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Evalúa la actividad antioxidante del té verde nacional in vitro e in vivo como prototipo de extracto rico en catequinas para el análisis de diez potenciales cultivos con actividad antioxidante que crecen en clima tropical húmedo del Perú. Las muestras procedieron de los departamentos de Cusco y Huánuco. El extracto acuoso de té verde se preparó por infusión al 0.5%. La capacidad antioxidante in vitro se determinó mediante las técnicas de ABTS, FRAP, fenoles totales (FT) y flavonoides (CF). Para la capacidad antioxidante in vivo, se usó un modelo de inducción de estrés oxidativo con Cu+2 en pez cebra (Danio rerio). Se midieron lipoperoxidación (TBARS), superóxido dismutasa (SOD) y catalasa (CAT). Los extractos acuosos de las 10 plantas fueron preparados al 1%. La capacidad antioxidante in vitro fue analizada además de las técnicas usadas para el té verde, la quelación del ión ferroso (QIF) y la descomposición de H2O2. Además, se obtuvo un espectrograma de los 11 extractos usando como referencia a la catequina. Los resultados del té verde demostraron capacidad antioxidante, TEAC con un valor de 13,4 + 0,8 mg/g, FRAP 1310+50 µmol/g, contenido de FT 964, +54,7 µmol EAG/g y CF de 160,7+38,0 µmol ECQ/g. La capacidad antioxidante in vivo mostró efectos positivos sobre el estrés oxidativo, disminuyó significativamente (p<0,05) las TBARS frente a la inducción con cobre, 60,3+13,9 µmol/g tejido frente a 100,8+11,9 µmol/g tejido. También se observó recuperación significativa (p<0,05) en la actividad de la SOD y de la CAT. Respecto a los extractos acuosos de las diez plantas, la mayor capacidad antioxidante fue exhibida por las hojas de mango, en ambos, TEAC y FRAP, también en contenido de FT (p<0,05), seguido del cacao proveniente de Tingo María. Sin embargo, el CF en equivalente a catequina fue mayor significativamente (p<0,05) en las hojas de cacao. La QIF fue mayor significativamente (p<0,05) en el extracto de ishanga seguido de las hojas de cacao de Tingo María, pero en la descomposición de H2O2 fueron las hojas de cacao las que mostraron una mayor potencialidad. En conclusión, el té verde nacional tiene capacidad antioxidante in vitro e in vivo y sirve de prototipo como fuente de catequinas. Sobre los 10 extractos analizados, es la hoja de cacao la que mejor expresa su contenido de catequinas con capacidad antioxidante, pero es la hoja de mango la que tiene el mayor contenido de FT y la mayor actividad antioxidante in vitro. / Instituto Nacional de Innovación Agraria (Perú). Programa Nacional de Innovación Agraria / Tesis

La acetilcolinesterasa (AChE) hidroliza el neurotransmisor acetilcolina. La enzima se presenta en distintas formas moleculares. Tetrámeros hidrofílicos de AChE de suero fetal bovino se purificaron, sometieron a un tratamiento químico desnaturalizante o reductor, y estudiaron mediante análisis de sedimentación, cromatografía, fluorescencia intrínseca y unión de sondas hidrofóbicas. La transformación de los tetrámeros hidrofílicos en dímeros y monómeros anfifílicos demostró la alta flexibilidad conformacional de las subunidades de AChE, lo que podría ser crucial en la síntesis del conjunto completo de sus formas moleculares, y aportó una explicación de cómo algunas de sus formas interaccionan con las membranas. Para entender la heterogeneidad molecular de la AChE, también se empleó el anticuerpo AE-1, que interaccionó de forma desigual con oligómeros y monómeros de AChE de distintas fuentes. Experimentos de Western blot demostraron que el epítopo de AE-1 es de naturaleza confor macional. Finalmente, los datos experimentales descartaron la fosforilación de la AChE con proteína quinasa A. / Acetylcholinesterase (AChE) hydrolyzes the neurotransmitter acetylcholine. The enzyme exists in several molecular forms. AChE hydrophilic tetramers from fetal bovine serum were purified, chemically denatured or reduced, and studied by sedimentation analysis, hydrophobic chromatography, intrinsic fluorescence spectra and binding of amphiphilic probes. Conversion of the hydrophilic tetramers into amphiphilic dimers and monomers showed that AChE subunits possess a flexible conformation, which may be important for generating a full set of molecular forms, and gave an explanation of the interaction of certain AChE forms with membranes. Another approach to determine the molecular basis for the structural heterogeneity of AChE was to use the antibody AE-1, which distinctly reacted with AChE oligomers and monomers from different sources. The results of Western blot revealed that the determinant for AE-1 consisted of a conformational domain, not a primary sequence region. Finally, the experimental data rejected the phosphorylation of AChE at non-consensus protein kinase A sites.