Thèse (M.Sc.)--Université Laval, 2009. / Titre de l'écran-titre (visionné le 25 mars 2009). Bibliogr.

L’huile d’argousier (Hippophaё Rhamnoides L.) présente un grand intérêt thérapeutique à cause de ses propriétés médicinales. Trois types d’huiles de différente composition sont extraits du fruit: celles de la pulpe, des grains et de la pelure. Plusieurs méthodes d’extraction, notamment celle par solvant ou par fluides supercritiques, peuvent être utilisées. Cependant, la méthode d’extraction employant des enzymes, qui a montré des bons résultats pour extraire des huiles de différents fruits et légumes, a été très peu utilisée pour l’obtention de l’huile d’argousier. Dans ce travail, trois hydrolases capables d’hydrolyser la paroi cellulaire de la pulpe et des grains, ont été choisies pour l’extraction d’huile d’argousier (cv. Indian Summer). Le rendement d’extraction a été comparé à celui obtenu par l’extraction avec chloroforme-méthanol, utilisée comme méthode de référence. Pour l’huile de la pulpe, les résultats obtenus avec les enzymes commerciales Viscozyme L et Pectinex Ultra SP-L ont montré de meilleurs rendements, 22,64 ± 0,3 % et 19,23 ± 0,3 % respectivement à pH 4,0. Les grains-pelure ont été sujets à l’extraction avec deux mélanges d’enzymes, Celluclast-Pectinex Ultra SP-L et Celluclast-Viscozyme, comparés à un témoin (sans enzymes) en présence et absence d’hexane. Il s’est avéré que les deux mélanges d’enzymes donnent des résultats similaires. Une augmentation d’environ 28,0 % d’huile des grains-pelure a été obtenue en présence d’enzymes en comparaison à l’extraction témoin utilisant l’hexane. La composition des huiles obtenues par les différentes techniques n’a pas présenté des différences significatives pour un même type d’huile. L’huile de pulpe est caractérisée par des teneurs élevées en acides palmitique (36,3%), palmitoléique (40%), et faibles teneurs en acides oléique (4,61%) et linoléique (9,78%), alors que l’huile des grains-pelure (huile mixte) exhibe des teneurs relativement élevées en acides palmitique (20,6%), palmitoléique (20,0%), linoléique (22,97%) et linolénique (20,83%). L’analyse de triglycérides corrobore bien les résultats des acides gras. / Sea buckthorn oils (Hippophaё Rhamnoides L.) have therapeutic interest due to their medicinal properties. Three oil types of different composition can be extracted from the fruit: soft parts (pulp, peel) and seeds. There are many extraction methods such as those with solvents or supercritical fluids that have been successfully used for sea buckthorn. However, the use of enzymes for extraction of sea buckthorn oils has not been studied yet, although this method has shown good results for other fruits and vegetables. In this study, three hydrolases capable to hydrolyze the pulp and seed cell walls have been chosen to extract sea buckthorn oils (cv. Indian Summer). The extraction performance was compared to those obtained with the extraction with chloroform-methanol, used as a reference method. Results obtained for pulp oil extraction with commercial enzymes Viscozyme L and Pectinex Ultra SP-L, showed the best yields of 22,64± 0,03% and 19,23±0,03%, respectively, at pH 4.0. The seed-peel oil was extracted with two enzymes mixtures, Celluclast-Pectinex Ultra SP-L and Celluclast-Viscozyme, and compared to the control, which was an extraction in presence or absence of hexane. Both enzyme mixtures showed similar results in terms of extraction yield. An approximate increase of 28.0 % of seed-peel oils were obtained when using enzymes compared to the control extraction. The oil composition obtained using the above techniques do not present significant differences with literature values for each type of oil. Pulp oil was characterized by high contents of palmitic acid (36.3%), palmitoleic acid (40%), and low contents of oleic (4.61%) and linoleic (9.78%) acids, whereas, the seed – peel oil (a mixed oil) contained moderate amounts of palmitic (20.6%), palmitoleic (20.0%), linoleic (22.97%) and linoleic (20.83%) acids. The triglyceride analysis corroborated the fatty acids results.

L’intérêt pour l’entomophagie est grandissant en raison de ses nombreux avantages tant environnementaux que nutritionnels. L’acceptabilité sociale de cette pratique dans les sociétés occidentales est un obstacle majeur de cette industrie. Il est reconnu que l’incorporation des insectes sous forme d’ingrédients plutôt qu’entiers favorise l’acceptabilité des consommateurs. Toutefois, la farine d’insectes possède une faible fonctionnalité et est davantage utilisée comme agent de remplissage dans des aliments. L’hydrolyse enzymatique est une méthode largement utilisée afin de modifier la fonctionnalité de diverses protéines et son efficacité peut être améliorée par l’utilisation d’un prétraitement aux hautes pressions hydrostatiques (HPH). Dans le cadre de ce projet, la fonctionnalité de farines d’insectes brutes et d’hydrolysats protéiques générés à partir de farines prétraitées ou non par pressurisation avant l’hydrolyse enzymatique a été déterminée. La solubilité et la capacité de rétention d’huile ont été améliorées par ce procédé contrairement à la capacité de rétention d’eau et aux propriétés moussantes et gélifiantes. Laviscosité et les propriétés émulsifiantes ont été peu améliorées. Cependant, leurs fonctionnalités généralement améliorées en comparaison de celles des farines pourraient faciliter leur acceptabilité. Plus spécifiquement, il est reconnu qu’une expérience positive de consommation favorise l’acceptabilité notamment lorsque des chefs sont inclus dans ce type de processus. Pour ce projet, une étude qualitative basée a priori sur la théorie de la diffusion de Rogers a également été effectuée afin de déterminer la perception de cuisiniers novateurs sur l’utilisation d’ingrédients d’insectes. Tous les participants avaient une opinion positive envers l’entomophagie, mais trouvaient que les inconvénients majeurs de la farine étaient sa texture, son odeur et sa faible acceptabilité par les consommateurs. Comprendre ces perceptions permettra d’accroître l’utilisation des ingrédients d’insectes dans la gastronomie et éventuellement l’acceptabilité sociale. / Interest in Entomophagy increases due to several environmental and nutritional benefits, but the social acceptability of this practice is a major obstacle in Western societies. Studies have shown that incorporating insect as an ingredient rather than whole insects promotes consumer acceptability. As a result of their poor functionality, insect meals arecommonly used as a filler agent. Enzymatic hydrolysis is a widely used method to modify and improve the functionality of various proteins, but the effectiveness of this method can be enhanced by using high hydrostatic pressures (HHP) as a pre-treatment. In this project, the functionality of insect meals and protein hydrolysates prepared from meals that were pretreated or not prior enzymatic hydrolysis by pressurization has been determined. The solubility and oil binding capacity were enhanced by this process in contrast to water binding capacity as well as foaming and gelling properties. Viscosity and emulsifying property were slightly increased comparatively to insect meal. However, their different functionalities from those of insect meals could facilitate their acceptability. Specifically, it is acknowledged thata positive consumption experience promotes the entomophagy acceptability especially whenchefs are included in the process. For this project a qualitative study based a priori on Roger’sdiffusion of innovation theory was also conducted to explore the perceptions of innovative chefs on the use of insect ingredients. All participants had a positive opinion of entomophagy and the majority was ready to use it. Understanding these perceptions will increase the use of insect ingredients in the gastronomy and eventually social acceptability.

Les graines de lin sont des oléagineux largement cultivés au Canada. Cependant, les résidus générés suite au processus d’extraction de l’huile contiennent une importante quantité de protéines et peuvent être valorisées dans l’alimentation humaine en raison, principalement, de certaines fractions peptidiques possédant des propriétés bioactives. Dans le cadre de ce travail, l’influence des hautes pressions hydrostatiques (HPH) sur un isolat de protéines de lin a été étudiée concernant les modifications de la structure protéique, l’hydrolyse enzymatique ainsi que l’activité antioxydante des hydrolysats. Ainsi, des solutions protéiques de lin (1% m/v) ont été soumises à un traitement de HPH à 600 MPa pendant 5 et 20 minutes, à 20°C et comparés à des échantillons non-pressurisés. Deux traitements subséquents d’hydrolyse ont été effectués suite au traitement ou non de pressurisation : une première hydrolyse trypsique suivie d’une deuxième par la pronase. Dans un premier temps, la caractérisation de l’isolat protéique de lin pressurisé et non pressurisé a été réalisée par spectrofluorimétrie et par une analyse de la taille des particules afin d’étudier l’effet de la pressurisation sur les HPH la matrice protéique végétale. Par la suite, les hydrolysats protéiques ont été caractérisés par HPLC-MS et leur capacité antioxydante a été déterminée par ORAC. Les résultats ont démontré que le niveau de pressurisation et la durée du traitement ont un impact sur la structure protéique en induisant la dissociation des protéines, et la formation d’agrégats. Ceux-ci seraient occasionnés par la décompression ou créés durant l’entreposage des isolats. Suite à l’hydrolyse enzymatique des solutions protéiques pressurisées ou non par la trypsine seule et par la trypsine-pronase, les analyses chromatographiques ont révélé que la concentration de certains peptides a été modifiée lorsque la trypsine seule était utilisée après un traitement à HPH. Enfin, les HPH ont amélioré la capacité antioxydante des hydrolysats obtenus lors de l’hydrolyse trypsine-pronase comparativement au contrôle non-pressurisé. / Flaxseed is an oilseed widely cultivated in Canada. However, residues generated after oil extraction contains large amount of proteins and then can be much-valued in human diet due to its bioactive peptide fractions. The influence of high hydrostatic pressure (HHP) on flaxseed protein isolate was studied especially in terms of protein structures, enzymatic hydrolysis and final hydrolysate antioxidant activity. Flaxseed protein solutions (1% w/v) were subjected first to 600 MPa HHP treatments during 5 and 20 minutes at 20°C and were compared to non-pressurized samples. Two subsequent hydrolysis treatments were performed on pressure or non-pressure treated samples: tryptic hydrolysis was carried out and another hydrolysis was performed using pronase on tryptic hydrolysates. Firstly, the characterization of treated and untreated flaxseed protein isolates was done by spectrofluorometric and particle size analyses. Thereafter, flaxseed hydrolysates were analyzed by HPLC-MS and antioxidant capacity by ORAC. These results demonstrated that the pressurizing level and duration had an impact on proteins structure, inducing the dissociation of protein leading subsequently to aggregates. These aggregates were formed by decompression or during further storage. After enzymatic hydrolysis of pressurized or non-pressurized samples by trypsin and trypsin-pronase, chromatographic analyses showed that HHP treatments modified the concentration of certain peptides of the tryptic hydrolysates only. Finally, HHP increases antioxidant capacity (ORAC) of final trysin-pronase hydrolysates when compared to a control.

Les protéines du jaune d’œuf délipidées sont considérées comme un sous-produit lors de l’extraction lipidique en raison de la perte de leurs propriétés fonctionnelles. Les protéines du jaune d’oeuf existent sous forme de lipoprotéines, à l’exception de la phosvitine et des livétines. Les phosphopeptides issus de l’hydrolyse de la phosvitine possèdent une activité antioxydante pouvant conduire à des applications industrielles dans le secteur alimentaire et/ou nutraceutique. Le fractionnement de la phosvitine à partir du jaune d’œuf constitue une étape nécessaire en vue de la production de phosphopeptides. Cependant, cette méthode n’est pas applicable à grande échelle en vue de la production de phosphopeptides. Le but de ce projet était de développer une approche technologique applicable à l’échelle industrielle pour la production de la phosvitine par séparation membranaire à partir d’un extrait commercial de jaune d’œuf délipidé et pour la production de peptides antioxydant combinant l’hydrolyse enzymatique et l’ultrafiltration (UF). Un extrait de phosvitine à été obtenu à partir d’un produit commercial de jaune d’oeuf délipidé, au moyen d’une precipitation par NaCl (10% p/v), d’une centrifugation et d’une étape d’UF et de diafiltration. L’effet des conditions de filtration (pH, concentration, pression transmembranaire, seuil de coupure de la membrane) sur le flux de permeation a été évalué. La récupération protéique et la capacité de dessalage de solution de phosvitine ont été comparables pour des membranes d’UF de seuil de coupure de 10 et 30 kDa, mais le flux de perméation a été plus élevé avec la membrane de 30 kDa. L’électrophorèse 2D a été effectué afin de caractériser la composition protéique d’un produit commercial de protéines de jaune d’oeuf délipidé et de ses fractions obtenues précédement par UF. La plupart des produits de clivage de la vitellogénine ont été identifiés dans l’extrait de phosvitine. Néanmoins, le profil protéique des rétentats d’UF a montré des profils différents par rapport à la composition protéique des protéines du jaune d’oeuf frais. Les résultats suggèrent que la concentration par UF affecte la composition protéique. Les protéines du jaune d’oeuf et les phosphoprotéines ont été hydrolysées au moyen de la trypsine, ou encore, par une combinaison de deux enzymes (Alcalase et Protease N). Les hydrolysats obtenus ont été fractionnés à l’aide des membranes d’UF de seuil de coupure de 5 et 1 kDa. L’activité antioxydante des fractions a été mesurée par le test Oxygen Radical Absorbance Capacity (ORAC). La fraction peptidique produite par l’hydrolyse trypsique a montré l’activité antioxydante la plus élevée (1501.1–1886.8 µM TE.g-1 de protéines). L’activité antioxydante des hydrolysats de protéines de jaune d’oeuf pourrait être reliée à la teneur en phosphore des peptides, mais aussi à d’autres facteurs comme la masse moléculaire et la composition en acides aminés de ces peptides. L’hydrolyse enzymatique des protéines du jaune d’oeuf et l’utilisation de l’UF ont permis de produire des fractions peptidiques possédant une activité antioxydante et d’augmenter l’activité de ces peptides. Ce procédé utilisant l’hydrolyse enzymatique et l’UF offre un potentiel intéressant pour valoriser les propriétés fonctionelles et nutraceutiques des protéines du jaune d’œuf. / Delipidated egg yolk proteins are considered as a by-product in the process of the lipid and protein separation. The major proportion of yolk protein exits as lipoproteins except for phosvitin and livetins. Hen egg yolk phosphopeptides from phosvitin have demonstrated free radical scavenging and antioxidant activities against lipid peroxidation. Moreover, phosphopeptides have also been shown to provide an effective defense against oxidative stress in human intestinal epithelial cells. However, the method for producing these peptides was not applicable at large scale. The goal of this study was to develop and scale up the production of phosvitin from a commercially available delipidated egg yolk proteins and the production of antioxidant egg peptides by mean of enzymatic hydrolysis and ultrafiltration (UF). Egg yolk phosvitin was concentrated and desalted from delipidated egg yolk protein by a process that involved first a salting-out with 10% NaCl (w/w) treatment followed by UF and diafiltration. Various filtration parameters such as pH, feed concentration, transmembrane pressure and molecular weight cut-off (MWCO) membranes were studied. Results showed that performance of the 10 and 30 kDa MWCO UF membranes tested were similar in terms of production and desalting capacity. However, difference in terms of permeation flux during UF was noticed with the use of the 30 kDa MWCO membrane. Two-dimensional gel electrophoresis was performed to characterize the protein composition of the commercially delipidated egg yolk proteins and its UF-fractions obtained previously. Most of the vitellogenin cleavage products were identified in the crude phosvitin. Nevertheless, as compared to protein composition of fresh egg yolk, the UF-retentate profiles showed different patterns which suggest that egg yolk protein composition is modified as a result of UF-concentration. Fractionation of phosphopeptides by sequential UF with MWCO of 5 kDa and 1 kDa was performed to produce peptide fractions with increased antioxidant capacity. Antioxidant capacity was quantified by oxygen radical absorbance capacity (ORAC) assay to determine proton-donating capacities of the egg yolk hydrolysates. The peptide fractions with the greatest antioxidant capacity (1501.1–1886.8 µM TE.g-1 protein) were produced by enzymatic hydrolysis with trypsin alone and presented some common features such as low molecular weight, composition in amino acids and phosphorus content. The enzymatic hydrolysis of phosphoproteins from commercially delipidated egg yolk proteins obtained by UF successfully produced peptide fractions with antioxidant activity, which can be increased through fractionation. The process studied in this project offers the possibility to produce egg yolk peptides with potential uses in functional and nutraceutical applications.

En raison des restrictions législatives de plus en plus sévères sur la pollution de l'environnement, les industries laitières font face au fil des dernières années à un défi crucial de valorisation des grandes quantités de lactosérum générées. Ainsi, grâce aux récents progrès technologiques et scientifiques ainsi que la forte croissance du marché d'ingrédients biofonctionnels, une voie de valorisation plus efficiente et prometteuse du lactosérum a émergé. En effet, au cours des dernières années, plusieurs études ont démontré que les attributs nutritionnels et biofonctionnels du lactosérum sont particulièrement liés à ses protéines qui constituent une source optimale d'ingrédients alimentaires fonctionnels et de peptides bioactifs. Ainsi, la β-lactoglobuline (β-lg), protéine majeure du lactosérum est un additif fréquemment utilisé dans une large gamme de produits alimentaires en raison de ses excellentes propriétés biofonctionnelles, de sa valeur nutritionnelle élevée et de son faible coût. Ces propriétés biofonctionnelles de la β-lg peuvent être améliorées par différentes méthodes de traitement, notamment les traitements physiques, chimiques et enzymatiques. Cependant, en raison de sa structure globulaire compacte, la β-lg sous sa forme native est relativement résistante aux modifications. Bien que les traitements conventionnels soient efficaces pour améliorer les propriétés structurelles et fonctionnelles des protéines ainsi que la production de peptides biologiquement actifs, ils sont cependant consommateurs de ressources et peuvent affecter négativement la qualité des produits finaux. Par conséquent, l'application de méthodes de traitement physique non thermique émergentes s'avère nécessaire. Ainsi, dans le cadre de ce projet doctoral, les traitements électriques à hauts voltages (TEHV) respectueux de l'environnement, notamment les champs électriques pulsés (CEP) et les arcs électriques (ARC) ont été utilisés comme méthode de prétraitement de la β-lg. Un prétraitement thermique de la β-lg a été effectué afin de comparer l'efficacité des prétraitements par TEHV avec l'approche conventionnelle. De ce fait, les échantillons de β-lg préchauffés étaient considérés comme témoin positif et ceux de la forme native, comme témoin négatif. L'effet des prétraitements sur les propriétés fonctionnelles de la β-lg a été évalué. De même, l'impact des TEHV et du prétraitement thermique sur la structure de la β-lg et sa susceptibilité à l'hydrolyse trypsique et chymotrypsique a été étudié. La chromatographie liquide ultra-performante couplée à la spectrométrie de masse en tandem (UPLC-MS/MS) a été utilisée afin d'analyser et de caractériser les fractions peptidiques issus des différents hydrolysats de la β-lg. De plus, les scores d'éco-efficience (EE) de génération de peptides après hydrolyses trypsique et chymotrypsique ont été calculés dans le but de déterminer laquelle des méthodes de prétraitement était la plus efficiente. Les résultats ont démontré une amélioration des propriétés fonctionnelles (propriétés moussantes, émulsifiantes et d'hygroscopicité) de la β-lg favorisée par l'impact positif des TEHV sur sa structure secondaire. En effet, les analyses structurales ont montré que les TEHV ont induit une modification partielle de la conformation de la β-lg. Une telle modification structurelle a eu pour conséquence une augmentation du degré d'hydrolyse (DH) de près de 2 fois après prétraitement par TEHV comparée à la protéine native. Dans le cas du prétraitement par chauffage conventionnel, l'augmentation du DH était d'environ 1,2 fois comparée à la protéine native. Ces résultats ont été confirmés par l'amélioration des paramètres cinétiques de la β-lg à l'état d'équilibre, après les TEHV. Par ailleurs, une différence significative a été observée entre la trypsine et la chymotrypsine quant au DH et l'efficacité catalytique des deux enzymes. En effet, les constantes d'efficacité catalytique de la chymotrypsine étaient plus élevées que celles de la trypsine, suggérant une meilleure affinité de la chymotrypsine pour la protéine par rapport à la trypsine. En outre, l'analyse des échantillons prétraités en UPLC-MS/MS a démontré que l'application des TEHV a conduit à la libération de peptides à partir des molécules de β-lg avant même l'ajout de trypsine et de chymotrypsine aux milieux réactionnels. De plus, les TEHV ont généré en moyenne 37 à 50 % plus de peptides que les protéines natives et préchauffées. Enfin, l'analyse de l'EE a révélé que les TEHV constituaient une méthode de prétraitement plus éco-efficiente que la méthode conventionnelle car leurs scores EE étaient plus élevés tant pour les procédés d'hydrolyse que pour les peptides bioactifs résultant de l'hydrolyse. Cette thèse apporte également de nouveaux éléments de compréhension quant à la valorisation multidirectionnelle des protéines du lactosérum. / Due to increasingly severe legislative restrictions on environmental pollution, dairy industries have faced over the past few years a crucial challenge of valuing the large quantities of whey generated. Thus, thanks to recent technological and scientific progress as well as the important growth of the biofunctional ingredients market, a more efficient and promising way of whey valorization has emerged. Indeed, in recent years, several studies have demonstrated that the nutritional and biofunctional attributes of whey are particularly linked to its proteins, which constitute an optimal source of functional food ingredients and bioactive peptides. Therefore, ß-lactoglobulin (β-lg), a major whey protein is an additive frequently used in a wide range of food products due to its excellent biofunctional properties, its high nutritional value and its low cost. These biofunctional properties of β-lg can be improved by different treatment methods, including physical, chemical and enzymatic ones. However, due to its compact globular structure, β-lg in its native form is relatively resistant to modifications. Although conventional treatments are effective in improving the structural and functional properties of proteins as well as the production of biologically active peptides, they are nonetheless resource intensive and can negatively affect the quality of final products. Therefore, the application of emerging non-thermal physical treatment methods is necessary. Thus, in the frame of this doctoral project, sustainably high-voltage electrical treatments (HVET), namely pulsed electric fields (PEF) and electric arcs (ARC) were used as pretreatment method of β-lg. Thermal pretreatment of β-lg was performed in order to compare the efficiency of HVET pretreatments with the conventional approach. Therefore, the preheated β-lg samples were considered as positive control and those of the native one as negative control. The effect of pretreatments on the functional properties of β-lg was evaluated. Likewise, the impact of HVET and heat pretreatments on the structure of β-lg and its susceptibility to tryptic and chymotryptic hydrolyses was investigated. Ultra-performance liquid chromatography coupled with tandem mass spectrometry (UPLC-MS/MS) was used to analyze and characterize the peptide fractions from the various hydrolysates of β-lg. In addition, the eco-efficiency (EE) scores of peptide generation after tryptic and chymotryptic hydrolyses were calculated in order to determine which of the performed pretreatment methods was the most efficient. The results demonstrated an improvement in the functional properties (foaming, emulsifying and hygroscopicity properties) of β-lg promoted by the positive impact of HVET on its secondary structure. Indeed, structural analyzes have shown that HVET induced a partial modification of the conformation of β-lg. Such structural modification resulted in almost 2-times increase in the degree of hydrolysis (DH) after HVET pretreatments compared to the native protein. In the case of the conventional heating pretreatment, the increase in DH was approximately 1.2-times compared to native protein. These results were confirmed by the improvement in the kinetic parameters of β-lg at steady state after HVET. Furthermore, a significant difference was observed between trypsin and chymotrypsin with regard to DH and the catalytic efficiency of the two enzymes. Indeed, the catalytic efficiency constants of chymotrypsin were higher than those of trypsin, suggesting a better affinity of chymotrypsin with the protein compared to trypsin. In addition, the UPLC-MS MS analysis of pretreated samples demonstrated that the application of HVET led to the release of peptides from β-lg molecules even before the addition of trypsin and chymotrypsin to the reaction media. Additionally, the HVET have generated in average 37-50% more peptides than native and preheated proteins. Finally, the EE analysis revealed that HVET were the most efficient pretreatment method than the conventional one as their EE scores were higher for both hydrolysis processes and bioactive peptides generated from performed hydrolyses. This thesis highlights new understanding elements regarding the multidirectional valorization of whey proteins.

L’hydrolyse enzymatique de la β-lactoglobuline (β-LG) génère un nombre conséquentdepeptides dont certains possèdent desactivités biologiques. Cependant, l’étape d’hydrolyse peut être améliorée en diminuant le temps de réaction tout en générant unrendementpeptidique plus important. Ainsi, plusieurs travauxse sont intéressés à l’utilisation des hautes pressions hydrostatiques (HPH)afin d’engendrer une dénaturation de la β-LG et ainsi accélérer l’étape d’hydrolyse enzymatique et la production de peptides bioactifs. Cependant, les HPHimpactent également surles profils peptidiques par une modification du ratio peptideshydrophiles/hydrophobes. Une telle modification est ainsi susceptible d’avoir une répercussion négative sur les performances de l’ultrafiltration (UF) lors du fractionnement et de la concentration des peptides bioactifs. Par conséquent, ce projetvisaità étudier l’impact d’un prétraitement de la β-LG parlesHPH (400 et 600 MPa, 10 min) sur les performances du procédé d’UFlors de la séparation d’un hydrolysat trypsiquede β-LG. Suite aux étapes d’UF en mode recirculation et concentration, il a été démontré qu’un prétraitement de la β-LG à 400 MPaa permisde générer des hydrolysats dont les abondances peptidiques, y compris celles de certains peptides bioactifs (VAGTWY et ALPMHIR) étaient supérieures comparativement aux autres conditions(0.1 et 600 MPa).Cependant, à 400 MPa, les flux de perméationétaient inférieursde 31%. La désorption peptidique des membranes d’UFa permis d’identifierle peptide antihypertenseur ALPMHIRcomme l’espèce colmatante majeure. Cependant, et spécifiquement à 400 MPa, d’autres peptides chargés négativement ont été caractérisés, notamment VAGTWY (peptide antidiabèteet antioxydant). Par conséquent, bien qu’un prétraitement par les HPH à 400 MPa permette une augmentation des rendements peptidiques, les performances de l’UF sont considérablement réduites. / Enzymatic hydrolysis of β-lactoglobulin (β-LG) generates a large amount of peptide species including some bioactive peptides.However, the stepof protein hydrolysis can be improved by decreasing the digestion time while increasing the peptide yield. Several studies focused on the use of high hydrostatic pressure (HHP) to improve the denaturationof the native β-LG structure and thus to accelerate its enzymatic hydrolysis and yieldof bioactive peptides.Nevertheless, HHP is reported to affect the resulting peptide profiles by modifying hydrophobic/hydrophilic peptides ratiowhich may negatively affect the performance of ultrafiltration (UF) used to fractionate and concentrate bioactive peptides.Therefore, the aim of this project was to evaluate the performances of UF forthe filtration of tryptic hydrolysates generated after pre-pressurization ofβ-LGat 400 and 600 MPafor10min.After hydrolysate fractionation by UF in total recirculation modeand concentration modes, it has been demonstrated that β-LGpre-pressurization at 400 MPainduced the recovery ofhigher peptide relative abundance in the hydrolysates, including several bioactive peptides (VAGTWY and ALPMHIR), compared to other conditions(0.1 and 600 MPa).At the same time, permeate fluxes were 31% lower at 400 MPa. Characterization of peptide desorbedfrom UF membranes has shown that the antihypertensive peptide (ALPMHIR) was identified as the main fouling peptide.However, other negatively charged peptides were specifically identified at 400 MPa, including VAGTWY (an antioxidant and antidiabetic peptide). Consequently, while pre-pressurization of β-LGat400 MPa improved the recoveryof bioactive peptidescompared to other conditions, UF performances were negatively impacteddue to thisHHP pretreatment.