Dans le but de déterminer l'influence du groupement trifluorométhyle sur les propriétés physico-chimiques et biologiques de peptides fluorés, nous avons désiré synthétiser des peptides incorporant un aminoacide α-trifluorométhylé.Chaque énantiomère de l'α-Tfm-Alanine a été synthétisé de manière énantiomériquement pure et à grande échelle selon une voie synthétique efficace. Le groupement trifluorométhyle placé en position α désactivant fortement sa fonction amine, son couplage a nécessité des conditions d'activation puissantes à l'aide des anhydrides mixtes.La variation de l'hydrophobie de peptides fluorés par une méthode analytique basée sur la mesure d'indices dérivés des temps de rétention par RP-HPLC a permis de mettre en évidence l'influence considérable du groupement trifluorométhyle sur l'augmentation de l'hydrophobie.Les interactions peptides fluorés/peptides ont été étudiées dans le cadre de l'inhibition de l'agrégation du peptide Aβ42 responsable du dépôt de plaques amyloïdes chez les patients atteints de la maladie d'Alzheimer. Les premiers résultats montrent un ralentissement de l'agrégation de Aβ42 par un peptide fluoré.La digestion enzymatique par la pepsine d'un tétrapeptide fluoré indique un ralentissement considérable de sa vitesse d'hydrolyse par rapport au peptide incorporant un résidu Alanine. L'utilisation de la méthode de détection sensible par RMN 19F appelée 3-FABS a permis de mettre en évidence la reconnaissance et le clivage d'un peptide fluoré par la trypsine, caractéristiques d'un bon substrat. / In order to determine the impact of the trifluoromethyl group on the physico-chemical and biological properties of fluorinated peptides, we have decided to synthesize peptides incorporating α-trifluoromethyl amino-acids.Each enantiomer of α-Tfm-Alanine was prepared in an enantiopure form and in a large scale. The trifluoromethyle group placed in the α position deactivates its amine function so that its coupling needs harsh activation conditions to be achieved with mixed anhydride.The determination of the hydrophobicity of fluorinated peptides with an analytical method based on the measurement of indexes derived from retention times by RP-HPLC showed the dramatic influence of the trifluorométhyl group on the increase of the hydrophobicity.Fluorinated peptides/peptides interactions were studied for the inhibition of the aggregation of Aβ42 in patients suffering from Alzheimer's disease. The first results indicate a reduction of Aβ42 aggregation by a fluorinated peptide.Pepsine digestion of a fluorinated tetrapeptide showed a dramatic reduction of the rate of its cleavage in comparision with the peptide incorporating an alanine residu. The use of the sensitive 3-FABS 19F NMR detection method showed the recognition and the cleavage of a fluorinated peptide by trypsin which definites it as a substrate for trypsin.