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Previous issue date: 2007-01-29 / Cellulases are enzymes that catalyze the hydrolysis of cellulose producing glucose.
Immobilization and stabilization of these enzymes could improve enzymatic process making
it more attractive by reducing costs during their use. In this work, Celluclast (Novozymes
A/S, Denmark) and CG 200 (Genencor) were immobilized into chitosan and into a
chitosan/alginate hybrid support, after activation of the support with glutaraldehyde and
glycidol under different conditions of immobilization such as temperature and pH.
Immobilization process was evaluated by calculating the immobilization yield, coupling yield
and thermal stability at 65°C. Temperature and pH optimum of enzymatic activity were
analyzed as well. The best derivatives were obtained with chitosan alginate activated with
glycidol, after immobilization at 27°C, pH 7.0, for 16 hours. The biocatalyst presented 56.3%
of immobilization yield, 40.6% of coupling yield and it 11.2 fold more stable than free
enzyme at 65°C. The temperature and pH for maximum activity of the derivatives and soluble
enzyme was 60°C and 50°C, pH 2.5-3.0 and 4.2, respectively. Finally, the performance of the
best biocatalyst developed in this work in the hydrolysis of sugarcane bagasse was compared
to one observed using soluble enzyme. Although a higher conversion has been obtained with
soluble enzyme in the beginning of the reaction, the immobilized enzyme allowed to reach a
higher final conversion, 70%, than the one obtained with free Celluclast, 38.9%. / Celulases catalisam hidrólise de celulose à glicose e a imobilização e estabilização da mesma
podem viabilizar o processo enzimático, pois reduz custos em sua utilização. Neste trabalho,
Celluclast 1.5L (Novozymes A/S, Denmark) e CG 200 (Genencor) foram imobilizadas em
géis de quitosana e quitosana-alginato ativados com glutaraldeído e glicidol para posterior
hidrólise do bagaço de cana-de-açúcar. O processo de imobilização foi acompanhado
medindo-se proteína e atividade hidrolítica da enzima em papel de filtro. Avaliaram-se
rendimento de imobilização, atividade recuperada, estabilidade térmica, temperatura e pH
ótimo de atividade enzimática. Os melhores derivados foram obtidos com quitosana-alginato,
ativados com glicidol com temperatura de imobilização de 27°C e pH 7,0 sendo 11,2 vezes
mais estáveis que a enzima livre, com rendimento em torno de 40,6% e atividade recuperada
em torno de 56,3%. A temperatura ótima para os derivados foi cerca de 10 graus maior que a
da enzima livre (50°C), enquanto que o pH deslocou-se de 4,2 (enzima livre) para a região
entre 2,5 e 3, para os derivados. Com o melhor derivado, realizou-se a hidrólise do bagaço de
cana-de-açúcar, que apresentou conversão de 1,8 vezes (70,0%) superior à enzima livre
(38,9%).
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufscar.br:ufscar/3978 |
| Date | 29 January 2007 |
| Creators | Martins, Rafael Elias |
| Contributors | Giordano, Raquel de Lima Camargo |
| Publisher | Universidade Federal de São Carlos, Programa de Pós-graduação em Engenharia Química, UFSCar, BR |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFSCAR, instname:Universidade Federal de São Carlos, instacron:UFSCAR |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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