This thesis is focused on the structural and rheological changes in globular proteins when subjected to high pressure processing (HPP), a novel non-thermal food processing technique. Structure-functionality changes associated with thermal processing has been well studied, but little is known for HPP. One of the principal objectives of this thesis was to compare protein structure-functionality relationship between thermal and HP processing. Three groups of proteins of varying complexity and source were studied: beta-lactoglobulin (b-lg), a small well understood protein from cow's milk whey (model system); porcine blood plasma proteins, and soy protein concentrate. Blood is generally considered a waste from the meat industry, plasma is obtained from centrifugation of the blood and is composed mainly of serum albumin and globulins (simplified multi-component system). Soy protein concentrate (SPC) is a complex system of vegetable proteins composed of a varied mix of large glycoproteins. In general, HPP affected protein structure and functionality, but the specific effects depended on the protein characteristics. Pressure-independent parameters, like concentration and pH, exerted a major influence on protein denaturation and influenced the HP-induced gel network formation. For b-lg, significant structural changes were observed at 600 MPa and these correlated to changes in the viscoelastic properties. HP-induced gelation did not follow the classic structural changes observed on thermal gelation. Protein gels of comparable strength were produced by thermal and HPP (conc. ≥ 20 %); the heat induced gels were stiffer than their HP-induced counterparts, the latter only modestly / Cette thèse est concentrée sur les changements structuraux et rhéologiques des protéines globulaires une fois soumise à l'haute pression procès (HPP), une technique non thermique innovatrice de traitement des produits alimentaires. Il y a un ensemble de connaissances impressionnant sur les changements de structure-fonctionnalité liés au procès thermique mais peu est connu pour HPP. Un des principaux objectifs de cette thèse était de comparer le rapport de structure-fonctionnalité entre les deux procédés (haute pression et thermique). Trois groupes de protéines on été étudiés en variant la complexité et la provenance : la β-lactoglobuline, une petite protéine très bien connu, provenant du lait de vache (système modèle); les protéines de plasma sanguin porcine, et le concentré protéique de soja (SPC). Le sang est généralement considéré comme un dechet de l'industrie de viande, le plasma est obtenu à partir de la centrifugation du sang et se compose principalement d'albumine sérique et de globulines (système simplifié à plusieurs éléments). Le concentré protéique de soja est un système complexe des protéines végétales composées de mélange divers de grosses glycoprotéines. Généralement le traitement de HP a affecté la structure et la fonctionnalité de protéine, mais les effets spécifiques de HP sur les protéines ont dépendu des caractéristiques du système en question. Les paramètres comme la concentration en protéine et le pH, ont exercé une influence importante sur la dénaturation des protéines et ainsi que la formation de gels. Un vrai gel a été formé seulement après application de 650 MPa et une concentr

The investigation of exo-laccase production by selected fungal strains, including Coriolus hirsutus, Pleurotus pulmonarius and Chaetomium thermophilium, under liquid-state fermentation was investigated. Among the investigated fungal strains, C. hirsutus found to be the most appropriate one in term of its capacity to produce active exo-laccase in the presence of ethanol as the most appropriate inducer. The effects of carbon and nitrogen concentrations on the production of active laccase were also investigated, where 50 mM of glucose and 5 mM of ammonium chloride were found to be respectively, the optimized concentrations. The exo-crude enzymatic extract was recovered and concentrated by ultrafiltration; the partially purified enzymatic extract was obtained by ammonium sulfate precipitation at 60-80% of saturation. The partially purified enzymatic extract of laccase was successively purified by size-exclusion (SEC) and ion-exchange (IEC) chromatographies. The SEC resulted by obtaining one enzymatic fraction, whereas the IEC resulted by the presence of 5 fractions. Although laccase activity was present in all the purified enzymatic fractions, FV1 showed the highest laccase specific activity, with 3% yield and 33-fold of purification. The denatured electrophoretic analysis of the purified enzymatic fraction (FV1) demonstrated the presence of two major protein bands, with a molecular weight of 31 and 56 kDa. The characterizations of the purified enzymatic fraction (FV1) indicated an optimum pH for laccase activity at 2.2, 2.6, 3.8 and 4.8 for 2,2'-azino-bis (3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) diammonium salt (ABTS), 2,6-dimethoxyphenol (DMP), caffeic acid and syringaldazine (SYR), respectively, used as substrates, with an optimum reaction temperature of 60C. The FV1 purified fraction showed an affinity trend in the order of SYR > ABTS > caffeic acid > DMP, with a Km value of 6, 13, 26, 821 µM and a Vmax value of 37, 296, 6 and 71 µM/mg protein/min, respectively, at a reaction temperature of 60°C. In addition, the presence of 0.04 mM copper sulfate enhanced the laccase activity of the purified enzymatic fraction by 19%. On the other hand, the presence of 0.005 to 0.04 mM of citric acid did not affect the laccase activity of the purified enzymatic fraction; whereas, a concentration of 0.08 and 0.12 mM inhibited the enzyme activity by 8 and 13%, respectively. Interestingly, the experimental findings indicated that 0.04 mM sodium azide strongly inhibited the laccase activity of the purified enzymatic fraction by 97%. The effect of citric acid and sodium azide on the laccase activity of the purified enzymatic fraction (FV1) was investigated at room temperature. The Km and Vmax values for the purified laccase, with SYR as a substrate, were determined to be 10 µM and 26 µM/mg protein/min, respectively, at room temperature. Citric acid and sodium azide exhibited an uncompetitive inhibitory effect on laccase activity as indicated by their corresponding Kmapp and Vmaxapp of 8 µM and 20 µM/mg protein/min and 7 µM and 6 µM/mg protein/min, respectively. The mass spectrometry analyses of laccase of the purified enzymatic fraction (FV1) suggest the presence of several laccases in the fraction. The laccase A of the Trametes species AH28-2 was identified with 10 peptides and represents the protein with the higher proportion in the sample. However, other proteins with a laccase function were also presented in the sample. / La production de l'exo laccase par des souches fongiques sélectionnées dont Coriolus hirsutus, Pleurotus pulmonarius et Chaetomium thermophilium a été étudié avec fermentation en phase liquide. Parmi les souches fongiques étudiées, C. hirsutus a été trouvé pour être la plus potentielle en termes de sa capacité de produire activement l'exo laccase en présence de l'inducteur le plus approprié, l'éthanol. Les effets des concentrations en carbone et en azote sur la production de la laccase active ont été aussi étudiés où 50 mM de glucose et 5 mM de chlorure d'ammonia ont été trouvés pour être les concentrations optimales, respectivement. L'extrait enzymatique brut exo a été récupéré et concentré par l'ultrafiltration; l'extrait enzymatique partiellement purifié de la laccase a été obtenu par précipitation avec du sulfate d'ammonia saturé à 60-80%. L'extrait enzymatique partiellement purifié de la laccase a été par la suite purifié successivement par chromatographie d'exclusion-diffusion (SEC) et chromatographie sur échangeurs d'ions (IEC). La SEC a permis d'obtenir une seule fraction enzymatique alors que la IEC a donné lieu à 5 fractions purifiées. Bien que l'activité de la laccase a été présente dans toutes les fractions enzymatiques purifiées, la fraction FV1 a montré activité spécifique la plus élevée avec un rendement de 3% et une purification de 33 fois. L'analyse par électrophorèse dénaturée de le fraction FV1 a montré la présence de deux bandes de protéines majeures avec une masse moléculaire de 31 et 56 kDa. La caractérisation de la fraction enzymatique purifiée (FV1) a indiqué un pH optimum pour l'activité de la laccase à 2,2, 2,6, 3,8 et 4,8 avec 2,2'-azino-bis (3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) diammonium salt (ABTS), 2,6-dimethoxyphenol (DMP), acide caféique et syringaldazine (SYR), respectivement, utilisés comme substrats, et d'une température de réaction optimale de 60°C. La fraction purifiée FV1 a montré une affinité selon l'ordre suivant SYR > ABTS > acide caféique > DMP, avec une valeur Km de 6, 13, 26, 821 µM et de Vmax de 37, 296, 6 et 71 µM/mg protéine/min, respectivement, à une température de réaction de 60°C. De plus, la présence de 0,04 mM de sulfate de cuivre a augmenté l'activité de la fraction enzymatique purifiée de la laccase par 19%. D'autre part la présence de 0,005 à 0,04 mM de l'acide citrique n'a pas affecté l'activité de la fraction enzymatique purifiée tandis qu'une concentration de 0,08 et 0,12 mM a inhibé cette activité par 8 et 13%, respectivement. Les résultats expérimentaux ont aussi indiqué que 0,04 mM de sodium azide a fortement inhibé l'activité de la fraction enzymatique de la laccase par 97%. L'effet de l'acide citrique et du sodium azide sur l'activité de la fraction enzymatique purifiée de la laccase a été étudié en température ambiante. Les valeurs de Km et Vmax de la laccase purifiée, avec SYR comme substrat, ont été déterminées pour être 10 µM et 26 µM/mg protéine/min, respectivement, en température ambiante. L'acide citrique et sodium azide ont manifesté un effet inhibiteur non compétitif sur l'activité de la laccase comme indiqué par leur Kmapp et Vmaxapp correspondante de 8 µM and 20 µM/mg protéine/min and 7 µM and 6 µM/mg protéine/min, respectivement. Les analyses par spectrométrie de masse de la fraction enzymatique purifiée de la laccase (FV1) a suggéré la présence de plusieurs laccases. L'espèce Trametes AH28-2 de la laccase A a été identifiée avec 10 peptides et représente de la protéine avec la plus élevée dans l'échantillon. Cependant, autres protéines avec la fonction de laccase ont été aussi présentes dans l'échantillon.

The synthesis of structured lipids (SLs) by the lipase-catalyzed interesterification of flaxseed oil (FO) and tricaprylin (TC) in organic solvent media (OSM) and solvent-free medium (SFM) was carried out. The bioconversion yield (BY) of the medium-long-medium-type SLs (MLM-SLs), including CLnC (Y1, C-caprylic and Ln-linolenic acids), CLaC (Y2, La-linoleic acid) and COC (Y3, O-oleic acid) as well as their corresponding MML positional isomers, CCLn (Y4), CCLa (Y5) and CCO (Y6), were monitored as the responses. Based on the maximal BY and considering the ratio of the MLM- to MML-SLs, obtained under the established reaction conditions in OSM for each lipase, Novozym 435 from Candida antarctica and Lipozyme TL-IM from Thermomyces lanuginosus, were considered for further optimization of the process. Multiple response surface methodology on the basis of a central composite rotatable design and a fractional factorial design, with center points has been employed for the optimization of the interesterification reaction of both enzymes in OSM. In the preliminary trials, significant reaction parameters, namely TC to FO molar ratio (Mr, mol/mol), reaction temperature (Tr, ˚C), enzyme concentration (Ec, % w/v), reaction time (Rt, h) and initial water activity (aw) were selected for the optimization of the interesterification reaction, catalyzed by Novozym 435. On the other hand, the effects of reaction conditions including Mr, Tr, Ec, Rt and agitation speed (As, rpm) were studied in the case of Lipozyme TL-IM. Significant models for the responses Y1-Y6 were developed with the use of backward elimination procedure, whereas the adequacy of the models was statistically determined. The ability of the models to successfully predict new observations in the experimental space was evaluated and verified. Based on the objective of each response, the appropriate level combination of the process parameters and the solutions that met the defined criteria were also provided by means of desirability function. The maximal predicted BY of the MLM-SLs, synthesized by Novozym 435 and Lipozyme TL-IM, were found to be comparable; however, considering the lower optimal Tr (23% <), Ec (54% <) and Rt (8-folds <) predicted conditions as well as the aw-independency of Lipozyme TL-IM as compared to those for Novozym 435, Lipozyme TL-IM was selected for further optimization in SFM. For the biosynthesis of MLM-SLs in SFM by Lipozyme TL-IM, As and Tr were found to be the most significant parameters. The optimal conditions, generated by the means of desirability function, for a maximal Y1-Y3, were found to be 59.04˚C for Tr, 6.31 mol/mol for Mr, 4.42% for Ec, 13.62 h for Rt and 346 rpm for As. Under these optimum conditions, Y1, Y2 and Y3 were predicted to be 30.65, 1.08 and 4.21%, respectively. Since the monitored responses (Y1-Y6) were found to be highly correlated to each other, the distance approach which considers the correlated nature of the responses was also carried out for the optimization of the process in SFM. The scale-up (30-fold) of the interesterification reaction by Lipozyme TL-IM in SFM was also investigated; as a result, the BY of the desired MLM-SLs did not decrease as compared to those obtained at the micro scale. Silver-ion reversed-phase high-performance liquid chromatography enabled the separation and quantification of the synthesized MLM- and MML-SLs. In addition, atmospheric pressure chemical ionization-mass spectrometry analyses confirmed the formation of dicaprylyl-linolenyl glycerol, dicaprylyl-oleyl glycerol and dicaprylyl-linoleyl glycerol resulted from the lipase-catalyzed interesterification of FO and TC. / La synthèse de lipides structurés (SLs), catalysé par la lipase via une interésterification entre l'huile de lin (FO) et le tricarpryline (TC) dans un milieu réactionnel organique (OSM) et sans solvent (SFM), a été étudiée. Le rendement de bioconversion (BY) des SL de type moyen-longue-moyen (MLM-SLs), compris CLNC (Y1, C-caprylique et Ln-acide linolénique), CLaC (Y2, La-acide linoléique) et COC (Y3, O-acide oléique) ainsi que leurs isomères en position correspondants, MML, CCLn (Y4), CCLa (Y5) et CCO (Y6), ont été suivis en tant que réponses. En se basant sur le BY maximal et en considérant la proportion du MLM- à MML-SLs, obtenu sous les conditions réactionnelles établies en milieu organique pour chaque lipase, Novozym 435 de Candida antarctica et Lipozyme TL-IM de Thermomyces lanuginosus, ont été considérés dans l'optimisation additionnelle du processus. La méthode de surface de réponses multiples, basé sur un plan composite central à caractère rotatif et un plan d'expérimental factoriel fractionnel avec des points au centre, a été utilisée pour l'optimisation de la réaction d'interésterification par les deux enzymes en OSM. Dans les essais préliminaires, des paramètres de réaction significatifs, à savoir TC à FO ratio molaire (Mr, mol/mol), température de réaction (Tr, ˚C), concentration de l'enzyme (Ec, % w/v), temps de réaction (Rt, h) et l'activité initiale de l'eau (aw), ont été choisies pour l'optimisation de la réaction d'interésterification, catalysée par Novozym 435. D'un autre part, les effets des conditions de la réaction y compris Mr, Tr, Ec, Rt et la vitesse d'agitation (As, rpm) ont été étudiés dans le cas de la Lipozyme TL-IM. Des modèles significatifs pour les réponses Y1-Y6 ont été développés avec l'utilisation de la procédure d'élimination à l'arrière, alors que l'adéquation des modèles a été déterminée statistiquement. La capacité des modèles de prédire avec succès des observations nouvelles dans l'espace expérimental a été évaluée et vérifiée. En se basant sur l'objectif de chaque réponse, la combinaison de niveaux les plus appropriés des paramètres du processus et des solutions, qui ont satisfaits les critères définis, ont été aussi fournis au moyen de la fonction de désirabilité. Les BY maximals prédits des MLM-SLs, synthétisés par Novozym 435 et Lipozyme TL-IM, ont été trouvés pour être comparables. Cependant, en considérant les valeurs optimales de la plus petite Tr (23% <), Ec (54% <) et Rt (8-fois <) conditions prédites ainsi que l'indépendance de l'aw de la Lipozyme TL IM comparée à celles de la Novozym 435, la Lipozyme TL-IM a été sélectionnée pour toute optimisation additionnelle en SFM. Pour la biosynthèse de MLM-SLs en SFM par Lipozyme TL-IM, As and Tr ont été trouvés pour être les paramètres les plus significatifs. Les conditions optimales, engendrées au moyen de la fonction de désirabilité, pour un maximum Y1-Y3, ont été trouvées pour être 59.04˚C pour Tr, 6.31 mol/mol pour Mr, 4.42% pour Ec, 13.62 h pour Rt et 346 rpm pour As. Sous ces conditions optimales, Y1, Y2 and Y3 ont été prédits pour être 30.65, 1.08 et 4.21%, respectivement. Puisque les réponses choisies (Y1-Y6) ont été trouvés pour être extrêmement liées les uns aux autres, l'approche de distance qui considère la nature corrélée des réponses a été aussi considérée pour l'optimisation du processus en SFM. La mise à l'échelle (30-fois) de la réaction d'interésterification par Lipozyme TL-IM en SFM a été étudiée; par conséquent, le BY du MLM-SLs désirés n'a pas diminué en comparison à ceux obtenus à l'échelle micro. La chromatographie en phase liquide à haute performance avec une colonne échangeuse d'ion d'argent a permis la séparation et la quantification des MLM- et MML-SLs synthétisés. De plus, l'analyse structurals en spectro de mass a confirmé la formation du glycérol dicaprylyle-linolényle, glycérol dicaprylyl-oléyl et glycerol dicaprylyl-linoléyl formés par la réaction d'interestérification de FO et TC catalysée par la lipase.

The stabilization, immobilization and biocatalysis of hydroperoxide lyase (HPL) of the enzymatic extract, from Penicillium camemberti, in neat organic solvent media (NOSM) were investigated. The effects of lyoprotectants, KCl and dextran 1 kDa, on HPL activity and its stability were studied. The addition of KCl to the HPL enzymatic protein 70:1 (w/w), prior to its lyophilization, enhanced its activity by 6.53-fold, whereas the use of dextran resulted in its inactivation. The thermostability of HPL activity of the enzymatic extract at 80°C, in the presence of KCl, was higher by 2.78-fold than that without it. Selected chemical additives, glycine and 2-mercaptoethanol, as well as surfactant coated-enzyme (SCE) were also employed to increase the catalytic activity and stability of HPL enzymatic extract. The presence of 7% glycine or 2.5% of 2-mercaptoethanol in hexane reaction medium increased the HPL activity by 1.76- and 1.22-fold, respectively, as compared to that without additive. The modification of the enzymatic extract by its coating with Span 65, at a surfactant to protein ratio of 1:1 (w/w), resulted in 2.57-fold increase in HPL activity. The presence of 7.0% glycine or 2.5% of 2-mercaptoethnol resulted also by a higher HPL thermostability, with 3.8- and 3.5-fold, respectively, as compared to that without additive; however, the decrease in HPL thermostability was obtained with Span 65 coated-enzyme. The HPL enzymatic extract was encapsulated within alginate and hydrophobically modified alginate hydrogel, using reverse micellar system (RMS) and ternary micellar system (TMS). The dehydration, with 2-propanol, of the encapsulated enzymatic extract increased the HPL specific activity by 1.83-fold as compared to that without dehydration. Using hexane as the reaction medium, the encapsulated HPL extract in 2.0% (w/v) alginate (Alg) resulted by a 52.5% encapsulation yield and 1.37-fold higher enzyme activity than that of the free one. With ratio of 2.5 alginate to 1 of either RMS or TMS, the partition coefficient of 10-HPOD was 2.40- and 1.67-fold, respectively, higher than that of alginate alone. The HPL activity of the enzymatic extract, encapsulated in Alg:TMS (2.5:1), was enhanced by 1.42-fold, as compared to that with alginate alone; however, the inactivation of HPL activity was obtained with Alg:RMS (2.5:1). The immobilization of HPL enzymatic extract, using selected supports, and its biocatalysis in NOSM were also investigated. Dowex®50WX4-200 was found to be the most appropriated support, with an increase in HPL activity by 2.66-fold as compared to that of the free one; however, an inactivation of HPL activity was obtained with the use of Eupergit®C250L-IDA, Eupergit®C250L-EDA and Silica as supports. The chemical modification of HPL enzymatic extract with succinic anhydride, at a molar ratio of 10:1 of succinic anhydride to lysine, increased the immobilization yield by 2.21-fold, as compared to that of the untreated one. The chemical modification of HPL enzymatic extract by 14.37 to 54.98% enhanced the enzyme activity of the immobilized one by 4.28- and 3.31-fold, respectively. On the other hand, the highest HPL enzyme activity in hexane reaction medium of the free and the Dowex immobilized enzyme extracts was obtained with an initial water activity (aw) of 0.10 and 0.33, respectively. In addition, the optimum reaction temperature for the HPL activity was determined to be 55 and 45°C for the free and immobilized enzymatic extract, respectively. / La stabilisation, l'immobilisation et la biocatalyse en milieux des solvants organiques (OSM) de l'extrait enzymatique de l'hydroperoxide lyase (HPL), obtenu à partie de Penicillium camemberti, ont été étudiés. Les effets des lyoprotecteurs tels que le KCl et le dextrane 1 kDa sur l'activité et la stabilité de l'HPL ont aussi été étudiés. Bien que l'activité de l'HPL a été 6,53 fois plus élevée que celle après l'ajout de KCl à la protéine enzymatique avant sa lyophilisation dans une proportion de 70 à 1 (p/p); l'ajout de la dextrine a rendu l'enzyme inactive. De plus, la stabilité thermique à 80°C de l'activité de l'HPL de l'extrait enzymatique en présence de KCl est 2,78 fois plus élevée. Des additifs chimiques sélectionnés tels que la glycine et le 2-mercaptoéthanol ainsi que des surfactants enrobant l'enzyme ont aussi été utilisées pour augmenter l'activité catalytique et la stabilité de l'HPL. L'activité de l'HPL en milieu réactionnel de l'hexane a été 1,76 et 1,22 plus élevée en présence, respectivement, de 7% de la glycine ou du 2.5% de 2-mercaptoéthanol. L'activité de l'HPL a augmentée de 2,57 fois lorsque l'extrait enzymatique a été enrobé par le Span 65 dans une proportion du surfactant à protéine de 1:1 (p/p). La stabilité thermique de l'HPL est 3,8 et 3,5 fois plus élevée en présence de 7% de la glycine et du 2.5% de 2-mercaptoéthanol, respectivement. Cependant, la stabilité thermique de l'HPL a diminué quand l'extrait enzymatique été enrobé par le Span 65. De plus, l'extrait enzymatique de l'HPL a été encapsulé dans l'alginate (Alg) et dans l'hydrogel d'alginate hydrophobiquement modifiée, en utilisant le système micellaire inversé (SMI) et le système micellaire ternaire (SMT). L'activité de l'HPL a été 1,83 fois plus élevée lorsque l'extrait enzymatique encapsulé a été déshydraté par le 2-propanol. Les résultats tendent à montrer que l'encapsulation de l'extrait enzymatique de l'HPL dans 2,0% (p/v) d'Alg a un taux d'un taux d'immobilisation de 52,5% et de1,37 fois de plus d'activité enzymatique dans l'hexane par rapport à celui non-encapsulé. En utilisant le ratio de 2,5 d'Alg à 1 SMI ou SMT, le coefficient de partage du 10-HPOD a été, respectivement, de 2,40 et de 1,67 fois plus élevé que celui réalisé dans un milieu réactionnel contenant seulement de l'Alg. L'activité de l'HPL de l'extrait enzymatique encapsulé dans un milieu réactionnel contenant Alg:TMS (2,5:1) a été 1,42 fois plus grande que celle dans celui formé seulement de l'Alg. Cependant, dans un milieu réactionnel contenant le mélange de Alg:RMS (2,5:1), l'HPL a été inactive. L'étude s'est ensuite portée sur l'immobilisation et de la biocatalyse en OSM de l'extrait enzymatique de l'HPL en utilisant des supports sélectionnés. Les résultats tendent à montrer que le Dowex®50WX4-200 a été le support le plus approprié puisque l'activité de l'HPL a été 2,66 fois plus que celle obtenue en l'absence du support. D'autre part, l'utilisation de l'Eupergit®C250L-IDA, l'Eupergit®C250L-EDA et le Silica, comme supports, a rendue l'HPL inactive. Quand l'extrait enzymatique de l'HPL a été chimiquement modifié avec une solution d'anhydride succinique et de lysine à un ratio molaire de 10:1, le taux d'immobilisation a été 2,21 fois plus grande que celui de l'extrait non-modifié. L'activité de l'HPL de l'extrait enzymatique immobilisé a été 4,28 et 3,31 fois lorsqu'il a été modifié chimiquement à 14,37 et 54,98%, respectivement. De plus, la plus grande activité enzymatique de l'HPL des extraits enzymatiques, libre et immobilisé sur le Dowex, a été obtenue en utilisant l'hexane comme le milieu réactionnel, avec une activité initiale de l'eau (aw), respectivement, de 0,10 et de 0,33. La température optimale de la réaction enzymatique de l'HPL est 55 et de 45°C pour l'extrait libre et immobilisée, respectivement.

Raw milk cheeses have unique flavor and texture not obtainable in cheeses from pasteurized milk. However, cheeses made from pasteurized milk are widespread for public health reasons. Pulsed electric field (PEF) treatment as a non-thermal pasteurization method has shown its advantage over conventional heat processing. Understanding the effect of PEF on cheese making is crucial. This study firstly determined the effect of fat content in milk on the microbial inactivation by PEF treatment. Fat content showed different behavior on microbial inactivation by PEF at different temperature levels. At 5 to 35°C, milk fat content did not affect the microbial inactivation by PEF. However, from 45 to 55°C, microbial reduction in whole milk was lower than that in skim and 2% fat milk. Secondly, this study investigated the effects of PEF parameters and temperature on the inactivation of pathogenic microorganisms (E. coli O157:H7 and Salmonella enteritidis) in whole milk. PEF treatment indicated effective inactivation of E. coli O157:H7 and S. enteritidis in whole milk. The maximum reduction of E. coli O157:H7 and S. enteritidis was 4.1 and 5.2 logs, respectively at 30 kV/cm and 50°C. The inactivation kinetics for both bacteria was primarily exponential, except in some cases with some tailing. E. coli O157:H7 in whole milk was more resistant to heat-PEF treatment compared to S. enteritidis. Further on, this study determined the effects of PEF and temperature on the rennet coagulation properties (curd firmness, CF, and rennet coagulation time, RCT) of raw milk using the rheological approach. PEF treated milk showed better rennetability compared to thermally pasteurized milk in terms of CF and RCT. Finally, this work investigated the effects of PEF and temperature on the ripening properties (proteolysis) of raw milk cheese curd using the RP-HPLC technique and Cd-Ninhydrin method. Peptide and free amino acid analysis sh / Les fromages au lait cru ont une saveur et une texture uniques que l'on ne retrouvent pas dans les fromages de lait pasteurisé. Toutefois, les fromages au lait pasteurisé sont plus répandus pour des raisons de santé publique. Les champs électriques pulsés (CEP) sont un traitement non thermique de pasteurisation qui a démontré son avantage sur les méthode classiques de traitement thermique. Comprendre l'effet des CEP sur le fromage est crucial. Cette étude a d'abord déterminé l'effet de la teneur en matière grasse dans le lait sur l'inactivation microbienne par traitement CEP. La teneur en matière grasse a montré un comportement différent sur l'inactivation microbienne par CEP à différents niveaux de température. De 5 à 35°C, la teneur en matière grasse du lait n'a pas d'incidence sur l'inactivation microbienne par CEP. Toutefois, de 45 à 55°C, la réduction microbienne dans le lait entier a été plus faible que dans le lait écrémé à 2% de matière grasse. Deuxièmement, cette étude a étudié les effets des paramètres du CEP et de la température sur l'inactivation de microorganismes pathogènes (E. coli O157:H7 et Salmonella enteritidis) dans le lait entier. Les CEP peuvent être des traitements efficaces d'inactivation de E. coli O157: H7 et S. enteritidis dans le lait entier. La réduction maximale de E. coli O157: H7 et S. enteritidis a été de 4.1 et 5.2 logs, respectivement à 30 kV / cm et 50°C. La cinétique d'inactivation des deux bactéries a été principalement exponentielle, sau f dans certains cas avec certains résidus. E. coli O157: H7 dans le lait entier est plus résistant à la chaleur et au traitement CEP comparé à S. enteritidis. En outre, cette étude a déterminé les effets de la CEP et de la température sur les propriétés de coagulation (fermeté du caillé, FC, temps de coagulation avec présure, TCP) du lait cru à l'aide de la méthode$

Alanine and phenylalanine based model systems were utilized in this thesis to elucidate selected Maillard reaction pathways through isotope labelling, Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FTIR) and Pyrolysis-Gas Chromatography/Mass Spectrometry (Py-GC/MS) based techniques. The formation of glycosylamines from reducing sugars and amino acids is a well-known process in the initial phase of the Maillard reaction. They play a critical role in both the initiation and propagation stages, however, little attention has been paid so far on the ability of these imines to undergo isomerization and thus contribute to the diversity of Maillard reaction products. In this study, imine isomerization through 5-oxazolidinone formation was explored in phenylalanine and alanine sugar models systems. Spectroscopic evidence was provided for its formation by taking advantage of the strong carbonyl absorption band centered at 1784 cm-1 in the phenylalanine/glyceraldehyde and at 1778 cm-1 in phenylalanine/glycolaldehyde model system. The importance of 5-oxazolidinone formation lies in its ability to decarboxylate to azomethine ylide and subsequently form two isomeric imines, each capable of producing distinct Maillard reaction products. Evidence for the formation of such ylides was also provided through their ability to undergo 1,3-dipolar cycloaddition with dipolarophiles. Regarding the role of oxygen in the Maillard reaction, it was found that molecular oxygen can influence carbon-carbon bond cleavage through the formation and degradation of 1,2-dioxetane moieties generated from enol structures abundantly formed in the Maillard reaction from their corresponding ketones and aldehydes such as phenylacetaldehyde the Strecker aldehyde of phenylalanine and subsequently can be oxidized into benzaldehyde. Furthermore, the α-dicarbonyl compounds generated during the Maillard reaction play a significant role as precursors of important flavour-active / Cette thèse comporte une étude approfondie des routes réactionnelles de la réaction de Maillard dans des systèmes modèles à base d'alanine et de phénylalanine à l'aide de techniques basées sur les principes d'incorporation d'isotopes lourds avec la pyrolyse couplée à la chromatographie phase gazeuse et la spectrométrie de masse (Py-CG/SM) et ainsi que la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (IR-TF). La formation des glycosylamines par des sucres réducteurs et des acides aminés est un processus bien connu dans la phase initiale de la réaction de Maillard. Ceux-ci jouent un rôle critique dans les étapes de déclenchement et de propagation. Cependant, peu d'attention est orientée vers la capacité de ces imines à subir l'isomérisation et de contribuer à la diversité des produits de la réaction de Maillard. Dans cette étude, l'isomérisation d'imine par la formation du 5-oxazolidinone fut explorée dans des systèmes modèles de phénylalanine/sucre et alanine/sucre. Les preuves spectroscopiques pour la formation du 5-oxazolidinone furent obtenues par la bande intense d'absorption carbonylique centrée à 1784 cm-1 dans le système modèle phénylalanine/glycéraldéhyde et à 1778 cm-1 dans le phénylalanine/glycolaldéhyde. L'importance de la formation du 5-oxazolidinone résulte dans sa capacité à se décarboxyler formant ainsi un ylide d'azomethine ayant l'habileté de produire deux imines isomériques, chacune capable de fabriquer des produits distincts de Maillard. De plus, la formation de tels ylides fut également démontrée par la réaction de leur groupement 1,3-dipolaire avec des dipolarophiles par cycloaddition. Parallèlement, une étude sur le rôle de l'oxygène dans la réaction Maillard, nous a permis de constater que l'oxygène moléculaire peut influencer la rupture des liens carbone-carbone par la formation et la dégradation du 1,2-dioxetane. Ceci dit, le 1,2-dio

Instant noodles are becoming popular in North America due to some recognized factors such as ready-to-eat convenience, acceptable taste and preferred texture. These factors are created by the interactions of certain ingredients including water, starch, gum and others. This research aims to investigate the ingredients effect on dough rheology and its relationship with qualities of instant noodles. / Fundamental and dynamic tests were used to evaluate dough rheology. Relevant parameters include Young's modulus (E), energy at break (EB), storage modulus (G') and phase angle (delta). Increasing moisture content of noodle dough decreased its Young's modulus, energy at break and storage modulus. However, the phase angle of the noodle dough increased with increasing moisture content. / For noodle quality test, textural properties, rehydration rate and fat absorption of fried noodles were evaluated. Moisture content and the amount of starch added significantly influenced the maximum load before break point of the cooked instant noodles as determined by tensile test. Moisture content, gum content and starch addition also significantly affected the strain at break for cooked instant noodles.

Microwave drying is an energy-efficient drying method. The output power of most commercial microwave ovens is controlled in an intermittent fashion, where the amount of microwave energy is determined by the ratio of "ON cycles" to "OFF cycles." To provide a more efficient and continuous power control for the magnetron, a microcontroller-based, feedback power control system was developed. The system was based on a phase-control principle to achieve smooth power variations depending on a feedback temperature signal of processed products. Two temperature sensors, a thermocouple and an infrared sensor, were used to measure the temperature. A fiber-optic thermometer was used for calibration and evaluation of the system performance during microwave drying. With the IR sensor, the mean standard deviation and maximum error in temperature measurement of controlled water samples were +/-0.34ºC and +/-1.5ºC, respectively. This result demonstrated the accuracy of the IR sensor in the system control. Under the IR sensor-controlled system, carrot cubes (Daucus carota L.) lost 85.37% of their water content and resulted in better color quality than the conventional microwave-hot air convective drying without a temperature feedback control.

Thesis (Ph. D.)--Texas A&M University, 2005. / "Major Subject: Food Science and Technology" Title from author supplied metadata (automated record created on Nov. 2, 2007.) Vita. Abstract. Includes bibliographical references.

Thesis (Ph. D.)--Texas A&M University, 2006. / "Major Subject: Food Science and Technology" Title from author supplied metadata (automated record created on Nov. 2, 2007.) Vita. Abstract. Includes bibliographical references.