Orientador : Benedito Oliveira / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-13T23:00:46Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1990 / Resumo: A hemoglobina extracelular de Glossoscolex paulistus (0ligochaeta - glossoscolecidae) apresenta peso molecular aproximado de 3.106 e é formada por cinco unidades principais de: 70kOa, 50kOa, "kDa, 28kOa e 12kDa. Estudos eletroforéticos em poliacrilamida (PAGE/SDS) evidenciaram ser a unidade 70kDa o tetrâmero formado por quatro cadeias polipeptídicas de 16kDa, a unidade 50kDa o trímero formado por três cadeias de 16kDa, as unidades 33 e 28kDa dímeros de cadeia única e a unidade 12kDa o monômero, a menor unidade encontrada nas hemoglobinas de invertebrados. A hemoglobina nativa (pH 7,4) apresenta afinidade pelo oxigênio (P50 = 6.6 torr) maior que a hemoglobina humana e menor do que a mioglobina. A hemoglobina dissociada em pH alcalino apresenta menor afinidade pelo oxigênio sendo necessário quantidade de O2 maiores para saturar 50% dos grupamentos heme. A ligação do oxigênio na hemoglobina dissociada é irreversível sendo necessário o tratamento com ditionito de sódio para que ocorresse a desoxigenação. Através da filtração da hemoglobina dissociada em gel de Sephadex G-200, foi possível isolar o monômero 12kDa. Esse monômero apresenta homologia com a mioglobina e sua afinidade pelo oxigênio é similar a mioglobina. Estudos imunoquímicos indicaram a identidade antigênica parcial entre o monômero 12kDa e o trímero 50kDa, sugerindo que possivelmente as cadeias polipeptídicas que formam o trímero são homólogas às cadeias monoméricas a nível de seqüência primária. Este resultado sugere que as unidades que formam o complexo final partilham de um gene ancestral comum e que por pressão evolutiva se agregaram a fim de optimizar o transporte do oxigênio. Um modelo localizando as unidades dentro do complexo total é sugerido indicando que as unidades funcionais se encontram no centro da molécula e são protegidas da oxidação pelos polipeptídeo estruturais que se encontram por toda a superfície da molécula / Mestrado / Genetica / Mestre em Ciências Biológicas
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/316570 |
| Date | 13 July 2018 |
| Creators | Rennebeck, Gabriela Maria |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Oliveira, Benedito |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 79f., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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