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Etudes fonctionnelles et structurales de la protéine EED, partenaire cellulaire du virus VIH-1 et de la cellulase « froide » Cel5G de Pseudoalteromonas haloplanktis

La protéine humaine EED appartient à la famille des «Polycomb». Elle intervient dans la régulation génique. Elle jouerait aussi un rôle dans le cycle du virus de l'immunodéficience humaine (VIH-1) en participant au transport du complexe de préintégration et en facilitant la réaction d'intégration. EED a été surproduite afin d'être cristallisée seule et en complexe avec les protéines virales IN, MA et Nef. Un modèle de EED a été construit par homologie structurale. D'après nos expériences de « phage display », les régions susceptibles d'interagir avec les partenaires viraux se situent sur des boucles de ce modèle.<br />La bactérie psychrophile P. haloplanktis produit la cellulase Cel5G. Les structures de cette cellulase seule et en complexe avec le cellobiose, ont été déterminées à haute résolution par remplacement moléculaire. La cellulase Cel5A de la bactérie mésophile E. chrysanthemi a été utilisée comme modèle. Nos résultats permettent de mieux comprendre les déterminants structuraux responsables de l'adaptation des enzymes aux basses températures.

Identiferoai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00091916
Date06 October 2005
CreatorsViolot, Sébastien
PublisherUniversité Claude Bernard - Lyon I
Source SetsCCSD theses-EN-ligne, France
LanguageFrench
Detected LanguageFrench
TypePhD thesis

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