Orientador : Edson Rosa Pimentel / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-08-03T01:37:01Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2002 / Resumo: Os tendões em geral, possuem funções importantes relacionadas com a transmissão das forças de tração geradas pela contração muscular para o osso. São estruturas adaptadas à resistir a forças de tração, e em alguns tendões podem resistir também a forças de compressão. A organização dos componentes da matriz extracelular proporcionam ao tendão grande flexibilidade, resistência e uma certa elasticidade. Estas características biomecânicas permitem ao tendão realizar trabalho com eficiência funcional e otimização operacional. A matriz extracelular de tendão é constituída por colágeno, proteoglicanos e proteínas não colagênicas. A organização e distribuição destes componentes são diferentes para diferentes tecidos dependendo da presença de forças de tração e compressão a que estão sujeitas. O objetivo deste trabalho foi analisar a organização estrutural e a composição da matriz extracelular de tendões submetidos a forças periódicas de tração. Para tanto, foram analisados tendões de cauda de ratos suspensos e comparados a ratos controle. Foram realizadas análises bioquímicas de componentes da matriz, e análise morfológica utilizando microscopia de luz normal e polarizada além da microscopia eletrônica de transmissão. As análises revelaram que os tendões caudais sob tração sofrem. modificações estruturais e físico químicas. Foi observado que no caso dos tendões suspensos, ocorreu uma maior compactação e organização das moléculas colagênicas, e que também um dos pequenos proteoglicanos, o decorim provavelmente sofre alterações em sua estrutura / Abstract: Tendons are structures capable of undergoing different adaptations to accomplish their function with efficiency. In this work we have analyzed the modifications in tendons of rat tails, which were submitted to periodic tension forces. Morphological and biochemical analyses were carried out. A waviness aspect of collagen bundles was observed for suspended tendons but not in control tendons. Also higher linear dichroism values were observed for suspended tendons, indicating the existence of a re-arrangement of the collagen bundles when submitted to tension forces. Ultrastructural analysis, showed that in the case of suspended tendons, the diameter of the fibrils of collagen were larger compared with the control. The biochemical analysis, showed no differences between the composition of the extracellular matrix of suspended and control tendons, but it was remarkable the behavior of the polydisperse proteoglycan with 140 kDa, that migrated faster in SDS PAGE, in the case of suspended tendons, indicating probably a diminishing in the size of the glycosaminoglycan chain present in that proteoglycan. It is discussed the possible effect of the polydisperse component in the increased diameter of collagen fibrils in the case of suspended tendons / Mestrado / Biologia Celular / Mestre em Biologia Celular e Estrutural
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/317489 |
| Date | 29 October 2002 |
| Creators | Catalano, Ricardo |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Pimentel, Edson Rosa, 1949-, Vidal, Benedicto de Campos, Malmonge, Sonia Maria, Esquisatto, Marcelo Augusto Marreto |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Estrutural |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 89f. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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