Orientador: Yoko Bomura Rosato / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-15T09:03:12Z (GMT). No. of bitstreams: 1
Moscoso_IrmadeLourdes_M.pdf: 4592907 bytes, checksum: 7da4f18d51329da239213f41b89bdef9 (MD5)
Previous issue date: 1987 / Resumo: Linhagens haplóides, bem como heterocários e diplóides do fungo Aspergillus nidulans foram analisados quanto à produção das enzimas extracelulares lipase, amilase, protease, fosfatase e urease. Foram utilizados três linhagens normais e oito mutantes morfológicos, além de diferentes combinações entre ambos. Os ensaios foram efetuados em meios de cultura sólidos, contendo cada qual, um substrato especifico. As linhagens morfológicas do tipo compacto foram também analisadas microscopicamente, e comparadas às demais, previamente descritas. Pelos resultados obtidos, foi constatado que as colônias de crescimento reduzido em um ou mais meios de cultura foram sempre as mais alteradas também no aspecto enzimático, bem corno no microscópico. As compactas B-VIII e B-6, bem corno os heterocários pp+M-32 e pp+M-35, destacaram-se por apresentar a maior produção de lipase, amilase, protease, enquanto que outras linhagens e heterocários mostraram maior produção em relação a apenas uma ou outra dessas enzimas. A linhagem compacta pp-6 constituiu uma exceção, já que não apresentou produção de protease, embora o heterocário MSE + pp-6 tenha produzido o mais alto nível de atividade dessa mesma enzima. Para fosfatase e urease ocorreu o inverso, isto é, as colônias de menores dimensões apresentaram evidências de menor atividade enzimática. Quanto aos diplóides, houve restauração do fenótipo enzimático original bm ou pp em todos os casos. As alterações aqui descritas foram discutidas, considerando-se a possibilidade de problemas de permeabilidade nos mutantes morfológicos utilizados / Abstract: The production of extracellular enzynes such as lipase, amylase, protease, phosphatase and urease by haploids, heterocaryons and diploids of A. nidulans were analysed. Three normal strains, eight morphological mutants and differents combinations among them were utilized. The enzymatic test were carried out using solid culture medium containing specific substrate for each enzyme under assay. The results shwed that slow growing colonies in one or more culture medium showed also more alterations in the enzyme production. In general compact colonies (B-VIII and B-6) and some heterocaryons (pp+M-32 and pp+M-35) showed higher production of lipase, amylase and protease. For specific enzymes there are others strains and heterocaryons that must be considered. The strain pp-6 was a special compact strain showing no activity of protease at all; however in the heterocaryon MSE + pp-6 there was a strong interaction producing the highest level of protease activity. For phosphatase and urease the results were quite different, the smaller colonies having lower enzymatic activity. There were no differences in the diploids and the level of enzymes production returned to the respective original strain bm ou pp. All the alterations described, specially in haploids and heterocaryons were discussed considering permeability problems in the morphological mutants / Mestrado / Genetica / Mestre em Ciências Biológicas
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/317418 |
| Date | 15 July 2018 |
| Creators | Moscoso, Irma de Lourdes |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Rosato, Yoko Bomura, 1947- |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia, Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 93f., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0025 seconds