Made available in DSpace on 2014-08-20T13:42:10Z (GMT). No. of bitstreams: 1
Tese_Renata_Schmidt_Filgueras.pdf: 2801681 bytes, checksum: 977f5228a16ea0addcff2a8a6f4e1cd3 (MD5)
Previous issue date: 2010-07-20 / Biochemical characteristics and oxidative stability during chilling and frozen were studied in M. Gastrocnemius pars interna (GN) and M. Iliofiburalis (IF) of rhea americana. The histochemical and morphometrical study was also conducted to determine fibre types and structural and ultrastructural differences between GN and IF muscles of rhea. Finally, the in vitro protein digestibility and the nutritional value of proteins were also investigated after storage/ageing and cooking in GN muscle.
The ultimate pH was similar in both muscles, but the glycolytic potential (GP) was significantly higher in IF than in GN muscle. Under chilling (4 °C) and air-packaging rhea muscles exhibited differences in their stability. In particular, the IF muscle presented high colour instability and high lipid and protein oxidations after 5 days of air-packaged storage. Under chilling (4 °C) and vacuum-packaging both muscles were highly stables during 28 days and did not present evidences of oxidation. Under frozen (-20 °C) GN muscle was perfectly stable during 180 days, but IF muscle presented evidences of lipid and myoglobin oxidation after 90 days of storage. The fatty acid composition, higher lipid content and the higher myoglobin concentration in IF than in GN muscle could partially explain the instability of IF muscle during air-packaging, but the high residual glycogen observed in biochemical analysis also seemed to be involved in the occurrence of the oxidative process.
The histochemical analysis of rhea limb muscles demonstrated the presence of only one type of fibres in both GN and IF muscles, i.e. fast-twitch oxidative and glycolytic (FOG) fibres. The homogeneity of fibres was evident after m-ATPase, SDH and glycogen staining reactions. In addition, the ultrastructural observation of rhea myofibrils showed contracted and stretched areas, as well as abundant glycogen and numerous mitochondria, mainly in IF muscle.
Finally, the study of protein nutritional value and protein rate of digestion indicated that storage/ageing had less impact than cooking on protein oxidation and aggregation. After cooking (100 °C, 30 min) the aggregates increased 400% and the content of aromatic amino acids decreased. The nutritional value of proteins was affected by cooking, as demonstrated by the decrease of pepsin activity rate. However, trypsin chymotrypsin activities were stable after heat treatment. / As características bioquímicas e a estabilidade oxidativa durante o armazenamento foram estudadas nos músculos Gastrocnemius pars interna (GN) e Iliofiburalis (IF) de emas (rhea americana). Além disso, o estudo histoquímico e morfológico foi conduzido para determinar o tipo metabólico e contráctil das fibras musculares e as diferenças estruturais e ultra-estruturais entre os dois músculos. Por fim, a taxa de digestão e o valor nutricional das proteínas miofibrilares foram investigados após armazenamento/maturação e cocção da carne do músculo GN.
O pH final de ambos os músculos foi semelhante, mas o potencial glicolítico (PG) do músculo IF foi significativamente superior ao do músculo GN. Sob refrigeração (4 °C) e embalagem permeável ao oxigênio os músculos de ema apresentaram diferenças de estabilidade oxidativa. Particularmente, o músculo IF mostrou grande instabilidade de cor e altos níveis de oxidação lipídica e protéica ao final de cinco dias de armazenamento. Sob refrigeração e embalagem a vácuo ambos os músculos foram estáveis durante 28 dias, não apresentando evidências de oxidação. Sob congelamento, enquanto o músculo GN foi estável durante 180 dias, o músculo IF mostrou indícios de oxidação de lipídios e da mioglobina a partir de 90 dias. O perfil dos ácidos graxos, a maior quantidade de lipídios totais e a maior concentração de mioglobina do músculo IF explicam parcialmente sua maior instabilidade oxidativa quando exposto ao oxigênio. Porém, a grande quantidade de glicogênio residual observada no músculo IF após análise bioquímica também parece estar envolvida na ocorrência dos processos oxidativos.
A análise histoquímica dos músculos GN e IF de emas mostrou a presença de somente um tipo de fibra muscular em ambos os músculos, isto é, todas as fibras analisadas foram classificadas como fibras de metabolismo misto (oxidativo e glicolítico) e contração rápida. A homogeneidade do tipo de fibras foi evidenciada após a aplicação de técnicas histoquímicas que determinaram a atividade da m-ATPase, a atividade da succinato desidrogenase (SDH) e presença de glicogênio muscular. Além disso, a observação ultra-estrutural das miofibrilas mostrou áreas de contração e áreas de extensão, assim como abundância de mitocôndrias e de glicogênio, principalmente no músculo IF.
Por fim, o estudo do valor nutricional e da taxa de digestão das proteínas miofibrilares da carne de ema indicaram que a maturação foi menos impactante do que a cocção sobre a oxidação das proteínas e formação de agregados. Após cocção (100 °C, 30 min), a quantidade de agregados aumentou até 400% na carne de ema e os teores de amino ácidos aromáticos caíram. A taxa de digestão pela pepsina diminuiu após tratamento térmico, enquanto a taxa de digestão pela tripsina/quimotripsina manteve-se estável.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpel.edu.br:123456789/1339 |
| Date | 20 July 2010 |
| Creators | Filgueras, Renata Schmidt |
| Contributors | CPF:34202664049, http://lattes.cnpq.br/2834405436222065, Santé-Lhoutellier, Véronique, Zambiazi, Rui Carlos |
| Publisher | Universidade Federal de Pelotas, Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia Agroindustrial, UFPel, BR, Faculdade de Agronomia Eliseu Maciel |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPEL, instname:Universidade Federal de Pelotas, instacron:UFPEL |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0057 seconds