Ubiquitinbindande protein 2-liknande (UBAP2L) och Ras GTPas-aktiverande proteinsbindande protein 1 (G3BP1) är två kärn-RNA-bindande proteiner (RBPs) som är involverade i bildandet av SGs. Nyligen genomförda studier föreslog att UBAP2L kan fungera som ett upströmsprotein till G3BP1/2 med förmågan att främja SG-bildning oberoende. NTF2-domänen dimeriserar G3BP1 och bildar en plattform för protein-protein-interaktioner. Dess interaktion med UBAP2L-DUF-regionen var avgörande för bildandet av mogna SG. Detta projekt syftade till att avslöja protein-protein-interaktionen mellan G3BP1 och UBAP2L in vitro och karakterisera den kända interaktionen mellan G3BP1-NTF2 och UBAP2L-DUF-regionen. I detta projekt renades homodimeren av G3BP1-NTF2-domänen och komplexades med en syntetiserad peptid som motsvarar rester 505–534 av UBAP2L (UBAP2L 505-534). Låga diffraktionskristallträffar erhölls genom att co-kristallisera G3BP1-NTF2 med peptiden. Ytterligare optimeringar krävs fortfarande. Tre konstruktioner av UBAP2L (N, C och L) designades och utsattes för reningsförsök. Fullängds-G3BP1 renades för att identifiera domäninteraktionen inom UBAP2L-konstruktionerna. Pull-down-testet med His-G3BP och samuttrycket av G3BP1/UBAP2L-N föreslog en mycket svag interaktion mellan G3BP1 och UBAP2L-N. Med tanke på de tillgängliga resultaten från vår studie och co-IP-tester från andra publicerade artiklar bör vi fokusera mer på studien av G3BP2, som föreslogs spela en mer direkt roll i att binda UBAP2L. / Ubiquitin Binding Protein 2-like (UBAP2L) and Ras GTPase-activating protein-binding protein 1 (G3BP1) are two core RNA-binding proteins (RBPs) involved in the assembly of SGs. Recent studies suggested that UBAP2L might serve as an upstream protein of G3BP1/2 with the ability to promote SG assembly independently. The NTF2 domain dimerizes G3BP1 and forms a platform for protein-protein interactions. Its interaction with the UBAP2L-DUF region was critical for mature SG formations. This project aimed to reveal the protein-protein interaction between G3BP1 and UBAP2L in vitro and characterize the known interaction between G3BP1-NTF2 and UBAP2L-DUF region. In this project, the G3BP1-NTF2 domain homodimer was purified and complexed UBAP2L-DUF derived peptide. Low diffraction crystal hits were obtained by co-crystallizing G3BP1-NTF2 with a synthesized peptide corresponding to residues 505 – 534 of UBAP2L (UBAP2L 505-534). While further optimizations are still required. Three constructs of UBAP2L (N, C, and L) were designed and subjected to purification trials.  Full-length G3BP1 was purified to identify the domain interaction within UBAP2L constructs. The his-G3BP pull-down assay and co-expression of G3BP1/UBAP2L-N suggested a very weak interaction between G3BP1 and UBAP2L-N. Considering the available results from our study and co-IP assays from other published papers, we should focus more on the study of G3BP2 which was suggested to play a more direct role in binding UBAP2L.