La lactoferricine bovine (LfcinB) est un peptide généré dans l'estomac lors du clivage pepsique de la lactoferrine bovine, une protéine principalement extraite du lait. La LfcinB est reconnue pour être un peptide antibactérien, antimicrobien, antiviral, et antifongique. L'aspect antibactérien de ce peptide est bien décrit dans la littérature. Le mode d'action de la LfcinB sur les membranes des cellules bactériennes reste cependant inconnu à ce jour. Nos travaux visent donc à étudier l'interaction entre la LfcinB et les membranes en utilisant des monocouches de dipalmitoylphosphatidylglycérol (DPPG) comme membrane modèle. Nous avons choisi d'utiliser un phosphatidylglycérol parce que ce phospholipide fait partie de la composition lipidique des membranes bactériennes. Nous avons étudié l'interaction entre le DPPG et la LfcinB in situ à l'interface air-eau par la technique des films de Langmuir ainsi que par microscopie à angle de Brewster et par spectroscopie infrarouge de réflexion-absorption avec modulation de la polarisation. Des monocouches ont été transférées sur des supports solides par la technique de Langmuir-Blodgett. Ces échantillons ont été caractérisés par spectroscopie infrarouge de réflexion totale atténuée et par microscopie à force atomique. Nos résultats montrent que la LfcinB interagit différemment avec les monocouches de lipides en fonction de la pression de surface. Les calculs d'orientation effectués montrent que la présence du peptide dans les monocouches de complexes n'affecte pas l'orientation des chaînes acyle du lipide. L'orientation du peptide dans la monocouche est cependant différente à haute pression de surface. La microscopie à force atomique nous a permis de visualiser un changement de la morphologie des monocouches lipidiques en présence de LfcinB. À basse pression de surface, les lipides forment de grands domaines circulaires alors qu'à haute pression de surface le film lipidique se divise en deux phases inhomogènes. La microscopie à angle de Brewster nous a permis d'établir la pression de surface limite qui sépare les deux types de comportement de la LfcinB. Pour des pressions de surface inférieure à 20 mN/m, le peptide s'insère dans la monocouche lipidique alors qu'à des pressions de surface supérieures à 20 mN/m, la LfcinB s'adsorbe en dessous de la monocouche pour former un film plus épais. Les spectres obtenus in situ montrent également un changement de la composition des monocouches avant et après 20 mN/m.