Submitted by Erika Demachki (erikademachki@gmail.com) on 2017-01-20T14:43:57Z
No. of bitstreams: 2
Dissertação - Danielle Silva Araújo - 2014.pdf: 3446735 bytes, checksum: 4f2dc4a0223fe6a9d4d23c00cba6af45 (MD5)
license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) / Approved for entry into archive by Luciana Ferreira (lucgeral@gmail.com) on 2017-01-20T14:44:48Z (GMT) No. of bitstreams: 2
Dissertação - Danielle Silva Araújo - 2014.pdf: 3446735 bytes, checksum: 4f2dc4a0223fe6a9d4d23c00cba6af45 (MD5)
license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) / Made available in DSpace on 2017-01-20T14:44:48Z (GMT). No. of bitstreams: 2
Dissertação - Danielle Silva Araújo - 2014.pdf: 3446735 bytes, checksum: 4f2dc4a0223fe6a9d4d23c00cba6af45 (MD5)
license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5)
Previous issue date: 2014-02-24 / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES / Paracoccidioidomycosis (PCM) is the important systemic mycosis in Latin America, with high incidence in Brazil,
Argentina, Colombia and Venezuela. The disease has been attributed to the thermodimorphic fungus Paracoccidioides
sp.. During the infective process, we can highlight the role of the cell wall, which is a dynamic structure, vital for growth,
survival and morphogenesis of the fungus. In addition, this structure is constantly changing in response to environmental
signals and different stages of the cycle of the fungus. The interest in the fungal cell wall occurs primarily by lack of
this structure in mammalian cells; for this reason cell wall components are promising targets for antifungal drug design.
In order to describe the profile of cell wall proteins (CWPs) of Paracoccidioides sp., it was used a proteomic approach
coupling nanoscale liquid chromatography to multiplexed mass spectrometry (nanoUPLC-MSE) to identify the CWPs
isolated from Paracoccidioides sp. yeast cells and mycelia. Among the identified proteins, it was found a
transglycosylase orthologue to the Crh1p, which is a GPI anchored protein, known to be involved in attaching chitin to
β-glucan. Adhesins previously described in Paracoccidioides sp. such as enolase, glyceraldehyde-3-phosphate, alcohol
dehydrogenase, fructose-1,6-biphosphate aldose and some chaperones were also identified. Moreover, we identified
formamidase that was previously described as localized in the fungus cell wall and may be involved in nitrogen
metabolism besides contributing with antigenic properties. / Paracoccidioidomicose é uma importante micose sistêmica na América latina, com alta incidência no Brasil, Argentina,
Colômbia e Venezuela. A doença é atribuída ao fungo termodimórfico Paracoccidioides spp.. Durante o processo
infecioso podemos destacar o papel desempenhado pela parede celular, estrutura esta, vital para o crescimento,
sobrevivência, e morfogênese do fungo, a qual está em constante mudança em resposta a sinais do ambiente. O interesse
no estudo da parede celular de fungos ocorre principalmente pela ausência dessa estrutura nas células de mamíferos; por
esse motivo os componentes da parede são alvos promissores para o desenvolvimento de novas drogas. Para descrever
o perfil das proteínas constituintes da parede celular (PPCs) de Paracoccidioides sp. nas formas leveduriforme e
miceliana, foi utilizada uma abordagem proteômica combinando cromatografia líquida em nanoescala com
espectrometria de massas multiplexada (nanoUPLC-MSE). Entre as proteínas identificadas foi encontrada uma
transglicosidase, homologa a Crh1p, correspondendo a uma proteína GPI ancorada, conhecida por estar envolvida em
ligar quitina à β-glucana. Adesinas anteriormente descritas em Paracoccidioides sp. como enolase, gliceraldeído-3-
fosfato desidrogenase, álcool desidrogenase, frutose-1,6-bifosfato aldolase e algumas chaperonas também foram
identificadas. Além disso, nós identificamos a formamidase que tem sido descrita como localizada na parede celular e
pode estar envolvida no metabolismo de nitrogênio, além de contribuir com propriedades antigênicas.
Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.bc.ufg.br:tede/6778 |
Date | 24 February 2014 |
Creators | Araújo, Danielle Silva |
Contributors | Soares, Célia Maria de Almeida, Parente, Ana Flávia Alves, Soares, Célia Maria de Almeida, Bailão, Alexandre Melo, Baeza, Lilian Cristiane |
Publisher | Universidade Federal de Goiás, Programa de Pós-graduação em Biologia das Interações Parasito-Hospedeiro (IPTSP), UFG, Brasil, Instituto de Patologia Tropical e Saúde Pública - IPTSP (RG) |
Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
Language | Portuguese |
Detected Language | English |
Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
Format | application/pdf |
Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFG, instname:Universidade Federal de Goiás, instacron:UFG |
Rights | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/, info:eu-repo/semantics/openAccess |
Relation | 5228863982809406209, 600, 600, 600, 600, -7769011444564556288, -3439178843068202161, 2075167498588264571 |
Page generated in 0.0027 seconds