Das Enzym Tryptophan Synthase ist ein ausgezeichnetes Beispiel einer molekularen Fabrik auf der Nanoskala mit zwei katalytischen Zentren. Der katalytische Zyklus des Moleküls beruht zudem auf zahlreichen allosterischen Wechselwirkungen sowie der Übertragung des Intermediats Indol durch einen intramolekularen Tunnel. In dieser Arbeit wird das erste kinetische Modell eines einzelnen Tryptophan Synthase Moleküls konstruiert und analysiert. Simulationen zeigen starke Korrelationen zwischen den Zuständen der Katalysezentren sowie die Ausbildung von Synchronisation. Mit stochastischer Thermodynamik wird die experimentell unzugängliche Reaktionskonstante für die Rückübertragung des Indols aus Messdaten rekonstuiert. Methoden, die den Informationsaustausch in bipartiten Markovnetzwerken charakterisieren, werden auf beliebige Markovnetzwerke verallgemeinert und auf das Modell angewendet. Der abschließende Teil befasst sich mit chemischen Reaktionsnetzwerken von Metaboliten und Enzymen. Es werden algebraische Modelle (Halbgruppen) konstruiert, welche aufeinanderfolgende und simultane katalytische Funktionen von Enzymen und von Unternetzwerken erfassen. Diese Funktionen werden genutzt, um eine natürliche Dynamikum sowie hinreichende und notwendige Bedingungen für seine Selbsterhaltung zu formulieren. Anschließend werden die algebraischen Modelle dazu genutzt, um eine Korrespondenz zwischen Halbgruppenkongruenzen und Skalenübergängen auf den Reaktionsnetzwerken herzustellen. Insbesondere wird eine Art von Kongruenzen erörtert, welche dem Ausspuren der globalen Struktur des Netzwerkes unter vollständiger Beibehaltung seiner lokalen Komponenten entspicht. Während klassische Techniken eine bestimmte lokale Komponente fixieren und sämtliche Informationen über ihre Umgebung ausspuren, sind bei dem algebraischen Verfahren alle lokalen Komponenten zugleich sichtbar und eine Verknüpfung von Funktionen aus verschiedenen Komponenten ist problemlos möglich. / The channeling enzyme tryptophan synthase provides a paradigmatic example of a chemical nanomachine with two distinct catalytic subunits. It catalyzes the biosynthesis of tryptophan, whereby the catalytic activity in a subunit is enhanced or inhibited depending on the state of the other subunit, gates control the accessibility of the reactive sites and the intermediate product indole is directly channeled within the protein. The first single-molecule kinetic model of the enzyme is constructed. Simulations reveal strong correlations in the states of the active centers and the emergent synchronization. Thermodynamic data is used to calculate the rate constant for the reverse indole channeling. Using the fully reversible single-molecule model, the stochastic thermodynamics of the enzyme is closely examined. The current methods describing information exchange in bipartite systems are extended to arbitrary Markov networks and applied to the kinetic model. They allow the characterization of the information exchange between the subunits resulting from allosteric cross-regulations and channeling. The final part of this work is focused on chemical reaction networks of metabolites and enzymes. Algebraic semigroup models are constructed based on a formalism that emphasizes the catalytic function of reactants within the network. A correspondence between coarse-graining procedures and semigroup congruences respecting the functional structure is established. A family of congruences that leads to a rather unusual coarse-graining is analyzed: The network is covered with local patches in a way that the local information on the network is fully retained, but the environment of each patch is not resolved. Whereas classical coarse-graining procedures would fix a particular patch and delete information about the environment, the algebraic approach keeps the structure of all local patches and allows the interaction of functions within distinct patches.