Les IDPs sont des protéines dépourvues de structure 3D unique en solution et en l'absence de leur(s) partenaire(s). Ces protéines possèdent des propriétés d'interactions avec leurs partenaires uniques.L'extrêmité C-terminale de la nucléoprotéine du virus de la rougeole, NTAIL, est une IDP. NTAIL interagit avec XD, le domaine C-terminal globulaire de la phosphoprotéine virale, via la box2 qui est un a-MoRE. Cette interaction permet le recrutement de la protéine L afin de former la polymérase virale.J'ai pu montrer que la contribution des différents résidus au sein de l'a-MoRE dépend de l'orientation de leur chaîne latérale, et que la substitution d'un seul acide aminé crucial a des effets dramatiques sur la réplication virale.Les IDPs conservent un désordre résiduel non négligeable au sein du complexe. Cela se manifeste par la présence des régions « fuzzy » de part et d'autres du MoRE. Nous avons montré que la région « fuzzy » en amont de la box2 inhibe l'établissement de l'interaction entre NTAIL et ses partenaires.Lors de l'interaction avec leurs partenaires les IDPs subissent en général un gain de structure. Le repliement associé à l'interaction peut avoir lieu avant ou après interaction. Des études précédentes ont montré l'existence d'une pré-structuration partielle de l'alpha-MoRE de NTAIL. L'interaction entre NTAIL et XD a été étudiée et a permis de conclure que NTAIL se replie selon un mécanisme de repliement induit.Dans leur ensemble, ces études contribuent à éclaircir les mécanismes moléculaires qui gouvernent la reconnaissance de partenaires par les IDPs. / IDPs are proteins devoided of a unique and stable 3D structure in solution and in the absence of their partners. Those proteins possess unique properties, as well as mechanisms of interaction with their partners.The C-terminal region of the nucleoprotein of measles virus, NTAIL, is an IDP and interacts with XD, the globular C-terminal domain of the viral phosphoprotein, via the box2 region that is an (alpha-MoRE). This interaction allows to recruit the L protein in order to form the viral polymerase.The aim of my work was to characterize the molecular basis of NTAIL-XD interaction. I was able to show that the contribution of the amino acids among box2 depends on the orientation of their lateral chain, and that the substitution of one single amino acid has drastic effect upon the viral replication.IDPs keep a non-negligible amount of residual disorder among the complex. This fuzziness can have multiple forms, like the presence of fuzzy regions from either side of the MoRE. The impact fuzzy regions have within the complex is not well known. We demonstrated that the fuzzy region upstream box2 inhibits the settlement of the interaction between NTAIL and its partners.When interacting with their partners, IDPs generally undergo a folding associated with binding that can take place either before or after the interaction. The interaction between NTAIL and XD was investigated and monitored by fluorescence kinetic measurements, using variants bearing a tryptophan substitution. We concluded without any doubt that NTAIL folds under an induced folding mechanism.Those studies together contribute to enlighten the molecular mechanisms that govern partner recognition by the IDPs.