L'endothélium est la monocouche de cellules qui tapissent la paroi interne des vaisseaux sanguins. Ce tissu a besoin de la polyvalence de la signalisation calcique puisque plusieurs de ses fonctions dépendent de la mobilisation de Ca2+. La mobilisation du Ca2+ intracellulaire dans les cellules non-excitables est majoritairement sous le contrôle du récepteur à l'inositol 1,4,5-trisphosphate (IP3 R). Les Stromal Interaction Molecules (STIM1 et STIM2) sont des protéines membranaires exprimées sur le réticulum endoplasmique (RE) qui ont la capacité de détecter le niveau de Ca2+ dans le RE. Elles activent le canal plasmique Orai suite à la diminution du niveau de Ca2+ dans le RE. Puisque STIM1 et STIM2 sont des senseurs de Ca2+ du RE, notre hypothèse est qu'elles peuvent aussi réguler la relâche calcique quantale de l'IP3 R, puisque les niveaux de Ca2+ du RE sont importants dans la régulation de la relâche calcique quantale de l'IP3 R. Nous avons montré que les IP3 Rs et les STIMs sont présents dans les cellules endothéliales d'aorte bovine (BAEC) et avec une approche de co-immunoprécipitation, nous avons observé que STIM1 et STIM2 interagissent avec les IP3 Rs. A l'aide d'une approche de vidéomicroscopie par fluorescence, il a été possible de déterminer l'impact de STIM sur la relâche de Ca2+ par l'IP3 R. Dans les BAEC, l'ATP et la bradykinine (BK), via leurs récepteurs respectifs P2 Y et B2, activent la production d'IP3 et ainsi la relâche de Ca2+ par l'IP3 R. Lors de stimulations avec différentes concentrations d'ATP et de BK, la relâche de Ca2+ a été significativement réduite dans les cellules où l'expression de STIM1 a été atténuée. Par contre chez les cellules où l'expression de STIM2 a été atténuée, il n'y a pas eu de changement notable dans la relâche de Ca 2+. Les courbes concentration-réponse ont montré qu'il n'y a pas de changement significatif dans les valeurs d'EC50 obtenues dans les conditions où l'expression de STIM1 ou STIM2 est atténuée. Ces résultats montrent que STIM n'est pas le senseur calcique impliqué dans la relâche calcique quantale de l'IP 3 R. Nos résultats suggèrent plutôt que STIM1, et non STIM2, est un potentiateur de l'activité canal de l'IP3 R. [symboles non conformes]