La lactoferrine (LF) est une protéine mineure du lait qui fixe le fer. En raison de ses nombreuses activités biologiques, l'utilisation de la LF comme ingrédient nutraceutique est en forte croissance. La LF est isolée à partir du lait écrémé ou du lactosérum par chromatographie d'échange ionique. Par contre, les faibles débits et les coûts élevés de ce procédé maintiennent l'intérêt pour le développement de nouvelles approches de séparation. Le but de cette recherche était de démontrer le potentiel de la filtration assistée par un champ électrique pour le fractionnement de la LF en présence de protéines du lactosérum. La stabilité thermique de la LF et l'impact de celle-ci sur sa récupération dans le lactosérum ont également été étudiés. Les résultats démontrent qu'à température inférieure à 80°C, la fixation du fer par la LF augmente sa stabilité en contribuant au maintien de l'intégrité de ses ponts disulfures. Le pourcentage de récupération de la LF dans le lactosérum diminue rapidement entre 60°C (88%) et 75°C (0%). Toutefois, la saturation en fer de la LF permet d'améliorer sa récupération dans le lactosérum. L'association de la LF dans le lait en cours de chauffage s'effectue via des liens non-covalents et des réactions d'échange thiol/disulfure intermoléculaires avec d'autres protéines possédant des résidus cystéines. Ces interactions entraînent une diminution de la récupération de la LF dans le lactosérum. Par ailleurs, des différences de mobilité électrophorétique entre la LF et les principales protéines du lactosérum à pH neutre permettent d'accroître la sélectivité d'un procédé de microfiltration en appliquant un champ électrique. Avec la cathode du côté rétentat, des facteurs de séparation de 3,0 et 9,1 ont été obtenus entre respectivement la LF et la P-lactoglobuline et entre la LF et l'a-lactalbumine. Ces facteurs de séparation augmentent pour la LF saturée en fer à 6,7 avec la p-lactoglobuline et à 62,4 avec l'a-lactalbumine. L'application d'un champ électrique permet aussi d'augmenter le flux de perméation d'un facteur 3 par rapport à la filtration sans champ électrique. La filtration assistée par un champ électrique offre un potentiel intéressant pour le fractionnement de la LF à partir du lactosérum / Lactoferrin (LF) is an iron-binding protein found in the minor protein fraction of bovine milk that shows multiple physiological properties. The strong interest created for its use as a nutraceutical ingredient has triggered the development of suitable techniques for its separation. LF is currently extracted from skim milk or cheese whey by ion-exchange chromatography. This process has some limitations such as its high cost and relatively low throughputs. The goal of this work was to study the ability of an electrically-enhanced membrane filtration process to increase the selectivity of membrane fractionation of LF in the presence of whey proteins. The thermal aggregation of LF and its impact on the protein recovery in whey were also investigated. At temperature lower than 80°C, the binding of iron by LF contributes to increase its thermal stability toward aggregation by helping to maintain the integrity of its disulfide bonds. Moreover, the LF recovery in whey from thermally-treated milk decreased markedly from 60°C (88%) to 75°C (0%). However, the binding of iron by LF increased its recovery in whey. The thermal association of LF in milk occurs notably through non-covalent and covalent intermolecular interactions. LF underwent intermolecular thiol/disulfide exchange reactions with other cysteine containing milk proteins. These interactions impaired its recovery in whey. The effect of the applied electric field on the separation of LF from the major whey proteins was also investigated. Differences in electrophoretic mobility between LF and the main whey proteins were exploited to improve their separation under the electric field. Important selectivity enhancements were observed, particularly with the cathode on the retentate side. For that configuration, the separation factors observed between LF and both P-lactoglobulin and a-lactalbumin were respectively 3.0 and 9.1. Also, these separation factors for the fully iron saturated LF increased to 6.7 for p% lactoglobulin and 62.4 for a-lactalbumin. The permeation flux also increased by a 3-fold factor compared without an electrical field. This study shows the potential of electrically- enhanced membrane filtration for the fractionation of LF from more complex fluids such as cheese whey.