Made available in DSpace on 2014-07-29T15:13:41Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Rpbert Taylor Rocha Bezerra.pdf: 1480821 bytes, checksum: 5c9ea37c94c3053c5474aa724324d709 (MD5) Previous issue date: 2009-08-31 / This study was conducted to evaluate the application of near infrared spectroscopy (NIRS) in the prediction of levels of protein, moisture, fat besides cooking losses and shear force in non-ground frozen meat under slow method -20° C and rapid -40° C. The study was conducted in two stages, the first to identify the effect of freezing on the spectra and the second for the development of equations of calibration and validation of the quantitative method for the constituents and quality factors cited. For the two stages 16 muscles Longissimus dorsi purchased at a large cold-storage building in the state of Goiás under Federal Inspection were used. The method developed to identify the effect of freezing on the spectra obtained by NIRS was able to identify 100% of the samples for the processing -20° and -40° C, with coefficients of determination (R2) greater than 0.94. After identifying the differences between the spectra according to the treatments in the first stage, the calibration was developed to create equations for moisture, protein, fat, cooking losses and shear force for each treatment. In the stage of calibration the regression analysis was developed, , taking as independent variables the results of physical-chemical analysis, and as dependent variables, the results of reflectance in the near infrared region from 1100 to 2400nm. The method showed itself effective for determining differences between spectra of Longissimus dorsi muscles subjected to freezing in temperatures of -20° and -40° C. The influence of the method of freezing on moisture and cooking losses was significant (P<0.05) on the test. The determination coefficients (R2) obtained from the relation between the analysis values by reference methods and by NIRS, for the protein, moisture and fat contents at -20° and -40°C were superior to 0,90. For shear force and cooking losses the values of R2 were superior to 0,70. / O presente trabalho foi desenvolvido com o objetivo de avaliar a aplicação da espectroscopia de infravermelho próximo (NIRS) na predição de teores de proteínas, umidade, gorduras além de perdas por cocção e força de cisalhamento em carnes não trituradas e congeladas sob método lento -20°C e rápido -40°C. O trabalho foi desenvolvido em duas etapas sendo a primeira para a identificação do efeito do congelamento sobre os espectros e a segunda para o desenvolvimento de equações de calibração e adequação do método quantitativo para os constituintes e fatores de qualidade citados. Para as duas etapas foram utilizados 16 músculos Longissimus dorsi adquiridos em um grande frigorífico do estado de Goiás sob Inspeção Federal. O método desenvolvido para a identificação do efeito do congelamento sobre os espectros obtidos por NIRS foram capazes de identificar 100% das amostras quanto aos tratamentos -20 e a -40ºC, com coeficientes de determinação (R2) superiores a 0,94. Após a identificação das diferenças entre os espectros de acordo com os tratamentos na primeira etapa, foi desenvolvida a calibração para a criação das equações para umidade, proteínas, gorduras, perdas por cocção e força de cisalhamento para cada tratamento. Na etapa de calibração foi desenvolvida a análise de regressão (MPLS), tendo como variáveis independentes os resultados das análises físico-químicas e, como variáveis dependentes, os resultados da reflectância no infravermelho próximo na região de 1100 a 2400nm. O método mostrou-se eficaz para a determinação de diferenças entre espectros de músculos Longissimus dorsi bovino submetidos a congelamento sob temperaturas de -20 e a -40°C. A Influência do método de congelamento sobre umidade e perdas por cocção apresentou-se significativo (P<0,05) ao teste t. Os Coeficientes de determinação (R2) obtidos da relação entre os valores das análises por métodos de referência e pelo NIRS, para os conteúdos de proteínas, umidade, gordura a -20 e a -40 °C foram superiores a 0,90. Para força de cisalhamento e perdas por cocção os valores de R2 foram superiores a 0,70.

Made available in DSpace on 2014-08-20T13:42:10Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Tese_Renata_Schmidt_Filgueras.pdf: 2801681 bytes, checksum: 977f5228a16ea0addcff2a8a6f4e1cd3 (MD5) Previous issue date: 2010-07-20 / Biochemical characteristics and oxidative stability during chilling and frozen were studied in M. Gastrocnemius pars interna (GN) and M. Iliofiburalis (IF) of rhea americana. The histochemical and morphometrical study was also conducted to determine fibre types and structural and ultrastructural differences between GN and IF muscles of rhea. Finally, the in vitro protein digestibility and the nutritional value of proteins were also investigated after storage/ageing and cooking in GN muscle. The ultimate pH was similar in both muscles, but the glycolytic potential (GP) was significantly higher in IF than in GN muscle. Under chilling (4 °C) and air-packaging rhea muscles exhibited differences in their stability. In particular, the IF muscle presented high colour instability and high lipid and protein oxidations after 5 days of air-packaged storage. Under chilling (4 °C) and vacuum-packaging both muscles were highly stables during 28 days and did not present evidences of oxidation. Under frozen (-20 °C) GN muscle was perfectly stable during 180 days, but IF muscle presented evidences of lipid and myoglobin oxidation after 90 days of storage. The fatty acid composition, higher lipid content and the higher myoglobin concentration in IF than in GN muscle could partially explain the instability of IF muscle during air-packaging, but the high residual glycogen observed in biochemical analysis also seemed to be involved in the occurrence of the oxidative process. The histochemical analysis of rhea limb muscles demonstrated the presence of only one type of fibres in both GN and IF muscles, i.e. fast-twitch oxidative and glycolytic (FOG) fibres. The homogeneity of fibres was evident after m-ATPase, SDH and glycogen staining reactions. In addition, the ultrastructural observation of rhea myofibrils showed contracted and stretched areas, as well as abundant glycogen and numerous mitochondria, mainly in IF muscle. Finally, the study of protein nutritional value and protein rate of digestion indicated that storage/ageing had less impact than cooking on protein oxidation and aggregation. After cooking (100 °C, 30 min) the aggregates increased 400% and the content of aromatic amino acids decreased. The nutritional value of proteins was affected by cooking, as demonstrated by the decrease of pepsin activity rate. However, trypsin chymotrypsin activities were stable after heat treatment. / As características bioquímicas e a estabilidade oxidativa durante o armazenamento foram estudadas nos músculos Gastrocnemius pars interna (GN) e Iliofiburalis (IF) de emas (rhea americana). Além disso, o estudo histoquímico e morfológico foi conduzido para determinar o tipo metabólico e contráctil das fibras musculares e as diferenças estruturais e ultra-estruturais entre os dois músculos. Por fim, a taxa de digestão e o valor nutricional das proteínas miofibrilares foram investigados após armazenamento/maturação e cocção da carne do músculo GN. O pH final de ambos os músculos foi semelhante, mas o potencial glicolítico (PG) do músculo IF foi significativamente superior ao do músculo GN. Sob refrigeração (4 °C) e embalagem permeável ao oxigênio os músculos de ema apresentaram diferenças de estabilidade oxidativa. Particularmente, o músculo IF mostrou grande instabilidade de cor e altos níveis de oxidação lipídica e protéica ao final de cinco dias de armazenamento. Sob refrigeração e embalagem a vácuo ambos os músculos foram estáveis durante 28 dias, não apresentando evidências de oxidação. Sob congelamento, enquanto o músculo GN foi estável durante 180 dias, o músculo IF mostrou indícios de oxidação de lipídios e da mioglobina a partir de 90 dias. O perfil dos ácidos graxos, a maior quantidade de lipídios totais e a maior concentração de mioglobina do músculo IF explicam parcialmente sua maior instabilidade oxidativa quando exposto ao oxigênio. Porém, a grande quantidade de glicogênio residual observada no músculo IF após análise bioquímica também parece estar envolvida na ocorrência dos processos oxidativos. A análise histoquímica dos músculos GN e IF de emas mostrou a presença de somente um tipo de fibra muscular em ambos os músculos, isto é, todas as fibras analisadas foram classificadas como fibras de metabolismo misto (oxidativo e glicolítico) e contração rápida. A homogeneidade do tipo de fibras foi evidenciada após a aplicação de técnicas histoquímicas que determinaram a atividade da m-ATPase, a atividade da succinato desidrogenase (SDH) e presença de glicogênio muscular. Além disso, a observação ultra-estrutural das miofibrilas mostrou áreas de contração e áreas de extensão, assim como abundância de mitocôndrias e de glicogênio, principalmente no músculo IF. Por fim, o estudo do valor nutricional e da taxa de digestão das proteínas miofibrilares da carne de ema indicaram que a maturação foi menos impactante do que a cocção sobre a oxidação das proteínas e formação de agregados. Após cocção (100 °C, 30 min), a quantidade de agregados aumentou até 400% na carne de ema e os teores de amino ácidos aromáticos caíram. A taxa de digestão pela pepsina diminuiu após tratamento térmico, enquanto a taxa de digestão pela tripsina/quimotripsina manteve-se estável.