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Envolvimento de grupos tiois de hermoglobina na proteção do eritrocito contra agentes oxidantes

Orientador: Satie Hatsushika Ogo / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-24T19:37:09Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1999 / Resumo: Hemoglobinas de várias espécies de vertebrados apresentam capacidade polimerizar-se através da fonnação de pontes de disulfeto. Nestas espécies, a hemoglobina apresenta grupos tióis reativos, os quais levam também a fonnação de pontes de disulfeto mistas com a glutationa. Muitos autores tem relacionado a presença destes grupos tióis na hemoglobina a resistência do animal a hipóxia. Outros estudos tem também relacionado estes grupos a um mecanismo adicional de participação da Hb em processos de proteção celular contra agentes oxidantes.
Dentre os grupos de vertebrados, os répteis destacam-se por apresentarem muitas espécies com hemoglobinas ricas em grupos tióis reativos. O jabuti Geochelone carbonaria, pertencente a família Testudinidae, apresenta cerca de 4 SH reativos na hemo gl obina, e um complexo padrão eletroforético, o qual foi demonstrado ser uma consequência da intensa fonnação de disulfetos. Outra espécie pertencente ao mesmo gênero, Geochelone denticulata, apresenta apenas 2 grupos tióis reativosJHb e um padrão eletroforético do hemolisado comparativamente mais simples.
Os estudos de susceptibilidade da Hb stripped da 2 espécies a oxidação mostraram que a Hb de G. denticulata é mais susceptível, provavelmente devido ao menor número de grupos tióis reativos na Hb. A modificação da hemoglobina de G. carbonaria por diamida ou GS-SG não induziu significante alteração nas propriedades funcionais da hemoglobina de G. carbonaria. Por outro lado, a susceptibilidade da hemoglobina à oxidação foi sensivelmente alterada pelas mesmas modificações. A peroxidação lipídica da membrana de eritrócitos humanos na presença destas hemoglobinas modificadas ou não, mostraram também que as alterações na molécula induziam a perda da capacidade da hemoglobina de prevenir a peroxidação. O mesmo comportamento não foi observado para a hemoglobina tratada com diamida. Adicionalmente foi determinada a atividade das enzimas que fazem parte do sistema antioxidante das 2 espécies de quelônios. A glutationa peroxidase e a glutationa redutase foram mais ativas na espécie G. denticulata, enquanto que a superóxido dismutase e catalase foram mais ativas na espécie G. carbonaria. A titulação da concentração de GSH no eritrócito de G. carbonaria mostrou que esta é cerca de 2 vezes maior que na espécie G. denticulata. Portanto, a espécie G. carbonaria apresenta maior poder redutor no interior do eritrócito e a presença de tióis reativos na hemoglobina pode ser um mecanismo adicional de proteção celular / Abstract: Hemoglobinas de várias espécies de vertebrados apresentam capacidade polimerizar-se através da fonnação de pontes de disulfeto. Nestas espécies, a hemoglobina apresenta grupos tióis reativos, os quais levam também a fonnação de pontes de disulfeto mistas com a glutationa. Muitos autores tem relacionado a presença destes grupos tióis na hemoglobina a resistência do animal a hipóxia. Outros estudos tem também relacionado estes grupos a um mecanismo adicional de participação da Hb em processos de proteção celular contra agentes oxidantes.
Dentre os grupos de vertebrados, os répteis destacam-se por apresentarem muitas espécies com hemoglobinas ricas em grupos tióis reativos. O jabuti Geochelone carbonaria, pertencente a família Testudinidae, apresenta cerca de 4 SH reativos na hemo gl obina, e um complexo padrão eletroforético, o qual foi demonstrado ser uma consequência da intensa fonnação de disulfetos. Outra espécie pertencente ao mesmo gênero, Geochelone denticulata, apresenta apenas 2 grupos tióis reativosJHb e um padrão eletroforético do hemolisado comparativamente mais simples.
Os estudos de susceptibilidade da Hb stripped da 2 espécies a oxidação mostraram que a Hb de G. denticulata é mais susceptível, provavelmente devido ao menor número de grupos tióis reativos na Hb. A modificação da hemoglobina de G. carbonaria por diamida ou GS-SG não induziu significante alteração nas propriedades funcionais da hemoglobina de G. carbonaria. Por outro lado, a susceptibilidade da hemoglobina à oxidação foi sensivelmente alterada pelas mesmas modificações. A peroxidação lipídica da membrana de eritrócitos humanos na presença destas hemoglobinas modificadas ou não, mostraram também que as alterações na molécula induziam a perda da capacidade da hemoglobina de prevenir a peroxidação. O mesmo comportamento não foi observado para a hemoglobina tratada com diamida. Adicionalmente foi determinada a atividade das enzimas que fazem parte do sistema antioxidante das 2 espécies de quelônios. A glutationa peroxidase e a glutationa redutase foram mais ativas na espécie G. denticulata, enquanto que a superóxido dismutase e catalase foram mais ativas na espécie G. carbonaria. A titulação da concentração de GSH no eritrócito de G. carbonaria mostrou que esta é cerca de 2 vezes maior que na espécie G. denticulata. Portanto, a espécie G. carbonaria apresenta maior poder redutor no interior do eritrócito e a presença de tióis reativos na hemoglobina pode ser um mecanismo adicional de proteção celular / Doutorado / Doutor em Ciências

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/314651
Date03 April 1999
CreatorsTorsoni, Marcio Alberto, 1967-
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Ogo, Satie Hatsushika, 1943-, Meirelles, Nilce Correa, Marangoni, Sérgio, Aoyama, Hiroshi, Granjeiro, Jose Mauro
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia, Programa de Pós-Graduação em Ciências
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Format108f. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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