La technique de diffraction de monocristaux est la plus utilisée pour déterminer une structure tridimensionnelle de protéine, permettant ainsi la compréhension de sa fonction biologique.Cependant, cette technique nécessite l'obtention d'un monocristal.La détermination d'une structure par diffraction de poudre ne requiert que l'obtention d'un précipité cristallin, souvent obtenu lors de la recherche d'une condition de cristallisation.Nous présentons dans cette thèse plusieurs protéines étudiées par diffraction de poudre. Le développement de nouvelles méthodes pour la préparation des échantillons et l'acquisition des données sont présentées, étant donnée leur importance cruciale dans ces études.Nous avons étudié le polymorphisme de l'urate oxidase par la détermination des différentes phases cristallines résultant des modifications des conditions de cristallisation. Cette étude a débouché sur l'identification d'une forme cristalline nouvelle d'intérêt pharmaceutique. Une des phases d'urate oxidase à permis l'obtention d'un cliché de diffraction de qualité suffisante à la redétermination et l'affinement de sa structure.Un protocole pour le refroidissement cryogénique de poudre de protéineest présenté, offrant une durée de vie accrue de l'échantillon lors de l'acquisition de données.Ce protocole a permis l'affinement de deux structures d'insuline humaine. Nous présentons également la détermination d'une structure préliminaire du domaine macro du virus Mayaro, basé uniquement sur des données acquises sur un unique échantillon polycristallin en forme d'oursin. Une étude de la matrice de protection de deux baculovirus illustre les limites auxquelles se heurte actuellement la technique de diffraction de poudre de protéines.En annexes, les étapes nécessaires pour la préparation et l'analyse des données sont présentées. / Knowledge of the structure of proteins helps in understanding theirbiological function.The main technique used, single crystal diffraction, requires thelimiting step of growing a single crystal.On the other hand, powder diffraction requires only a crystallineprecipitate made of many microcrystals such as those often discardedduring the search for suitable single crystal growth conditions.We present in this thesis different studies of proteins by powder diffraction.Development of new methods for sample preparation and data acquisitionare also presented, as they have been crucial steps to obtain highquality diffraction data.We studied the polymorphism of Urate oxidase by observing thedifferent crystallographic phases resulting from the changes in thecrystallisationconditions.A crystallographic phase of pharmaceutical interest has been identified.Also one phase of urate oxidase complexed with its inhibitor gave apowder pattern sufficient to re-determine and refine its structure.A protocol for cryocooling protein powder samples has been found,extending the lifespan of the sample in the intense X-ray beam.This allowed the refinement from powder data of two forms ofcryocooled human insulin.We present also the determination of a preliminary structure of themayaro virus macro domain, based on a powder diffraction patternobtained on a single urchin-like bundle of needles.A study of the protective protein matrix of two baculoviruses ispresented, showing some current limits of the method.In annexes, the steps for preparing and analysing protein powders are described.

La technique de diffraction de monocristaux est la plus utilisée pourdéterminer une structure tridimensionnelle de protéine, permettantainsi la compréhension de sa fonction biologique.Cependant, cette technique nécessite l'obtention d'un monocristal.La détermination d'une structure par diffraction de poudre ne requiertque l'obtention d'un précipité cristallin, souvent obtenu lors de larecherche d'une condition de cristallisation.Nous présentons dans cette thèse plusieurs protéines étudiées pardiffraction de poudre. Le développement de nouvelles méthodes pour lapréparation des échantillons et l'acquisition des données sontprésentées, étant donnée leur importance cruciale dans ces études.Nous avons étudié le polymorphisme de l'urate oxidase par ladétermination des différentes phases cristallines résultant desmodifications des conditions de cristallisation. Cette étude a débouchésur l'identification d'une forme cristalline nouvelle d'intérêtpharmaceutique. Une des phases d'urate oxidase à permis l'obtentiond'un cliché de diffraction de qualité suffisante à la redéterminationet l'affinement de sa structure.Un protocole pour le refroidissement cryogénique de poudre de protéineest présenté, offrant une durée de vie accrue de l'échantillon lors del'acquisition de données.Ce protocole a permis l'affinement de deux structures d'insulinehumaine. Nous présentons également la détermination d'une structurepréliminaire du domaine macro du virus Mayaro, basé uniquement sur desdonnées acquises sur un unique échantillon polycristallin en formed'oursin. Une étude de la matrice de protection de deux baculovirusillustre les limites auxquelles se heurte actuellement la technique dediffraction de poudre de protéines.En annexes, les étapes nécessaires pour la préparation et l'analysedes données sont présentées.

L'hydrolyse de microfibrilles de cellulose par l'acide sulfurique permet d'obtenir des suspensions stables de microcristaux aussi appelés "whiskers". Des whiskers de géométrie et de charge de surface différentes ont été préparés à partir de cellulose d'origines diverses (coton, Avicel, betterave et tunicier) et caractérisés par microscopie optique et électronique ainsi que par diffusion des rayons X aux petits et grands angles. L'influence de la géométrie des whiskers et de paramètres physico-chimiques sur leurs propriétés d'auto-organisation dans l'eau et dans des solvants organiques apolaires a ensuite été étudiée et les diagrammes de phases déterminés pour les deux types de systèmes. Des matériaux nanostructurés reproduisant les organisations hélicoïdales observées dans les organismes vivants ont été préparés à partir de whiskers de cellulose organisés en phase cholestérique, dispersés dans un solvant/monomère photopolymérisable.

Après une introduction générale aux diverses sortes d'ordre et de désordre dans les solides, ainsi qu'à la diffusion des rayons X et à son adéquation pour l'étude de ces phénomènes d'ordre ou de désordre, je présente les deux principaux sujets sur lesquels j'ai travaillé depuis ma thèse : les quasicristaux d'une part, et les fullerènes (C60 pur et composés polymérisés) d'autre part.