Publicación a texto completo no autorizada por el autor / Evalúa la actividad antioxidante del hidrolizado proteico de la harina desengrasada de las semillas de Chenopodium pallidicaule Aellen (cañihua). Se obtuvo proteínas que fueron concentrados por precipitación isoeléctrica y sometido a hidrólisis por dos enzimas proteolíticas con actividad endopeptidasas y exopeptidasas: Proteasa Bacillus lichniformis (PBL) y Proteasa Aspergillus oryzae (PAO), respectivamente. Se cuantificó la liberación de péptidos a los 90 min de hidrólisis de forma independiente y adicionalmente 150 min para enzimas de forma secuencial, la relación enzima/sutrato de 10% (v/v) y Temperatura a 50 °C para ambos casos. Las enzimas de forma independiente de PAO y PBL incrementaron la liberación de péptidos hasta 241.24 y 269.32 µmol tirosina/mL respectivamente en comparación al concentrado de proteínas sin hidrolizar. Para la adición de enzimas de manera secuencial PAO + PBL y PBL + PAO incrementaron la liberación de péptidos hasta 399.92 y 315.80 µmol tirosina/mL respectivamente. La actividad antioxidante de los hidrolizados fue evaluada por el método del radical 1,1-difenil-2-picrilhidrazil (DPPH). Esta actividad se expresó en IC50; para las muestras con mayor cantidad de péptido de PBL, PAO, PBL + PAO y PAO + PBL fueron 11.608, 10.924, 7.232, 9.168 ug/mL respectivamente y para el TROLOX fue 5.007 ug/mL. Con estos resultados se observó que los hidrolizados presentaron una buena actividad antioxidante; por lo tanto, constituyen una buena fuente para la obtención de péptidos bioactivos. / Tesis

Publicación a texto completo no autorizada por el autor / Evalúa la actividad antioxidante del hidrolizado proteico de la harina desengrasada de las semillas de Chenopodium pallidicaule Aellen (cañihua). Se obtuvo proteínas que fueron concentrados por precipitación isoeléctrica y sometido a hidrólisis por dos enzimas proteolíticas con actividad endopeptidasas y exopeptidasas: Proteasa Bacillus lichniformis (PBL) y Proteasa Aspergillus oryzae (PAO), respectivamente. Se cuantificó la liberación de péptidos a los 90 min de hidrólisis de forma independiente y adicionalmente 150 min para enzimas de forma secuencial, la relación enzima/sutrato de 10% (v/v) y Temperatura a 50 °C para ambos casos. Las enzimas de forma independiente de PAO y PBL incrementaron la liberación de péptidos hasta 241.24 y 269.32 µmol tirosina/mL respectivamente en comparación al concentrado de proteínas sin hidrolizar. Para la adición de enzimas de manera secuencial PAO + PBL y PBL + PAO incrementaron la liberación de péptidos hasta 399.92 y 315.80 µmol tirosina/mL respectivamente. La actividad antioxidante de los hidrolizados fue evaluada por el método del radical 1,1-difenil-2-picrilhidrazil (DPPH). Esta actividad se expresó en IC50; para las muestras con mayor cantidad de péptido de PBL, PAO, PBL + PAO y PAO + PBL fueron 11.608, 10.924, 7.232, 9.168 ug/mL respectivamente y para el TROLOX fue 5.007 ug/mL. Con estos resultados se observó que los hidrolizados presentaron una buena actividad antioxidante; por lo tanto, constituyen una buena fuente para la obtención de péptidos bioactivos. / Tesis