Glutaredoxine wie auch Thioredoxine gehören der großen Proteinfamilie der Redoxine an. Das in dieser Arbeit näher untersuchte Glutaredoxin S17 (GRXS17) besteht aus einer Thioredoxin (Trx)- und bis zu drei Glutaredoxin (Grx)-Homologie-Domänen (HD). Es ist in ähnlicher Zusammensetzung in allen eukaryotischen und in vielen prokaryotischen Organismen unter unterschiedlichen Namen zu finden. Der Aufbau aus einer Trx-HD und drei Grx-HD kommt nur in höheren Pflanzen vor. In dieser Arbeit wurde das GRXS17 aus A. thaliana (AtGRXS17) sowohl durch computerbasierte Promotoranalysen als auch durch in vitro-Protein-Interaktionsstudien mit Transkriptionsfaktoren und Kinasen in Verbindung gebracht, die an Differenzierungsprozessen wie z.B. der Blühinduktion und/ oder an der Blütenbildung beteiligt sind. Mittels Bimolekularer Fluoreszenzkomplementation (BiFC) wurden Interaktionen von AtGRXS17 mit der Kinase At1g50570 und dem CCAAT-Transkriptionsfaktor NF-YC11 (At3g12480) verifiziert, welche zuvor bereits mittels massenspektrometrischer Analysen von pulldown-Versuchen identifiziert worden waren. Die drei Grx-HD des AtGRXS17-Proteins können [2Fe-2S]-Cluster einlagern (Kooperation mit C. Berndt, Karolinska Institut, Schweden). Eine regulative Funktion auf Transkriptebene, wie sie für das zu AtGRXS17 homologe GRX4 aus Saccharomyces cerevisiae (ScGRX4) durch die Interaktion mit dem CCAAT-Transkriptionsfaktor PHP4 in Abhängigkeit vom [2Fe-2S]-Cluster-Status des ScGRX4 stattfindet, ist daher denkbar. T DNA-Insertions-Mutanten im AtGRXS17-Gen generieren unter Langtag-Bedingungen (LT) verschiedene Differenzierungs-Phänotypen, während die Pflanzen unter Kurztag-Bedingungen (KT) in ihrer Entwicklung keine Abweichungen vom WT aufweisen. Der auffälligste dieser LT-Phänotypen zeigt eine verspätete Blühinduktion, die mit einem blütenlosen ersten Spross (PIN-like-Phänotyp) einhergeht. Erhöhte Lichtintensitäten verzögern die Blühinduktion weiter und lösen unterschiedliche stark ausgeprägte Entwicklungsstörungen in allen Blüten aus. Verschiedene, ebenfalls an der Blühinduktion beteiligte Vertreter der NF-Y-Transkriptionsfaktoren bilden mit CONSTANS (CO) einen Transkriptionsfaktor-Komplex zur Initiation der Transkription von FLOWERING LOCUS T (FT), dessen Genprodukt aus dem Blatt über das Phloem in den Vegetationskegel transportiert wird. Dort löst der Transkriptionsfaktor FT mit weiteren Transkriptionsfaktoren die Blühinduktion aus. Die Interaktion von AtGRXS17 mit dem NF YC11 und die Funktionsweise dieser Transkriptionsfaktor-Familie legen nahe, dass AtGRXS17 an regulativen Prozessen der Transkription von FT und somit an der Blühinduktion beteiligt ist. In 35S::AtGRXS17-Komplementations-Linien sind alle beobachteten Phänotypen der AtGRXS17-KO-Pflanzen behoben. Gibberellinsäure-Behandlungen an den KO-Pflanzen schwächen die Phänotypen, die bei Blühinduktion und Blütenbildung auftreten, ab. Vernalisierung unter LT-Bedingungen revertiert den Phänotyp der KO-Mutante vollständig. Da diese Behandlungen, die die Phänotypen des AtGRXS17 revertieren können, Mechanismen betreffen, die der Induktion durch die Photoperiode (LT) nachgeschaltet sind, ist der Wirkort von AtGRXS17 im Blühinduktionsweg durch LT-Bedingungen belegt.

Um Beweise für eine mögliche Mikrokompartimentierung der Glykolyse im pflanzlichen System zu erhalten, sollten in der vorliegenden Arbeit Protein-Protein-Interaktionen der cytosolischen Mais-Aldolase mit anderen Proteinen experimentell nachgewiesen werden. Die in Tieren bekannte Interaktion des glykolytischen Enzyms Aldolase mit Aktin, einem Bestandteil des Cytoskeletts, wurde für Pflanzen in vitro durch Copolymerisationsversuche bestätigt. Die Bindung pflanzlicher Aldolase an Aktinfilamente wurde anders als im tierischen System durch das Substrat Fructose-1,6-bisphosphat auch in hohen Konzentrationen (10 mM) nicht vollständig verhindert, sondern führte lediglich zu einer um 50% verringerten Bindung. Eine ebenfalls hemmende Wirkung auf die Bindung der Aldolase an Aktin wiesen Fructose-6-phosphat und Fructose-2,6-bisphosphat in Konzentrationen von 10 mM auf. Ein eindeutiger Einfluss des Redox-Milieus auf die Aldolase-Aktin-Bindung konnte nicht nachgewiesen werden. Mit Hilfe des im Rahmen dieser Arbeit etablierten Hefe-2-Hybrid-Systems wurden weitere Interaktionspartner der Aldolase identifiziert. Insgesamt wurden neun mögliche Protein-Protein-Interaktionen nachgewiesen, bei denen es sich jedoch zum Teil um falsch-positive Interaktionen handeln kann. Neben einigen noch unbekannten Proteinen konnten Interaktionen mit einem Translations-Initiationsfaktor und dem spannungsabhängigen Anionenkanalprotein VDAC nachgewiesen werden. In Bindeversuchen auf Grundlage der Affinitätschromatographie mit den rekombinanten Proteinen VDAC und Aldolase wurde ein weiterer Hinweis auf eine Interaktion zwischen VDAC und Aldolase erhalten. Aufgrund unspezifischer Bindungen der Aldolase an die Affinitätsmatrix konnte mit dieser Methode jedoch keine eindeutige Verifizierung der Interaktion erzielt werden. Eine eindeutige Bestätigung der Interaktionen zwischen Aldolase und Aktin sowie zwischen Aldolase und VDAC erfolgte durch Far-Western-Blots .