Orientador: Rosiane Lopes da Cunha / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-03T10:00:46Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2003 / Resumo: Proteínas e polissacarídeos correspondem a biopolímeros muito utilizados pela indústria de alimentos devido às suas características funcionais, porém apresentam uma incompatibilidade natural quando em soluções. Sistemas compostos por proteínas do soro e xantana foram avaliados neste trabalho em diferentes condições de pH, com as proteínas nativas e desnaturadas termicamente. Análises de eletroforese em gel de poliacrilamida foram realizadas para verificar o efeito do tratamento térmico nas proteínas do soro, mostrando que o aquecimento de soluções de proteínas do soro a 80oe por trinta minutos causou a formação de grandes agregados protéicos estabilizados principalmente por interações dissulfídicas. Estes agregados tiveram influência marcante no comportamento de fases destas proteínas com a xantana. Soluções nativas de isolado protéico de soro 5% (p/p) e xantana entre 0,01 % a 1 % se revelaram compatíveis, porém quando as proteínas foram termicamente desnaturadas, estes sistemas se mostraram termodinamicamente incompatíveis, separando em duas fases. Um diagrama de fases capaz de descrever a região de incompatibilidade termodinâmica desses sistemas foi determinado, porém limitações experimentais atribuídas principalmente à ineficiência da ultracentrifugação na separação das fases incompatíveis quando as soluções possuem elevada viscosidade impediu a determinação da binodal de equilíbrio. O principal mecanismo termodinâmico envolvido na incompatibilidade termodinâmica seria a baixa entropia quando as proteínas do soro estão agregadas, porém efeitos de volume excluído entre os agregados e as grandes moléculas de xantana também poderiam estar envolvidos nesta incompatibilidade, principalmente quando as soluções são diluídas. A técnica reológica conhecida como compressão biaxial imperfeita com lubrificação foi adequada na determinação de diferenças de consistência de géis ácidos de isolado protéico de soro 7% (p/p). As soluções (48h armazenamento/10°C) apresentaram estabilização de pH entre 3,36 e 5,63 e os índices de comportamento do fluido em regime extensional variaram entre 0,19 e 0,43, enquantoque..os. Indices .deconsistência . extensional. variaramentre.131.eA127 kPa.sn, indicando o caráter pseudoplástico destes géis. Os géis mais consistentes foram obtidos nos pHs 4,73 e 5,10. Interações dissulfídicas foram responsáveis pela estabilização dos agregados no tratamento térmico e podem estar envolvidas no processo de gelificação, enquanto que interações eletrostáticas seriam as principais envolvidas na agregação das proteínas durante a redução do pH / Abstract: Proteins and polysaccharides are two biopolymers widely used in food industry for their functional characteristics, but these biopolymers show natural thermodynamic incompatibility in solution. Native and heat denatured whey proteins and xanthan systems were studied in this work in different pH conditions. Polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) analysis was used to verify the effect of heat treatment on whey proteins showing that the experimental conditions (80OC for 30 minutes) caused protein aggregation in large aggregates stabilized mainly by disulfíde interactions. The large protein aggregates had great influenceon phase behavior between such proteins and xanthan. Native whey protein (5% w/w) and xanthan (0,01-1% w/w) solutions are soluble, but such solutions beco me not soluble and show thermodynamic incompatibility, when the proteins are heat denatured. A phase diagram was established and it was able to describe the concentration region of ingredients incompatibility. The binodal line was not drawn due to experimental limitations, probably associated to the inefficiency of the uJtracentrifugation to separate the incompatible phases of high viscosity. Low mixture entropy due to protein aggregation is the main thermodynamic event leading to phase separation of this systems, but excluded volume effects between protein aggregates and great xanthan molecules could be involved in this incompatibility, mainly for diluted solutions. Imperfect lubricated squeezing flow viscosimetry analysis was able to distinguish consistency differences in acidified whey protein isolate (7% w/w) gels. The pH of whey protein solutions (48h storage/10°C) was stabilized between 3,36 and 5,63 and the flow index values under extensional fJow were between 0,19 and 0,43, while the consistency index values under extensíonal flow were between 131 and 4127 kPa.sn, indicating the shear thinning behavior of such gels. The strongest gels were obtaíned in the pH range between 4,73 and 5,10. Disulphide interactions were responsible for protein aggregation caused by the heat treatment, while eJectrostatic interactions could be the mainly factor determining protein aggregation duríng pH reduction / Mestrado / Mestre em Engenharia de Alimentos
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/255571 |
| Date | 18 March 2003 |
| Creators | Cavallieri, Angelo Luiz Fazani |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Cunha, Rosiane Lopes da, 1967-, Grosso, Carlos R. F., Moraes, Isabel Cristina Freitas |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Engenharia de Alimentos |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 109p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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