Conselho Nacional de Desenvolvimento CientÃfico e TecnolÃgico / O estudo de lectinas de algas marinhas aponta para a possibilidade de se isolar substÃncias com caracterÃsticas Ãmpares, que poderiam contribuir para os estudos da aplicaÃÃo de substÃncias com atividades biolÃgicas nas Ãreas das ciÃncias biomÃdicas. O presente estudo constou da purificaÃÃo e caracterizaÃÃo parcial de duas novas lectinas presentes nas algas marinhas verdes Udotea flabellum, aqui denominada de UFL e da Codium isthmocladum, denominada de CiL-3, respectivamente. AlÃm da avaliaÃÃo da toxicidade em naÃplios de Artemia e das atividades antibacterianas de crescimento planctÃnico, formaÃÃo de biofilmes e a agregaÃÃo de bactÃrias Gram-positivas Staphylococcus aureus e S. epidermidis e a Gram-negativa Escherichia coli. O isolamento de lectinas foi obtido por uma combinaÃÃo de diferentes tÃcnicas de purificaÃÃo. UFL mostrou especificidade para eritrÃcitos de coelho tratados com enzimas proteolÃticas, tripsina e papaÃna. Aglutinou eritrÃcitos humanos do sistema ABO e nÃo foi inibida por aÃÃcares simples, apenas pelas glicoproteÃnas mucina de estÃmago de porco (PSM) e tiroglobulina. Exibiu uma Ãnica banda com massa molecular aparente de 60 kda e duas distintas bandas protÃicas com massa molecular de 29 e 20 kDa. TermoestÃvel, os valores mais altos de atividade hemaglutinante foram no pH 6, nÃo dependente de cÃtions divalentes, sem glicolisaÃÃes, atÃxica contra naÃplios de Artemia sp. NÃo foi capaz de inibir o crescimento planctÃnico e diminuir a biomassa do biofilme de S. aureus, no entanto, mostrou uma fraca inibiÃÃo para S. epidermidis, nÃo apresentou reduÃÃo significativa no nÃmero de cÃlulas viÃveis das bactÃrias Gram-positivas e tambÃm nÃo causou aglutinaÃÃo nas bactÃrias. No que diz respeito a lectina isolada de Codium, a atividade hemaglutinante da CiL-3 mostrou ser ativa apenas para eritrÃcitos de coelho tratados com enzimas proteolÃticas, nÃo sendo capaz de aglutinar eritrÃcitos de coelho nativo e humanos do sistema ABO, foi inibida pelo aÃÃcar simples rafinose e a glicoproteÃna mucina, apresentou como uma Ãnica banda de aproximadamente 20 kDa. Relativamente termoestÃvel, a atividade hemaglutinante foi mais elevada em pH 5, nÃo dependÃncia de cÃtions divalentes. Todas as lectinas isoladas de Codium isthmocaldum (CiL-1, CiL-2 e CiL-3) foram capazes de diminuir a biomassa do biofilme de S. aureus, somente a CiL-2 apresentou inibiÃÃo para S. epidermidis e foi capaz de apresentar reduÃÃo no nÃmero de cÃlulas viÃveis. Embora a CiL-3 nÃo tenha apresentado aglutinaÃÃo para as cÃlulas de Escherichia coli, a lectina foi capaz de aglutinar cÃlulas formadora do biofilmes de S. aureus e S. epidermidis. / O estudo de lectinas de algas marinhas aponta para a possibilidade de se isolar substÃncias com caracterÃsticas Ãmpares, que poderiam contribuir para os estudos da aplicaÃÃo de substÃncias com atividades biolÃgicas nas Ãreas das ciÃncias biomÃdicas. O presente estudo constou da purificaÃÃo e caracterizaÃÃo parcial de duas novas lectinas presentes nas algas marinhas verdes Udotea flabellum, aqui denominada de UFL e da Codium isthmocladum, denominada de CiL-3, respectivamente. AlÃm da avaliaÃÃo da toxicidade em naÃplios de Artemia e das atividades antibacterianas de crescimento planctÃnico, formaÃÃo de biofilmes e a agregaÃÃo de bactÃrias Gram-positivas Staphylococcus aureus e S. epidermidis e a Gram-negativa Escherichia coli. O isolamento de lectinas foi obtido por uma combinaÃÃo de diferentes tÃcnicas de purificaÃÃo. UFL mostrou especificidade para eritrÃcitos de coelho tratados com enzimas proteolÃticas, tripsina e papaÃna. Aglutinou eritrÃcitos humanos do sistema ABO e nÃo foi inibida por aÃÃcares simples, apenas pelas glicoproteÃnas mucina de estÃmago de porco (PSM) e tiroglobulina. Exibiu uma Ãnica banda com massa molecular aparente de 60 kda e duas distintas bandas protÃicas com massa molecular de 29 e 20 kDa. TermoestÃvel, os valores mais altos de atividade hemaglutinante foram no pH 6, nÃo dependente de cÃtions divalentes, sem glicolisaÃÃes, atÃxica contra naÃplios de Artemia sp. NÃo foi capaz de inibir o crescimento planctÃnico e diminuir a biomassa do biofilme de S. aureus, no entanto, mostrou uma fraca inibiÃÃo para S. epidermidis, nÃo apresentou reduÃÃo significativa no nÃmero de cÃlulas viÃveis das bactÃrias Gram-positivas e tambÃm nÃo causou aglutinaÃÃo nas bactÃrias. No que diz respeito a lectina isolada de Codium, a atividade hemaglutinante da CiL-3 mostrou ser ativa apenas para eritrÃcitos de coelho tratados com enzimas proteolÃticas, nÃo sendo capaz de aglutinar eritrÃcitos de coelho nativo e humanos do sistema ABO, foi inibida pelo aÃÃcar simples rafinose e a glicoproteÃna mucina, apresentou como uma Ãnica banda de aproximadamente 20 kDa. Relativamente termoestÃvel, a atividade hemaglutinante foi mais elevada em pH 5, nÃo dependÃncia de cÃtions divalentes. Todas as lectinas isoladas de Codium isthmocaldum (CiL-1, CiL-2 e CiL-3) foram capazes de diminuir a biomassa do biofilme de S. aureus, somente a CiL-2 apresentou inibiÃÃo para S. epidermidis e foi capaz de apresentar reduÃÃo no nÃmero de cÃlulas viÃveis. Embora a CiL-3 nÃo tenha apresentado aglutinaÃÃo para as cÃlulas de Escherichia coli, a lectina foi capaz de aglutinar cÃlulas formadora do biofilmes de S. aureus e S. epidermidis.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.teses.ufc.br:10754 |
| Date | 26 January 2016 |
| Creators | Jefferson Pablo de Sousa Saboya |
| Contributors | Alexandre Holanda Sampaio, Mayron Alves de Vasconcelos, Celso Shiniti Nagano, MÃrcia Barbosa de Sousa, Francisco Vassiliepe Sousa Arruda |
| Publisher | Universidade Federal do CearÃ, Programa de PÃs-GraduaÃÃo em Engenharia de Pesca, UFC, BR |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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