La déshydrogénation “acceptorless” d’alcool pour former des esters ou des acides est une voie environnementale, pour des voies de transformation chimique économique en atomes. La deutération sélective d’alcools utilisant de l’eau lourde deutérée est une nouvelle réaction intéressante. Dans le manuscrit de thèse, deux types de catalyseurs à base de ruthénium (formé in-situ et isolé) ont été utilisé pour les trois réactions mentionnées au-dessus. La déshydrogénation d’éthanol sous condition neutre et à sec a été étudiée; un procédé catalytique recyclable pour la production d’acide butyrique à partir de la déshydrogénation du butanol a été étudié ; l’ethanol-d6 peut être obtenu quand la deutération sélective est effectué en système fermé. Les trois réactions ont des voies réactionnelles similaires, lesquels peuvent être la raison d’utilisation du même catalyseur. / Acceptorless dehydrogenation of alcohols to corresponding ester or acid are environmentally friendly and atom-economic transformation pathways; Selective deuteration of alcohols using heavy water as deuterium source is a novel and interesting reaction.In the present thesis, two types of ruthenium-based catalysts (in situ formed and isolated) are used for above mentioned three reactions. It is proven that for all three reactions, the catalysts show high activities. Dehydrogenation of ethanol under neat and neutral conditions is performed; a recyclable catalytic process for butyric acid formation from butanol dehydrogenation is established; ethanol-d6 can be obtained when the selective deuteration is performed in a closed system. These three reactions have similar reaction pathways, which might be the reason why they can share same catalysts.

Ce travail a pour objectif d'étudier différentes voies susceptibles de conduire à un dopage reproductible de type n du diamant avec de bonnes propriétés électriques et cristallines. La première fut l'étude de couches homoépitaxiées de diamant dopé phosphore avec la mise en oeuvre d'une ligne de dopage issue de la technologie MOCVD sur notre bâti de croissance MPCVD. Cette ligne utilise un précurseur liquide stocké dans un bulleur. Le précurseur choisi a été la tertiarybutylphosphine, composé organique du phosphore. Une étude concernant l'influence de la température sur la croissance de films homoépitaxiés sur substrats orientés (111) a permis de montrer que, pour notre bâti, il existe un maximum d'incorporation en phosphore à 890°C et que, dans la gamme de températures [850-930°C], nos couches dopées au phosphore possèdent des propriétés électroniques à l'état de l'art sur le plan international : mobilités électroniques de 350 cm2/Vs pour [P]= 6x1017 cm-3. Nous avons établi pour la première fois la relation permettant de quantifier la concentration de phosphore à partir de l'intensité des excitons détectés par cathodoluminescence.<br />Nous avons montré qu'un recuit sous vide à des températures autour de 900-1000°C de couches dopées phosphore fortement compensées entraîne une augmentation de la concentration d'électrons libres. Notre modèle propose la migration de défauts compensateurs X- suivie de la création de complexes inactifs (P,X). En supposant que la cinétique de formation des complexes (P,X) suit une loi du 1er ordre, nous avons conclu que l'énergie de migration de cette espèce compensatrice est de 3.1 eV. Nous avons émis l'hypothèse que ce défaut est l'hydrogène incorporé pendant la croissance.<br />Enfin, nous avons prolongé notre étude sur la conversion en type n de couches dopées bore suite à une deutération. Ce procédé permet d'obtenir des couches de conductivité électrique largement supérieure (facteur 1000 à 100000) à celle des meilleures couches de diamant de type n dopées au phosphore. Nous avons montré que l'effet de conversion est très probablement un effet de volume et que le mécanisme d'apparition de la conversion se fait en deux étapes : passivation des bore sur toute l'épaisseur de la couche puis création d'un excès de deutérium qui déclenche la conductivité de type n. La conversion n'est pas réalisée de façon homogène. Il sera donc nécessaire dans le futur d'établir quelles sont les caractéristiques des zones qui sont converties.

Ce travail de cette thèse porte sur la dynamique des protéines, accompagnées de leur eau d'hydratation, une couche de solvant autour des protéines vitale pour leur fonction biologique. Chacune de ces deux composantes s'accompagne d'une dynamique qui lui est propre et dont la réunion reforme le paysage énergétique du système biologiquement actif. La mise en application conjointe de la deutération sélective, de la diffusion incohérente de neutrons ainsi que la spectroscopie terahertz a permis d'explorer de manière indépendante la dynamique des protéines et de celles des couches d'hydratation. L'influence de l'état de repliement de la protéine sur sa dynamique a été étudié par diffusion élastique de neutrons. Les protéines globulaires se sont montrées moins dynamiques que ses analogues intrinsèquement désordonnées. Eux même semblent être plus rigides que les protéines dépliées non physiologiques. L'état d'oligomérisation et les conséquences sur la dynamique de ces protéines ont été développés. Les agrégats d'une protéine globulaire se sont avérés être plus flexibles que la forme soluble. A l'inverse, les agrégats d'une protéine désordonnée voient leur dynamique moyenne baisser par rapport à la forme soluble. Ces observations témoignent de la grande diversité de dynamiques à travers le protéome. Les expériences de diffusion incohérente de neutrons sur les couches d'hydratation des protéines globulaires et désordonnées ont permis d'obtenir des informations sur la nature des mouvements de l'eau autour des protéines. Les mesures ont mis en évidence la présence de mouvements translationnels concomitants à l'apparition de la transition dynamique dans les couches d'hydratations, vers 220 K. Les mesures ont de même montré un couplage plus fort entre une protéine désordonnée et son eau d'hydratation que celui entre une protéine globulaire et son eau d'hydratation. La nature de la couche d'hydratation et son influence sur sa dynamique ont été explorés, avec l'utilisation de polymères qui miment le comportement de l'eau et agissent comme source de flexibilité pour la protéine. Pour terminer, la dynamique des groupements méthyles, impliqués dans les modifications dynamiques observées à 150 et 220 K, a été étudiée. / This thesis work focused on the dynamics of proteins, surrounded by their hydration layer, a water shell around the protein vital for its biological function. Each of these components is accompanied by a specific dynamics which union reforms the complex energy landscape of the system. The joint implementation of selective deuteration, incoherent neutron scattering and terahertz spectroscopy allowed to explore the dynamics of proteins and that of the hydration shell. The influence of the folding state of protein on its dynamics has been studied by elastic neutron scattering. Globular proteins were less dynamic than its intrinsically disordered analogues. Themselves appear to be stiffer than non physiological unfolded proteins. The oligomerization state and the consequences on the dynamics were investigated. Aggregates of a globular protein proved to be more flexible than the soluble form. In contrast, aggregates of a disordered protein showed lower average dynamics compared to the soluble form. These observations demonstrate the wide range of dynamics among the proteome. Incoherent neutron scattering experiences on the hydration layer of globular and disordered proteins have yielded information on the nature of water motion around these proteins. The measurements revealed the presence of translational motions concomitant with the onset of the transition dynamics of hydration layers, at 220 K. Measurements have also shown a stronger coupling between a disordered protein and its hydration water, compared to a globular protein and its hydration shell. The nature of the hydration layer and its influence on its dynamics has been explored with the use of polymers that mimic the water behavior and that act as a source of flexibility for the protein. Eventually, the dynamics of methyl groups involved in the dynamical changes observed at 150 and 220 K, was investigated.

Ce travail de cette thèse porte sur la dynamique des protéines, accompagnées de leur eau d'hydratation, une couche de solvant autour des protéines vitale pour leur fonction biologique. Chacune de ces deux composantes s'accompagne d'une dynamique qui lui est propre et dont la réunion reforme le paysage énergétique du système biologiquement actif. La mise en application conjointe de la deutération sélective, de la diffusion incohérente de neutrons ainsi que la spectroscopie terahertz a permis d'explorer de manière indépendante la dynamique des protéines et de celles des couches d'hydratation. L'influence de l'état de repliement de la protéine sur sa dynamique a été étudié par diffusion élastique de neutrons. Les protéines globulaires se sont montrées moins dynamiques que ses analogues intrinsèquement désordonnées. Eux même semblent être plus rigides que les protéines dépliées non physiologiques. L'état d'oligomérisation et les conséquences sur la dynamique de ces protéines ont été développés. Les agrégats d'une protéine globulaire se sont avérés être plus flexibles que la forme soluble. A l'inverse, les agrégats d'une protéine désordonnée voient leur dynamique moyenne baisser par rapport à la forme soluble. Ces observations témoignent de la grande diversité de dynamiques à travers le protéome. Les expériences de diffusion incohérente de neutrons sur les couches d'hydratation des protéines globulaires et désordonnées ont permis d'obtenir des informations sur la nature des mouvements de l'eau autour des protéines. Les mesures ont mis en évidence la présence de mouvements translationnels concomitants à l'apparition de la transition dynamique dans les couches d'hydratations, vers 220 K. Les mesures ont de même montré un couplage plus fort entre une protéine désordonnée et son eau d'hydratation que celui entre une protéine globulaire et son eau d'hydratation. La nature de la couche d'hydratation et son influence sur sa dynamique ont été explorés, avec l'utilisation de polymères qui miment le comportement de l'eau et agissent comme source de flexibilité pour la protéine. Pour terminer, la dynamique des groupements méthyles, impliqués dans les modifications dynamiques observées à 150 et 220 K, a été étudiée.

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