Les systèmes bioélectroniques tels que les biopiles enzymatiques nécessitant souvent l'utilisation des assemblages moléculaires complexes comprenant le cofacteur de l'enzyme, des agents de couplage et des médiateurs électrochimiques. Afin de les simplifier, nous avons remplacé ces différents partenaires par 13 analogues simples à synthétiser après identification par criblage in silico. Le noyau aromatique est couplé à un noyau aromatique et puis un médiateur électrochimique est couplé à celui-ci. Les produits sont des poudres de couleurs variées (rose, rouge). Le rendement de la première étape est de 83% avec une pureté d'environ 92%. Le rendement de la seconde étape est compris entre 45% et 65% avec une pureté de 97%. Ces analogues ont été caractérisés chimiquement (RMN, spectrométrie de masse) et électrochimiquement (voltammétrie cyclique et spectroélectrochimie). Les activités de deux enzymes, la formiate déshydrogénase (FDH) et l'alcool déshydrogénase de foie de cheval (HLADH), et d'un catalyseur organométallique, le [Cp*Rh(bpy)(H2O)]2+, ont été évaluées avec ces analogues. De faibles activités ont été observées en présence de l'HLADH avec 4 analogues et en présence de la FDH avec un seul analogue. Au contraire aux enzymes, la réduction d'un médiateur a pu été confirmée en présence du catalyseur [Cp*Rh(bpy)(H2O)]2+ par voltammétrie cyclique. La FDH native n'est pas adaptée à fonctionner avec ces nouveaux substrats solubles dans un LI, le [MMIm][Me2PO4]. Une FDH tolérante (N187S/T321S) au [MMIm][Me2PO4] précédemment obtenue par évolution dirigée a été donc étudiée en isolant les simples mutants N187S et T321S. Le double mutant N187S/T321S et le simple mutant N187S sont 4 fois plus actifs en solution aqueuse et en présence de LI. Des analyses par spectroscopie de fluorescence ont montré que la simple mutation N187S favorise la stabilité du dimère de FDH en modifiant le pKa de l'acide aminé E163. Celui-ci est impliqué dans la thermostabilité et la tolérance des FDHs aux LIs / Bioelectrical systems, such as enzymatic biofuel cells, often require a molecular construction complex comprising the enzyme cofactor, intermediary molecules and electrochemical mediators. In order to simplify them, we have replaced these different partners by 13 analogs that are simple to synthesize after identification by screening in silico. The nicotinamide ring is coupled to an aromatic moiety and an electrochemical mediator is then coupled to it as well, resulting in various colored powders (pink, red). The first step' s yield is around 83% with a purity of approximately 92%. The second step's yield is comprised between 45% and 65% with a purity of 97%. The analogs were characterized chemically (NMR, mass spectrometry) and electrochemically (cyclic voltammetry, spectroelectrochemistry). The activities of two enzymes, the formate dehydrogenase (FDH) and the horse liver alcohol dehydrogenase (HLADH), and an organometallic catalyst, [Cp*Rh(bpy)H2O]2+, were evaluated with these analogs. Weak activities were observed for 4 analogs using the HLADH and 1 analog using the FDH. Unlike the enzymes, the reduction of a conjugated mediator was confirmed with the catalyst [Cp*Rh(bpy)H2O]2+ using cyclic voltammetry. The wild type FDH is not adapted to function with these new substrates, which can be solubilized in an IL such as [MMIm][Me2PO4]. An FDH (N187S/T321S) shown to be tolerant to [MMIm][Me2PO4], and obtained previously by directed evolution, was studied by isolating the two single mutants, N187S and T321S. The double mutant N187S/T321S and the mutant N187S are 4 times more active in aqueous solution and in [MMIm][Me2PO4]. Fluorescence spectroscopy analyses showed that the single mutation N187S favorises FDH dimer stability by modifying the pKa of the amino acid E163. The latter is involved in FDH thermal stability and tolerance in ILs