Orientador: Humberto Márcio Santos Milagre / Banca: Rafael Mafra de Paula Dias / Banca: Alvaro Takeo Omori / Resumo: O (R)-2-hidróxi-4-fenilbutanoato de etila e seus derivados são peça chave para formação dos fármacos inibidores de enzima conversora de angiotensina (ACE) que são utilizados no tratamento de doenças crônicas do coração e hipertensão. A busca por uma metodologia simples e de baixo custo, que englobe reações rápidas, de elevada enantiosseletividade e que ocorram dentro dos parâmetros da química verde é de suma importância. Neste trabalho, foram exploradas diversas reações biocatalíticas visando atingir estes objetivos, tais como: i) resolução cinética catalisada por lipase de Burkholderia cepacia; ii) biorredução enantiosseletiva utilizando levedura Saccharomyces cerevisiae. No caso da biorredução, devido à presença de muitas enzimas em células íntegras, a reação levou a formação majoritária de um subproduto, o 3-fenilpropanol. Por outro lado, a resolução cinética apresentou conversão a apenas um produto, e diversas reações foram testadas, modificando parâmetros como solvente, quantidade de enzima e presença ou ausência de peneiras moleculares. Os resultados obtidos apresentaram baixa conversão, mas são estudos interessantes a respeito da interação deste substrato com a lipase. / Abstract: Ethyl (R)-2-hydroxy-4-phenylbutanoate and its derivatives are key building blocks for the production of angiotensin converting enzymes (ACE) inhibitors, used as treatment for chronic heart diseases and hypertension. The search for a simple and low-cost methodology, that includes fast reactions, high enantioselectivity and in accordance with the principles of green chemistry is of major importance. In this work, we explored some biocatalytic reactions aiming these goals, like: i) kinetic resolution catalyzed by Burkholderia cepacia lipase; ii) enantioselective bioreduction using Saccharomyces cerevisiae yeast. In the case of bioreduction, the reaction led to a higher production of a subproduct, 3-phenylpropanol, due the high amount of enzymes in whole cells. In the kinetic resolution, only one product was formed and several reactions were tested, modifying parameters like solvent, amount of enzymes, presence or absence of molecular sieves. The results showed low conversion, but are interesting studies concerning the interaction of this substrate with lipase. / Mestre
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000914351 |
| Date | January 2019 |
| Creators | Santos, Noelle Cruz Faustino dos. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Química. |
| Publisher | Araraquara, |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | text |
| Format | 86 f. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
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