Orientador: Jaime Amaya Farfan / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-11T23:28:11Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2000 / Resumo: Os efeitos da reação de maleilação no isolado protéico de soja (IPS) têm sido muito pouco investigados. O presente trabalho consistiu em estudar a modificação do IPS usando anidrido maléico, acompanhando seu efeito na concentração de lisina disponível, atividade dos inibidores de tripsina, grau de hidrofobicidade superficial e comportamento do IPS maleilado quando submetido à hidrólise enzimática com aquimotripsina.
O IPS foi tratado com anidrido maléico nas concentrações molares de
0,0170 (IPSM1); 0,0505 (IPSM2); 0,0809 (IPSM3) e 0,1535 (IPSM4). Via de
comparação, uma amostra do IPS foi desnaturada tennicamente a 80°C, por 10 minutos. A concentração de reagente de 0,0809M foi suficiente para atingir um grau de maleilação de 86,7%. O uso de benzoila-DL-arginina-p-nitroanilida (BAPNA) indicou que os níveis de atividade do inibidor correlacionaram inversamente com os graus de maleilação e que, excetuando o nível mais baixo de maleilação, a
modificação química foi mais efetiva em eliminar a atividade inibitória do que
tratamento ténnico ...Observação: O resumo, na íntegra poderá ser visualizado no texto completo da tese digital. / Abstract: Chemical modification of soybean protein isolates (SPI) with maleic anhydride has not been studied to any great extent. The objective of the present work was to investigate the effect of maleylation of SPI on the total trypsin inhibitory activity, available lysine content, polyacrylamide-gel electrophoretic (SDS-PAGE) mobility, surface hydrophobicity of the SPI components and the effect on proteolysis of the isolate with a-chymotrypsin. The SPI suspension was reacted with maleic anhydride in the concentrations of (mole/L) 0.017 (SPIM1), 0.0505 (SPIM2), 0.0809 (SPIM3)
and 0.1535 (SPIM4). For comparison, a sample of the isolate was thermally
denatured at 80°C for 10 minutes. The SPI treatments showed corresponding lysine modification (maleylation) extents of (%) 3.2, 50.7, 86.7 and 92.4. Use of benzqyl-DL-arginine-p-nitroanylide (BAPNA) indicated that the levels of active inhibitor varied inversely with respect to the degree of maleylation and that, except for the least modified product, all of the chemical treatments were more effective at removing the antitryptic activity than thermal treatment ...Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations. / Mestrado / Mestre em Ciência da Nutrição
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/254453 |
| Date | 11 August 2018 |
| Creators | Silva, Vera Sônia Nunes da |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Amaya-Farfán, Jaime, 1941-, Farfan, Jaime Amaya, 1941-, Netto, Flavia Maria, Pacheco, Maria Teresa Bertoldo |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Ciência da Nutrição |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 135p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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