Le virus de la panachure jaune du riz (virus RYMV pour Rice Yellow Mottle Virus) infecte principalement le genre Oryza et provoque d'importants dégâts sur les cultures de riz en Afrique. Bien que son génome soit rudimentaire, ce virus code des protéines essentielles pour son maintien chez l’hôte en dépit des mécanismes de défense de la plante. Les travaux récents de l’équipe ont permis d’identifier la protéine P1 codée par ce virus comme une protéine qui pourrait, grâce à sa propriété de suppresseur de RNA silencing, permettre au virus de contourner un mécanisme de défense essentiel de l’hôte et permettre au virus de perpétuer son cycle viral. Peu de données concernant les mécanismes d’action de la protéine P1 sont disponibles à ce jour. Le travail entrepris au cours de ma thèse a donc consisté à compléter les connaissances sur la biochimie de cette protéine, à définir sa structure tridimensionnelle et à mettre à jour sa localisation sub cellulaire afin de révéler des propriétés qui pourraient nous permettre non seulement de mieux comprendre comment cette protéine opère ses fonctions mais également de définir des méthodes de lutte adéquates contre ce virus. Ainsi, je montre que la protéine P1 constitue une nouvelle famille de protéine à doigt de zinc possédant une structure 3D inédite composée d’un premier domaine impliqué dans la dimérisation de la protéine et dans des interactions avec des ligands dont certains pourraient provenir de la plante hôte. Mon travail permet également d’identifier un deuxième domaine senseur de l’état redox au sein de la protéine qui lui permet probablement de sonder l’état de la plante pendant l’infection virale et d’adapter ses conformations pour assurer ses fonctions. Finalement, une approche par mutagénèse sur la protéine P1 assistée par la nouvelle structure 3D démontre qu’il est désormais possible d’identifier les résidus essentiels à la protéine pour sa participation dans l’infection virale. Ce travail ouvre donc de nombreuses perspectives pour de futures études de mécanistique sur ces domaines-clé de la protéine, ainsi que pour des études sur sa diversité génétique au sein des très nombreux isolats du virus RYMV en Afrique. / The virus of rice yellow mottle virus (RYMV for Rice Yellow Mottle Virus) mainly infects the genus Oryza and causes significant damage to rice crops in Africa. Although its genome is rudimentary, this virus code essential proteins for its maintenance in the host despite the defense mechanisms of the plant. Recent work by the team has identified the P1 protein encoded by the virus as a protein that could, through its ownership of RNA silencing suppressor, allow the virus to bypass an essential defense mechanism of the host and allow the virus to perpetuate its viral cycle. Little data on the mechanisms of action of the P1 protein is available to date. The work undertaken during my thesis was therefore to supplement the knowledge of the biochemistry of this protein, to define its three-dimensional structure and update its sub cellular localization to reveal properties that could enable us not only to understand how this protein works its functions but also to define methods of adequate response against the virus. Thus, I show that the P1 protein is a new zinc finger protein family having a unique 3D structure consisting of a first domain involved in the dimerization of the protein and in interactions with ligands some of which may originate from the plant host. My work also identifies a second sensor field in the redox state of the protein that probably allows him to probe the state of the plant during viral infection and adapt its conformation to conduct their duties. Finally, a mutagenesis approach to P1 assisted by the new 3D protein structure shows that it is now possible to identify critical residues in the protein for its participation in the viral infection. This work thus opens up many possibilities for future mechanistic studies on these key areas of the protein, as well as for studies of genetic diversity within many RYMV isolates of virus in Africa
| Identifer | oai:union.ndltd.org:theses.fr/2015MONTS024 |
| Date | 15 July 2015 |
| Creators | Poignavent, Vianney |
| Contributors | Montpellier, Brugidou, Christophe, Vignols, Florence |
| Source Sets | Dépôt national des thèses électroniques françaises |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | Electronic Thesis or Dissertation, Text |
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