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Previous issue date: 2002 / O objetivo deste trabalho foi estudar a interface platina/lectina utilizando
métodos impedimétricos. Lectinas pertencem a um grupo de proteínas com
especificidade a carboidratos, característica que ampliou o foco da tese também para a
interação da proteína e o carboidrato.
Neste trabalho foi verificado que as lectinas, concanavalina A e lentil,
adsorvem espontaneamente sobre a platina e esse processo é fortemente afetado pela
presença de óxido. Essa forte adsorção, ocasionada pela modificação da superfície com
um filme de óxido, foi constatada na voltametria cíclica pelo bloqueio da superfície
que praticamente suprimiu os picos de óxido-redução do ferri-ferrocianeto de potássio.
Na espectroscopia de impedância houve um aumento de pelo menos 10 vezes na
componente resistiva do sistema.
A adsorção da proteína foi explicada por um modelo que prevê uma camada
contínua, porém, permeável. Nesse modelo o parâmetro definido como resistência da
proteína informa a quantidade de proteína adsorvida. Os resultados mostraram que em
uma superfície sem óxido a adsorção está associada à formação de uma monocamada e
sobre uma superfície modificada com óxido a adsorção foi associada à formação de
multicamadas de proteína. O valor encontrado para uma monocamada de concanavalina
A foi de 28 Å e para a lentil de 20 Å, não se observando uma diferença significativa
entre as forma ativada e desativada das mesmas. Na formação de multicamadas, o valor
da espessura para a forma ativada da concanavalina A é de 108 Å e para desativada de
277 Å, para a lentil foram respectivamente de 84 Å e 239 Å. Neste caso, a diferença
obtida entre a forma ativada e desativada foi atribuída à presença dos sais de ativação,
cálcio e manganês, que proporcionam uma estrutura mais compacta à proteína ativada.
O parâmetro associado à capacitância da proteína pôde ser relacionado à conformação
da mesma, os resultados mostraram que sobre uma superfície com óxido a proteína
adsorve em uma conformação mais compacta.
A sensibilidade da concanavalina A, adsorvida sobre uma superfície com óxido,
foi verificada frente à glicose, glicogênio e galactose e observou-se que esta é mais
sensível a glicose, açúcar para o qual é específica e menos sensível a galactose, açúcar
para o qual não é específica. Esse resultado mostra que a proteína retém sua
especificidade e seletividade mesmo quando adsorvida. Para a lentil, apenas foi
verificada a sensibilidade frente ao glicogênio e que relativamente a con A apresentou
uma sensibilidade menor
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/9513 |
| Date | January 2002 |
| Creators | UETA, Roseli Rudnick |
| Contributors | DINIZ, Flamarion Borges |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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