Global ETD Search

1	Paper del nucli hidrofòbic principal de la RNasa A en el plegament i desplegament induïts per pressió i temperatura Font i Sadurní, Josep 02 June 2006 (has links) Utilitzant temperatura i pressió com a agents desnaturalitzants s'ha explorat la contribució a l'estabilitat de diferents residus del principal nucli hidrofòbic de la RNasa A. Aquests resutats suggereixen que el principal nucli hidrofòbic d'aquest enzim, està fortament empaquetat i ha revelat l'existència de reordenacions en l'interior de la proteïna.El mètode dels valors , han permès estudiar el paper de les interaccions hidrofòbiques establertes pels residus del principal nucli hidrofòbic de la RNasa A en el seu estat de transició induït per pressió. En conjunt, aquests resultats suggereixen que l'estat de transició de la RNasa A, s'assemblaria a un glòbul col·lapsat amb una cadena estructurada però amb un debilitat nucli hidrofòbic.S'ha explorat també, el paisatge energètic del plegament/desplegament proteic de la variant Y115W de la RNasa A. L'estat de transició sembla interaccionar fortament amb la capa d'hidratació d'aquest estat, tal i com indiquen els resultats en presència de glicerol. / Using temperature and pressure as denaturants we have explored the contributions to stability of the hydrophobic core residues of RNase A. These results are consistent with an exquisite tight core packing and the existence of rearrangements in the protein interior.The role of hydrophobic interactions established by the residues of the main hydrophobic core of RNase A in its pressure-folding transition state, was investigated using the -value method. Altogether the results suggest that the pressure-folding transition state of RNase A, looks like a collapsed globule with some secondary structure and a weakened hydrophobic core. Pressure-jump induced relaxation kinetics was used to explore the energy landscape of protein folding/unfolding of Y115W variant of RNase A. The transition state appears to interact strongly with the hydration shell, as indicated by results in the presence of glycerol. Paisaje energético Paisatge energètic Estado de transición Transition state Estat de transició Salto de presión Pressure jump Salts de pressió Pliegue proteico Protein folding Plegament proteic Desnaturalizado Denatured Desnaturalització Energy landscape RNasa A Ribonucleasa A 577
2	Electrostaticanalisys the Ras active site Khan, Abdul Kareem 05 March 2009 (has links) La preorganització electrostàtica del centre actiu s'ha postulat com el mecanisme genèric de l'acció dels enzims. Així, alguns residus "estratègics" es disposarien per catalitzar reaccions interaccionant en una forma més forta amb l'estat de transició, baixant d'aquesta manera el valor de l'energia dactivació g cat. S'ha proposat que aquesta preorientació electrostática s'hauria de poder mostrar analitzant l'estabilitat electrostàtica de residus individuals en el centre actiu.Ras es una proteïna essencial de senyalització i actúa com un interruptor cel.lular. Les característiques estructurals de Ras en el seu estat actiu (ON) són diferents de les que té a l'estat inactiu (OFF). En aquesta tesi es duu a terme una anàlisi exhaustiva de l'estabilitat dels residus del centre actiu deRas en l'estat actiu i inactiu. / The electrostatic preorganization of the active site has been put forward as the general framework of action of enzymes. Thus, enzymes would position "strategic" residues in such a way to be prepared to catalyze reactions byinteracting in a stronger way with the transition state, in this way decreasing the activation energy g cat for the catalytic process. It has been proposed thatsuch electrostatic preorientation should be shown by analyzing the electrostatic stability of individual residues in the active site.Ras protein is an essential signaling molecule and functions as a switch in thecell. The structural features of the Ras protein in its active state (ON state) are different than those in its inactive state (OFF state). In this thesis, an exhaustive analysis of the stability of residues in the active and inactive Ras active site is performed. dinàmica centre actiu relacions d'estructura activitat preorganització reorganització estat de transició estat actiu estabilitat electrostàtica interacción proteïna-proteïna test de ranks de Wilcoxon P-loop G1 motif HVR metastability RMSD substrate assisted catalysis sequence alignment beta sheet helix Z-test wilcoxon rank test protein-protein interactions electrostatic stability active state dynamics signal transduction electrostatic stabilization ras effectors guanine exchange factor GTPase-activating proteins quantum mechanics/molecular PDLD/S-LRA X-ray crystallography solvation energy free energy perturbation statistical analysis GTP hydrolysis guanosine diphosphate guanosine triphosphate computer simulation thermodynamics protein conformation electrostatics interruptor II interruptor I llaç P motiu G1 HVR (regions altament variables) metaestabilita RMSD catàlisi assistida pel substrat aliniament de seqüència fulla beta hèlix test Z transducció del senyal estabilització electrostàtica efectors de ras factor de bescamvi de guanina proteïnes activadores de l'activitat mecànica quàntica/mecànica PDLD/S-LRA cristalografia de raigs X energia de solvatació perturbació de l'energia lliure anàlisi estadística hidròlisi de GTP difosfat de guanosina trifosfat de guanosina simulació computacional termodinàmica conformació proteïca electrostàtica switch-I switch-II 537 576

Search results

Paper del nucli hidrofòbic principal de la RNasa A en el plegament i desplegament induïts per pressió i temperatura

Electrostaticanalisys the Ras active site