiques modèles en phase gazeuse. Le premier objectif de ce travail consistait à déterminer les conformations préférentiellement adoptées par ces molécules isolées, en vue d'obtenir des informations sur les interactions intra- et inter-moléculaires intervenant dans ces systèmes flexibles. La stratégie expérimentale utilisée associait la vaporisation laser à une détente supersonique et reposait sur la spectroscopie laser de double résonance IR-UV. L'attribution finale des structures a ensuite été réalisée par comparaison des spectres expérimentaux à des spectres issus de calculs de chimie quantique au niveau DFT-D. Dans un deuxième temps, il s'agissait d'étudier la dynamique de relaxation électronique de ces systèmes par spectroscopie pompe-sonde et mesures de fluorescence, et en particulier la dépendance de celle-ci avec la structure secondaire des peptides modèles. La question de la population conformationnelle de molécules flexibles en phase gazeuse est un sujet délicat et bien souvent éludée car les distributions observées expérimentalement résultent d'un passage hors équilibre lors de la détente supersonique, définissant ainsi une température conformationnelle effective. Un modèle statistique a été développé, décrivant le refroidissement et les isomérisations subis durant la détente par une molécule. Les résultats de ces modélisations reproduisent les tendances d'évolution des rapports d'abondances entre conformations observés expérimentalement et permettent de fournir des ordres de grandeurs relatifs aux processus mis en jeu (nombre de collisions efficaces, trajectoire dans la détente après désorption, températures finales) ainsi qu'une meilleure compréhension des processus de refroidissement et de relaxation conformationnelle. Les études conformationnelles ont été appliquées à deux systèmes modèles choisis pour étudier des interactions structurantes intervenant dans les protéines : les interactions protéines-solvant et les interactions hydrophobes. L'étude des complexes (AcPheNH₂ : H₂O) et (AcPheNHMe : H₂O) ont permis d'identifier les sites de solvatation préférentiellement occupés par une molécule d'eau et ainsi de proposer des mécanismes de formation des complexes dans la détente supersonique. Le rôle structurant très fort des interactions hydrophobes entre chaînes latérales aromatiques a pu être mis en évidence en étudiant deux peptides modèles contenant un enchainement de plusieurs acides aminés phénylalanine : AcPhePheNH₂ et AcPhePhePheNH₂. L'étude des dynamiques de relaxation du premier état excité ππ*, réalisée sur divers peptides modèles, a permis de démontrer la présence d'effets conformationnels importants. Des calculs de chimie quantique (TDDFT et CC2) réalisés sur les systèmes Ac-Phe NH₂ et Ac-Phe NHMe ont montré que cet effet pouvait être expliqué par un transfert d'excitation depuis le cycle aromatique présent sur la chaîne latérale vers les liaisons peptidiques de la chaine principale. Enfin, l'ajout d'une molécule d'eau sur le peptide Ac-Phe NH₂ semble ouvrir de nouvelles voies ultrarapides de relaxation non-radiative.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00847711 |
| Date | 10 July 2013 |
| Creators | Loquais, Yohan |
| Publisher | Université Paris Sud - Paris XI |
| Source Sets | CCSD theses-EN-ligne, France |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | PhD thesis |
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