Orientador: Stephen Hyslo / Texto em portugues e ingles / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Ciências Médicas / Made available in DSpace on 2018-07-25T22:16:27Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1999 / Resumo: Os venenos de insetos da Classe Hymenoptera contêm enzimas, peptídeos, aminas e aminoácidos excitatórios. Neste trabalho, investigamos as atividades enzimáticas e biológicas de um extrato aquoso do saco de veneno (ESV) da vespa social Po/istes lanio lanio. O ESV de P. l. lanio possui baixa atividade fosfodiesterásica, elastásica, fosfatásica (ácida e alcalina) e L-amino-ácido oxidase; moderados níveis de hialuronidase e protease e um alto nível de fosfolipase. A eletroforese (SDS-P AGE) revelou a presença de mais de 10 componentes com pesos moleculares variando de 14.000-100.000. A cromatografia de ESV em Sephacryl S200 HR resultou em sete picos, o primeiro destes contém atividades hemolítica e fosfolipásica. O ESV exibiu uma potente atividade hemolítica direta em eritrócitos humanos, sendo dose (12,5-200 ~g/ml) e tempo (até 5 h) dependente (n=3). Eritrócitos humanos e de cão não foram aglutinados pelo ESV (2,5 mg/ml; n=3). Comparado ao ADP (3 lJM), ESV (50-400 ~g/ml) produziu uma agregação dose¬ dependente fraca em plasma humano rico em plaquetas (n=3). Por outro lado, ESV (400 ~g/ml) não agregou plaquetas humanas lavadas, porém desencadeou agregação por doses não agregantes de trombina (n=3). Em íleo isolado de rato, o ESV produziu contrações dose-dependente (4-16 ~g/ml), as quais não foram afetadas pelo pré-tratamento do tecido com atropina (antagonista de receptor muscarínico, 0,6 ~g/ml) ou ciproheptadina (antagonista de histamina e serotonina, 0,2 ~g/ml), mas foram completamentes abolidas pelo HOE-140 (1 ~g/ml, n=3), antagonista do receptor B2 da bradicinina, sugerindo a presença de cininas no ESV. Estes resultados indicam que as atividades enzimáticas e biológicas do ESV de P. l. lanio são similares às de outras vespas sociais / Abstract: Hymenopteran venoms contain enzymes, peptides, amines and excitatory amino acids. We have examined the enzymatic and biological activities of an aqueous venom sac extract (VSE) ITom the Brazilian social wasp Po/istes lanio lanio. The VSE had low phosphodiesterase, elastase, acid and alkaline phosphatase and L-amino acid oxidase activities, moderate levels of hyaluronidase and protease and high phospholipase activity. SDS-P AGE revealed the presence of several components with molecular weights of 14,000-100,000. Gel filtration ofVSE resulted in seven peaks, the first ofwhich contained the hemolytic and phospholipase activities. The VSE exhibited potent direct hemolytic activity on human erythrocytes which was dose- (12.5-200 ~g!ml) and time- (up to 5 h) dependent. VSE (50-400 ~g!ml) produced weak, dose-dependent aggregation of human platelet-rich plasma and did not aggregate human washed platelets (400 ~g!ml), but potentiated the responses to non-aggregatory doses of thrombin. Dog and human erythrocytes were not agglutinated by VSE (2.5 mg!ml). In the rat isolated ileum, VSE (4-16 ~g!ml) produced contractions which were not prevented by atropine (muscarinic receptor antagonist, 0.6 ~g!ml) or cyproheptadine (histamine and serotonin receptor antagonist, 0.2 ~g!ml), but were abolished by the bradykinin B2 receptor antagonist HOE¬140 (1 ~g/ml), suggesting the presence of kinins. These results indicate that the composition of P. 1. lanio VSE is similar to that of other wasp species / Mestrado / Farmacologia / Mestre em Ciências Médicas
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/313645 |
| Date | 13 December 1999 |
| Creators | Buzin, Marta Pitali |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Hyslop, Stephen, 1964-, Antunes, Edson, Moreno, Ronilson Agnaldo |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Ciências Médicas, Programa de Pós-Graduação em Ciências Médicas |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Unknown |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 63 p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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