Inscrite au Tableau d'honneur de la Faculté des études supérieures

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Les protéines des FI de classe VI sont surtout caractérisées par une longue queue c-terminale. Parmi cette classe, la transitine, protéine aviaire, et la nestine, protéine des mammifères, sont deux orthologues démontrant des schémas d’expression très semblables. Elles sont abondantes dans les muscles et le système nerveux embryonnaires. Elles possèdent de plus chacune un domaine en c-terminal composé de motifs répétés, quoique aucune homologie ne soit possible entre les deux régions : il s’agit d’un motif de 7 acides aminés de type LQEEHGD pour la transitine et de 11 acides aminés de type SLEKENQEXLR pour la nestine. Il s’agit de deux domaines uniques dans les protéomes connus. Lors d’une précédente étude, une activité ATPase ainsi qu’une affinité pour les protéines des filaments intermédiaires de classe III avaient été trouvées pour le domaine HR de la transitine. Cette étude se divise en deux objectifs spécifiques : 1) Analyser la conformation du domaine répété de la transitine dans le but de comparer des éléments de structure avec des notions déjà connues et 2) Documenter la relation structurale et fonctionnelle entre la nestine et la transitine. Pour répondre au premier objectif, une approche analysant la conformation par dichroïsme circulaire a été retenue. Pour ce faire, un peptide de 7 répétitions consécutives du motif répété LQEEHGD, a été synthétisé chimiquement et des spectres comparatifs ont été obtenus en variant différents paramètres du milieu. Les spectres obtenus nous permettent de suggérer que le peptide et, par extension, le domaine HR, adopte une structure de type polyproline II. Une analyse de réactivité croisée en immunobuvardage a ensuite été réalisée sur la nestine avec un anticorps spécifique au domaine HR de la transitine, montrant une reconnaissance. Des essais de surexpression ont ensuite été fait avec le domaine répété en c-terminal de la nestine. La microscopie à fluorescence n’a pas montré la même localisation, en surexpression, pour le domaine répété de la nestine que pour celui de la transitine. De plus, aucune affinité pour d’autres protéines de filaments intermédiaires n’a pu être observée. Ces deux résultats nous font suggérer que les fonctions des domaines répétés de la nestine et de la transitine diffèrent. Nous avons finalement caractérisé plus a fond l’activité ATPase du domaine HR de la transitine, notamment en tentant de la recréer par un peptide synthétique. Les résultats obtenus semblent indiquer que cette activité n’est pas seulement dépendante d’une séquence primaire.

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