La lactoferricine bovine (LfcinB) est un peptide généré dans l'estomac lors du clivage pepsique de la lactoferrine bovine, une protéine principalement extraite du lait. La LfcinB est reconnue pour être un peptide antibactérien, antimicrobien, antiviral, et antifongique. L'aspect antibactérien de ce peptide est bien décrit dans la littérature. Le mode d'action de la LfcinB sur les membranes des cellules bactériennes reste cependant inconnu à ce jour. Nos travaux visent donc à étudier l'interaction entre la LfcinB et les membranes en utilisant des monocouches de dipalmitoylphosphatidylglycérol (DPPG) comme membrane modèle. Nous avons choisi d'utiliser un phosphatidylglycérol parce que ce phospholipide fait partie de la composition lipidique des membranes bactériennes. Nous avons étudié l'interaction entre le DPPG et la LfcinB in situ à l'interface air-eau par la technique des films de Langmuir ainsi que par microscopie à angle de Brewster et par spectroscopie infrarouge de réflexion-absorption avec modulation de la polarisation. Des monocouches ont été transférées sur des supports solides par la technique de Langmuir-Blodgett. Ces échantillons ont été caractérisés par spectroscopie infrarouge de réflexion totale atténuée et par microscopie à force atomique. Nos résultats montrent que la LfcinB interagit différemment avec les monocouches de lipides en fonction de la pression de surface. Les calculs d'orientation effectués montrent que la présence du peptide dans les monocouches de complexes n'affecte pas l'orientation des chaînes acyle du lipide. L'orientation du peptide dans la monocouche est cependant différente à haute pression de surface. La microscopie à force atomique nous a permis de visualiser un changement de la morphologie des monocouches lipidiques en présence de LfcinB. À basse pression de surface, les lipides forment de grands domaines circulaires alors qu'à haute pression de surface le film lipidique se divise en deux phases inhomogènes. La microscopie à angle de Brewster nous a permis d'établir la pression de surface limite qui sépare les deux types de comportement de la LfcinB. Pour des pressions de surface inférieure à 20 mN/m, le peptide s'insère dans la monocouche lipidique alors qu'à des pressions de surface supérieures à 20 mN/m, la LfcinB s'adsorbe en dessous de la monocouche pour former un film plus épais. Les spectres obtenus in situ montrent également un changement de la composition des monocouches avant et après 20 mN/m.

La recoverine et la GCAP-1 sont des protéines de la famille des neuroprotéines sensibles au calcium (NCS). Ces protéines sont N-myristoylées et possèdent des motifs EF-hand permettant la liaison du calcium. Elles participent à la phase de recouvrement de la phototransduction visuelle qui a lieu dans les segments externes des photorécepteurs. La liaison membranaire de la recoverine et de la GCAP-1 a été principalement étudiée à l'aide de films monomoléculaires de phospholipides. Nous proposons une méthode d'analyse qui permet d'identifier l'affinité des protéines aux monocouches de phospholipides. Cette méthode pourrait permettre d'identifier rapidement la liaison périphérique des protéines aux monocouches lipidiques. Nous encourageons son utilisation afin de déterminer si elle peut constituer les bases d'un modèle d'analyse plus général. La recoverine est une protéine extrinsèque amphitropique. En absence de calcium, le groupement acyle de la recoverine est enfoui dans une poche hydrophobe. Par contre, en présence de calcium, des réarrangements structuraux permettent l'extrusion de ce groupement myristoyle et induisent la liaison membranaire de la recoverine. Nous avons déterminé que la recoverine possède une forte affinité pour les monocouches de phospholipides anioniques. Cette affinité semble induite par la présence d'un cluster de charges positives situé à proximité du groupement myristoyle. De plus, la N-myristoylation semble être responsable d'une augmentation de la distribution latérale de la liaison membranaire de cette protéine. Ces travaux amènent maintenant à s'intéresser à l'influence de la teneur des membranes discales des photorécepteurs en phospholipides polyinsaturés sur la liaison membranaire de la recoverine. Sur la base d'une structure à haute résolution, il a été déterminé que la GCAP-1 ne possède pas un mécanisme de calcium-myristoyl switch fonctionnel. Toutefois, nous présentons une analyse des structures des protéines de la famille des NCS qui suggère que l'extrusion du groupement myristoyle de la GCAP-1 serait possible en présence de membranes. Nous avons montré qu'une fraction de ces groupements acyles s'insère dans les membranes. La GCAP-1 possède par ailleurs une forte affinité pour les phospholipides anioniques. Nous proposons un mécanisme d'activité pour cette protéine. Des études structurales seront nécessaires afin d'infirmer ou de confirmer ce mécanisme.