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Previous issue date: 2015-04-10 / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES / The lectins are proteins capable of recognize and bond reversibly to carbohydrates without modifying them by a non-catalytic domain. In vegetables, they are synthetized as resistance factors against phytopathogens, and since they recognize structures present in the parasites, for their structural, catalytic and carbohydrate-specific characteristics give information on the action mechanisms against different parasitic species. Our study feature its catalytic activity of the lectin extracted from Abelmoschus esculentus (AEL) and evaluated their effects on phytophagous and phytopathogens for its application as a potential as crop protection and. We performed peptide analysis from AEL using mass spectrometry to determine conservative domains inherent to its molecular properties and protease activity inhibition toxicity, essays toxicity on the fruit fly Ceratitis capitata and root knot nematodes Meloidogyne javanica and Meloidogyne incognita on their different development stages through topical application, fungistatic activity on phytopathogenic fungi. AEL presents in its composition regions that are homologous to kunitz-type protease inhibitors, with the identification of conserved peptides for this class of proteins and protease inhibition activity (92%), which reveal its catalytic function and direct their action mechanisms on the different phytopathogens. It´s displayed insecticide effect on 3rd instar larvae and pupae, nematicide effect for the root knot nematodes acting mainly in larve hatched but did not presented fungistatic activity. / Lectina é um grupo de proteínas capaz de reconhecer e se ligar a carboidratos de forma reversível sem modifica-los por domínio não catalítico. Em vegetais, são sintetizadas como fator de resistência contra fitopatógenos por reconhecer estruturas presentes nestes parasitas e e suas características estruturais, catalíticas e carboidrato-específicos fornecem informações sobre seus mecanismos de ações em diferentes espécies de parasitas. O objetivo deste estudo foi caracterizar a atividade catalítica da lectina extraída de sementes de Abelmoschus esculentus (AEL) e avaliar seus efeitos sobre organismos fitófagos e fitopatógenos para sua utilização como um possível defensivo agrícola. Foram realizadas análises dos peptídeos da AEL por espectrometria de massas para detecção de domínios conservados inerentes a sua propriedade molecular e realização de atividade de inibição de proteases e ensaios de toxicidade em mosca de fruta Ceratitis capitata e nematoides de galha Meloydogine javanica e Meloydogine incógnita, nos seus diferentes estágios de desenvolvimento através de aplicação tópica e avaliação de sua atividade fungiostática sobre fungos fitopatogênicos, AEL apresentou em sua composição regiões homólogas à inibidores de protease do tipo kunitz, com identificação de 03 peptídeos conservados nesta classe de proteínas e atividade de inibição de protease (92%), os quais revelam sua função catalítica e direcionam seus mecanismos de ações nos diferentes parasitas. Apresentou efeito inseticida sobre larvas 3º instar e pupa, apresentou efeito nematicida sobre os nematoides de galhas, atuando principalmente sobre a eclosão das larvas, mas não apresentou atividade fungiostática.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:tede.biblioteca.ufpb.br:tede/9444 |
| Date | 10 April 2015 |
| Creators | Lacerda, José Thalles Jocelino Gomes de |
| Contributors | Santi-Gadelha, Tatiane |
| Publisher | Universidade Federal da Paraíba, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular, UFPB, Brasil, Biologia Celular e Molecular |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFPB, instname:Universidade Federal da Paraíba, instacron:UFPB |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
| Relation | 8198246930096637360, 600, 600, 600, 600, -3980196097130618266, -1634559385931244697, 2075167498588264571 |
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