Obwohl die methodische Entwicklung der Peptidsynthese gewöhnlich eine automatisierte Herstellung erlaubt, sind für die Herstellung einer Reihe von Peptiden auch gegenwärtig Grenzen gesetzt. Einerseits kann eine im Verlauf der Kettenverlängerung auftretende Bildung intra- und /oder intermolekularer Wasserstoffbrücken zu einer begrenzten Solvatation und damit Zugänglichkeit der zu acylierenden Aminokomponente am Syntheseharz führen, andererseits kommt es beim Einbau sterisch anspruchsvoller Aminosäuren zu ungenügenden Acylierungsausbeuten. Urethangeschützte Aminosäurefluoride haben sich für den Einbau von alpha, alpha-Dialkylaminosäuren als geeignet erwiesen. Die reaktiveren urethangeschützten Aminosäurechloride sind zwar herstellbar, besitzen aber in Gegenwart einer Hilfsbase, die zum Abfangen der während ihrer Reaktion gebildeten HCl notwendig ist, eine zu geringe Stabilität (Oxazolonbildung, Abspaltung der Schutzgruppen). Erst die Verwendung von N(alpha)-Schutzgruppen, die keinen reaktionsfähigen Carbonylkohlenstoff enthalten, wie Arensulfonyl- Schutzgruppen, ermöglichen die volle Ausschöpfung der hohen Reaktivität der Aminosäurechloride. Mit Hilfe dieser Schutzgruppen gelang ein erster Vergleich der Reaktivität der Aminosäurechloride und -fluoride. Bei den durchgeführten Reaktionen wurde keine Stereomutation beobachtet. Unter Verwendung von Arensulfonylschutzgruppen war es erstmals möglich, zwei aufeinanderfolgende N-Alkyl-alpha, alpha-dialkylaminosäuren in Peptide einzubauen. Weiterhin konnten wir zeigen, daß derart geschützte Aminosäuren sich für in situ Aktivierungen mit Thionylchlorid eignen. Als Fänger für überschüssiges Aktivierungsreagenz wurden tertiäre Alkohole bzw. Amine eingesetzt. Arensulfonyl-geschützte Aminosäurechloride haben wir darüber hinaus erfolgreich in der Festphasenpeptidsynthese verwendet. In Kombination von Arensylfonyl-Schutz mit der Standard-Fmoc-Strategie gelang die Synthese eines biologisch aktiven Analogen des CRF, eines 41-mer Peptides mit einer eingefügten Tetrapeptidsequenz -Ala-MeAib-MeAib-Aib-. / Despite its wide field of application automatic peptide synthesis is still limited in certain cases. One of the limiting factors is the possibility of intra- or intermolecular hydrogen bond formation during the elongation of the peptide chain. This causes decreased solvation and thus reduced accessibility to the resin-bound amino component. Another limitation is the incorporation of sterically hindered amino acids that usually give rise to insufficient yields of acylation. Urethane protected amino acid fluorides have been shown suitable for the incorporation of alpha,alpha-dialkyl amino acids. Though the more reactive urethane protected amino acid chlorides can be readily synthesized, they do not possess the necessary stability in the presence of an auxiliary base that must be used for trapping of the hydrochloric acid formed during the reaction. Formation of oxazolons and deprotection of formerly protected functional groups would occur. Only the advent of protecting groups for the amino acid N-alpha that do not have a reactive carbonyl function - like arene sulfonyl groups - allowed to take full advantage of the high reactivity of the amino acid chlorides. These protecting groups enabled us to compare the reactivities of amino acid chlorides and fluorides for the first time. We didn't observe any stereo mutation in our experiments. The use of arene sulfonyl protecting groups permitted the consecutive incorporation of two N-alkyl-alpha,alpha-dialkyl amino acids into a peptide for the first time. Furthermore we could show, that amino acids protected in this way, are suitable for in situ activation with thionyl chloride. Tertiary alcohols and amines were used as scavenger for excessive activating reagent. Arene sulfonyl protected amino acids were also successfully used in solid phase peptide synthesis. By combining this protecting concept with the standard Fmoc approach we were able to synthesize a biologically active analogue of CRF, a peptide containing 41 residues into which we inserted the tetrapeptide Ala-MeAib-MeAib-Aib.