FundaÃÃo de Amparo à Pesquisa do Estado do Cearà / Conselho Nacional de Desenvolvimento CientÃfico e TecnolÃgico / CoordenaÃÃo de AperfeiÃoamento de Pessoal de NÃvel Superior / Mass spectrometry is a technique widely used in all prod
uctive sectors. Since the
late '80s with the emergence of soft ionization techniques, mass spectrometry has
been widely disseminated in the analysis of biopolymers
such as fatty acids, nucleic acids, oligosaccharides and especially proteins. Lectins are
proteins of nonimmune origin that have at least one specific and reversible binding carbohydrate domain, without the ability to modify them. These proteins are widely distributed in nature.
Lectins isolated from seeds of legumes are among the most studied and have high
homology degree, being an important molecular marker of evolution in this clade.
This study aimed to characterize some legume lectins by m
ass spectrometry. Lectin EVA and LAA with 240 and 237 amino acid residues respectively, were analyzed for
native mass and sequence of amino acids determined, showing a high degree of
homology with other legume lectins. Lectin ConGF, a ConA-like, was analyzed for
protein content in the crystal. Was determined that bot
h mature chain and proteolytic fragments are present to form crystal, which indicates no difference between the chains structure covalently linked together by weak interactions. The partial
sequence shows that ConGF has several structural features within the subtribe
Diocleinae. All results demonstrate that mass spectrometry is a versatile and robust
tool for characterizing proteins and can be successfully used to obtain structural
information of lectins. / A espectrometria de massa à uma tÃcnica amplamente utilizada em todos os setores produtivos. Desde o final dos anos 80 com o surgimento de tÃcnicas de ionizaÃÃo brandas, a espectrometria de massa vem sendo amplamente difundida na anÃlise de biopolÃmeros como Ãcidos graxos, Ãcidos nuclÃicos, oligossacarÃdeos e principalmente proteÃnas. Lectinas sÃo proteÃnas de origem nÃo imune que possuem pelo menos um domÃnio de ligaÃÃo especÃfica e reversÃvel a carboidratos, sem a capacidade de modificÃ-los. Estas proteÃnas sÃo amplamente distribuÃdas na natureza. As lectinas isoladas de sementes de leguminosas estÃo entre as mais estudadas e possuem alta homologia, sendo importantes marcadores moleculares da evoluÃÃo dentro desta famÃlia vegetal. Este trabalho teve como objetivo caracterizar lectinas da famÃlia Leguminosae atravÃs de espectrometria de massa. As lectinas de Erythrina velutina (EVA) e Luetzelburgia auriculata (LAA) com 240 e 237 resÃduos de aminoÃcidos respectivamente foram analisadas quanto a massa molecular nativa e foi determinada a sequencia de aminoÃcidos. As estruturas primÃrias mostraram alto grau de homologia com outras lectinas de leguminosas. A lectina ConGF, uma ConA-Like, foi analisada quanto ao conteÃdo protÃico do cristal. O cristal està composto da cadeia madura alfa e seus os fragmentos proteolÃticos, o que indica nÃo haver diferenÃa entre a estrutura ligada covalentemente e as cadeias unidas por interaÃÃes fracas. A sequÃncia parcial demonstra que ConGF possui caracterÃsticas estruturais da subtribo Diocleinae. Todos os resultados demonstram que a tÃcnica de espectrometria de massa à uma ferramenta versÃtil e robusta para caracterizaÃÃo de proteÃnas e pode ser usada com sucesso para obtenÃÃo de informaÃÃes estruturais de lectinas.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.teses.ufc.br:4116 |
| Date | 18 February 2011 |
| Creators | Rafael da ConceiÃÃo SimÃes |
| Contributors | Benildo Sousa Cavada |
| Publisher | Universidade Federal do CearÃ, Programa de PÃs-GraduaÃÃo em BioquÃmica, UFC, BR |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0016 seconds