Queratinases (E.C. 3.4.21/24/99.11) são um grupo de enzimas proteolíticas que catalisam a hidrólise da queratina. A linhagem queratinolítica Chryseobacterium sp. kr6 apresenta elevada produção de queratinases extracelulares, demonstrando potencial para bioconversão de substratos constituídos por queratina. O presente trabalho teve como principal objetivo purificar e imobilizar uma queratinase produzida pelo Chryseobacterium sp. kr6. As condições ótimas para a atividade proteolítica da queratinase foram estabelecidas com o auxílo das ferramentas estatísticas de planejamento experimental e superfície de resposta. Os resultados demonstraram que tais condições foram atingidas ao utilizar pH na faixa de 7,4 a 9,2, 35°C a 50°C e concentração de NaCl de 50 a 340 mmol L-1. A especificidade da queratinase frente a diferentes substratos também foi investigada, indicando a preferência da enzima por resíduos hidrofóbicos ou positivamente carregados. A completa purificação da queratinase envolveu a precipitação com sulfato de amônio, cromatografias de permeação em gel e troca aniônica. A amostra obtida após as referidas etapas apresentou um fator de purificação de 40,2 vezes e atividade específica de 21.466 U mg-1 de proteína. A massa molecular da enzima, determinada por SDS-PAGE, foi, de aproximadamente, 20 kDa. Os parâmetros cinéticos e termodinâmicos para a inativação térmica da queratinase, sob diferentes condições, foram estimados. A partir dos resultados obtidos, observou-se que a presença de cálcio aumenta significativamente a estabilidade térmica da enzima. Comparando com as amostras controles, o tempo de meia vida da enzima purificada na presença de Ca2+ aumentou 7,3, 20,2 e 9,8 vezes, a 50°C, 55°C e 60ºC, respectivamente. A atividade enzimática foi significativamente inibida na presença de EDTA e 1,10-fenantrolina, sugerindo se tratar de uma metaloprotease. O desenvolvimento de um suporte a base de quitosana para a imobilização covalente da queratinase purificada foi investigado. Para isso, foram avaliados os efeitos de diferentes concentrações de glutaraldeído e tempo de contato deste com as esferas de quitosana, sobre o percentual de imobilização da enzima. Os melhores resultados obtidos para a imobilização da queratinase ao suporte foram ao utilizar concentração de glutaraldeído na faixa de 34 a 56 g L-1 e um período de ativação das esferas na faixa de 6 a 10 h. Sob tais condições, obteve-se 80% de imobilização da enzima. A partir das condições ótimas para a imobilização da enzima ao suporte, apontadas pela metodologia de superfície de resposta, estimou-se a capacidade de carga máxima do suporte, sendo esta de 58,8 U g-1. A enzima imobilizada apresentou maior estabilidade térmica quando comparada com a forma livre, além de reter 63,4% da atividade enzimática inicial após cinco reutilizações. / Keratinases (E.C. 3.4.21/24/99.11) are a group of proteolytic enzymes that are able to catalize the keratin hydrolysis. The keratinolytic Chryseobacterium sp. kr6 strain shows high extracellular keratinases production, suggesting potential for bioconversion of keratinous substrates. The present work had as main objective to purify and immobilize a keratinase from Chryseobacterium sp. kr6. The optimal conditions for proteolytic activity were established with aid of experimental design and response surface methodology. The results demonstrated that the best conditions were at pH range of 7.4 to 9.2, 35°C to 50°C and NaCl concentration from 50 to 340 mmol L-1. Keratinase specificity for various substrates also was investigated, suggesting that the enzyme had preference for hydrophobic and positively charged residues. The keratinase purification involved precipitation with ammonium sulphate and chromatographic techniques of gel permeation and anionic exchange. The final sample obtained after the purification steps presents a purification factor of 40.2-fold and specific activity of 21,466 U mg-1 of protein. The molecular weight of the enzyme, determined by SDS-PAGE, was around 20 kDa. The kinetics and thermodynamics parameters for thermal keratinase inactivation, under different conditions, were estimated. From results, it was possible to observe that the calcium affect significantly the thermal stability of the enzyme. Comparing with the control samples, the half-life time of the purified enzyme with calcium increased about 7.3, 20.2 and 9.8-fold, at 50°C, 55°C and 60°C, respectively. The enzyme activity was significantly inhibited in the presence of EDTA and 1,10- phenanthroline, suggesting that the enzyme belongs to metalloprotease group. The developing of a chitosan support for covalent immobilization of the purified keratinase was investigated. The effects of different glutaraldehyde concentrations, as well as, the activation time required for the chitosan beads on the enzyme immobilization were investigated. The optimal conditions for enzyme immobilization were at glutaraldehyde concentration ranging from 34 to 56 g L-1 and activation time of 6 to 10 h. Under these conditions, above 80% of added enzyme was covalently immobilized on the support. From the best conditions, indicated by response surface methodology, the load capacity of the macrospheres was estimated, being of 58.8 U g-1. The immobilized enzyme presented higher thermal stability when compared with free one, besides it retained 63,4% of the initial enzyme activity after five cicles of reuse.

Tese (doutorado)-Universidade de São Paulo, Faculdade de Economia e Administração / Made available in DSpace on 2013-07-15T20:36:46Z (GMT). No. of bitstreams: 0

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:26:19Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2001-08-08Bitstream added on 2014-06-13T19:46:55Z : No. of bitstreams: 1 paiva_mbvn_me_assis.pdf: 564211 bytes, checksum: ffe17d8122263d1b45b5b54379e8905e (MD5) / A presente dissertação analisa os desdobramentos sócio-culturais resultantes do processo de modernização em Jaú, entre 1890/1920. Ao percorrermos fontes diversas como as Atas e Projetos de Leis da Câmara, jornais, um almanaque e a obra de um memorialista, identificamos o desejo latente dos segmentos dominantes jauenses em implementar um projeto modernizador na localidade. A aristocracia agrária, detentora do poder político e econômico e aglutinadora de outros setores sociais que almejavam a modernização, passou a elaborar propostas de normatização do espaço urbano com vistas a tornar a área central um cartão de visitas. Com tal finalidade foram feitas obras de embelezamento e tentativas de higienização. Essa intervenção no espaço urbano atendia ao jogo político local. Dois grupos oligárquicos disputavam, frente ao eleitorado, a realização de melhoramentos, objetivando a permanência no poder e a construção de uma memória sobre o processo de modernização. Concomitamente a essas questões, a penetração das novas tecnologias e das novidades inerentes à cultura da modernidade no meio local iam mudando lentamente o estilo de vida e o cotidiano dos jauenses. O impacto social decorrente desse processo também foi visível. As contradições sociais estavam à mostra através da exclusão daqueles que não se adaptavam ou não se enquadravam nos ditames da ideologia burguesa do progresso. / Not available.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:31:36Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 1996-08Bitstream added on 2014-06-13T20:22:30Z : No. of bitstreams: 1 laperutafilho_j_dr_botfca.pdf: 316137 bytes, checksum: 12b451e6594ff2c78f8b317f8329e2d5 (MD5) / A fim de se caracterizar a radiação solar global (Rg), bem como estabelecer equações horárias para sua estimativa, na região de Botucatu-SP (lat. 22052’S, long. 48026’W Grw), foram analisados os dados em diferentes níveis de agrupamento, referentes ao período de 1983 a 1993. Em termos percentuais, a radiação solar global (Rg) na região apresentou três períodos ou estações: primavera (29%), verão (27%) e outono-inverno (22%, cada uma). Os maiores valores de Rg ocorreram nos meses de novembro, outubro e dezembro (acima de 440,00 cal.cm-2.dia-1) e os menores em julho, maio e junho (abaixo de 335,00 cal.cm-2.dia-1). O período das 12 às 13 horas foi o que mais contribuiu com o total diário de Rg (13,49%). VII O modelo que estabelece relação entre a razão de radiação (R) e razão de insolação (r) da forma: R=a+b.r, mostrou-se apropriado para estimativa de Rg exceto nos horários próximos ao nascer e ao por do sol. As equações obtidas para estimativa de Rg mostraram-se apropriadas apenas para os horários e nível do agrupamento que as originou. Os coeficientes a e b das equações mostraram variações sazonais e horárias, sendo a variabilidade relativa de b maior que a de a. / With the objective to characterize the behavior of the global solar radiation (Rg) and to stablish hourly equations to estimate it in Botucatu-SP (22052’S, 48026’W Grw) data between 1983 and 1993, in different levels of grouping were analysed. Regarding to percentile values, the global solar radiation (Rg) showed three periods or seasons: spring (29%), summer (27%) and autumn-winter (22%, each one). The highest values of Rg occurred in November, October and December (above 440,00 cal.cm-2.day-1) and the smalest ones occurred in July, May and June (below 335,00 cal.cm-2.day-1). The twelve and thirteen hour period was the one which more contributed to daily total of Rg (13,49%). The model that stablishes the relation between ratio of radiation (R) and ratio of insolation (r), as follows: R=a+b*r, showed to be highly significant, except around sunrise and sunset. The equations obtained showed to be switable for estimating global solar radiation considering the hour and grouping level that originated them. The coefficients a and b of the equations showed seasonal and hour variations taking into account that the variability of b was higher than a.

Orientador: Dalva Martinelli Cury Lunardi / Resumo: A fim de se caracterizar a radiação solar global (Rg), bem como estabelecer equações horárias para sua estimativa, na região de Botucatu-SP (lat. 22052'S, long. 48026'W Grw), foram analisados os dados em diferentes níveis de agrupamento, referentes ao período de 1983 a 1993. Em termos percentuais, a radiação solar global (Rg) na região apresentou três períodos ou estações: primavera (29%), verão (27%) e outono-inverno (22%, cada uma). Os maiores valores de Rg ocorreram nos meses de novembro, outubro e dezembro (acima de 440,00 cal.cm-2.dia-1) e os menores em julho, maio e junho (abaixo de 335,00 cal.cm-2.dia-1). O período das 12 às 13 horas foi o que mais contribuiu com o total diário de Rg (13,49%). VII O modelo que estabelece relação entre a razão de radiação (R) e razão de insolação (r) da forma: R=a+b.r, mostrou-se apropriado para estimativa de Rg exceto nos horários próximos ao nascer e ao por do sol. As equações obtidas para estimativa de Rg mostraram-se apropriadas apenas para os horários e nível do agrupamento que as originou. Os coeficientes a e b das equações mostraram variações sazonais e horárias, sendo a variabilidade relativa de b maior que a de a. / Abstract: With the objective to characterize the behavior of the global solar radiation (Rg) and to stablish hourly equations to estimate it in Botucatu-SP (22052'S, 48026'W Grw) data between 1983 and 1993, in different levels of grouping were analysed. Regarding to percentile values, the global solar radiation (Rg) showed three periods or seasons: spring (29%), summer (27%) and autumn-winter (22%, each one). The highest values of Rg occurred in November, October and December (above 440,00 cal.cm-2.day-1) and the smalest ones occurred in July, May and June (below 335,00 cal.cm-2.day-1). The twelve and thirteen hour period was the one which more contributed to daily total of Rg (13,49%). The model that stablishes the relation between ratio of radiation (R) and ratio of insolation (r), as follows: R=a+b*r, showed to be highly significant, except around sunrise and sunset. The equations obtained showed to be switable for estimating global solar radiation considering the hour and grouping level that originated them. The coefficients a and b of the equations showed seasonal and hour variations taking into account that the variability of b was higher than a. / Doutor

Queratinases (E.C. 3.4.21/24/99.11) são um grupo de enzimas proteolíticas que catalisam a hidrólise da queratina. A linhagem queratinolítica Chryseobacterium sp. kr6 apresenta elevada produção de queratinases extracelulares, demonstrando potencial para bioconversão de substratos constituídos por queratina. O presente trabalho teve como principal objetivo purificar e imobilizar uma queratinase produzida pelo Chryseobacterium sp. kr6. As condições ótimas para a atividade proteolítica da queratinase foram estabelecidas com o auxílo das ferramentas estatísticas de planejamento experimental e superfície de resposta. Os resultados demonstraram que tais condições foram atingidas ao utilizar pH na faixa de 7,4 a 9,2, 35°C a 50°C e concentração de NaCl de 50 a 340 mmol L-1. A especificidade da queratinase frente a diferentes substratos também foi investigada, indicando a preferência da enzima por resíduos hidrofóbicos ou positivamente carregados. A completa purificação da queratinase envolveu a precipitação com sulfato de amônio, cromatografias de permeação em gel e troca aniônica. A amostra obtida após as referidas etapas apresentou um fator de purificação de 40,2 vezes e atividade específica de 21.466 U mg-1 de proteína. A massa molecular da enzima, determinada por SDS-PAGE, foi, de aproximadamente, 20 kDa. Os parâmetros cinéticos e termodinâmicos para a inativação térmica da queratinase, sob diferentes condições, foram estimados. A partir dos resultados obtidos, observou-se que a presença de cálcio aumenta significativamente a estabilidade térmica da enzima. Comparando com as amostras controles, o tempo de meia vida da enzima purificada na presença de Ca2+ aumentou 7,3, 20,2 e 9,8 vezes, a 50°C, 55°C e 60ºC, respectivamente. A atividade enzimática foi significativamente inibida na presença de EDTA e 1,10-fenantrolina, sugerindo se tratar de uma metaloprotease. O desenvolvimento de um suporte a base de quitosana para a imobilização covalente da queratinase purificada foi investigado. Para isso, foram avaliados os efeitos de diferentes concentrações de glutaraldeído e tempo de contato deste com as esferas de quitosana, sobre o percentual de imobilização da enzima. Os melhores resultados obtidos para a imobilização da queratinase ao suporte foram ao utilizar concentração de glutaraldeído na faixa de 34 a 56 g L-1 e um período de ativação das esferas na faixa de 6 a 10 h. Sob tais condições, obteve-se 80% de imobilização da enzima. A partir das condições ótimas para a imobilização da enzima ao suporte, apontadas pela metodologia de superfície de resposta, estimou-se a capacidade de carga máxima do suporte, sendo esta de 58,8 U g-1. A enzima imobilizada apresentou maior estabilidade térmica quando comparada com a forma livre, além de reter 63,4% da atividade enzimática inicial após cinco reutilizações. / Keratinases (E.C. 3.4.21/24/99.11) are a group of proteolytic enzymes that are able to catalize the keratin hydrolysis. The keratinolytic Chryseobacterium sp. kr6 strain shows high extracellular keratinases production, suggesting potential for bioconversion of keratinous substrates. The present work had as main objective to purify and immobilize a keratinase from Chryseobacterium sp. kr6. The optimal conditions for proteolytic activity were established with aid of experimental design and response surface methodology. The results demonstrated that the best conditions were at pH range of 7.4 to 9.2, 35°C to 50°C and NaCl concentration from 50 to 340 mmol L-1. Keratinase specificity for various substrates also was investigated, suggesting that the enzyme had preference for hydrophobic and positively charged residues. The keratinase purification involved precipitation with ammonium sulphate and chromatographic techniques of gel permeation and anionic exchange. The final sample obtained after the purification steps presents a purification factor of 40.2-fold and specific activity of 21,466 U mg-1 of protein. The molecular weight of the enzyme, determined by SDS-PAGE, was around 20 kDa. The kinetics and thermodynamics parameters for thermal keratinase inactivation, under different conditions, were estimated. From results, it was possible to observe that the calcium affect significantly the thermal stability of the enzyme. Comparing with the control samples, the half-life time of the purified enzyme with calcium increased about 7.3, 20.2 and 9.8-fold, at 50°C, 55°C and 60°C, respectively. The enzyme activity was significantly inhibited in the presence of EDTA and 1,10- phenanthroline, suggesting that the enzyme belongs to metalloprotease group. The developing of a chitosan support for covalent immobilization of the purified keratinase was investigated. The effects of different glutaraldehyde concentrations, as well as, the activation time required for the chitosan beads on the enzyme immobilization were investigated. The optimal conditions for enzyme immobilization were at glutaraldehyde concentration ranging from 34 to 56 g L-1 and activation time of 6 to 10 h. Under these conditions, above 80% of added enzyme was covalently immobilized on the support. From the best conditions, indicated by response surface methodology, the load capacity of the macrospheres was estimated, being of 58.8 U g-1. The immobilized enzyme presented higher thermal stability when compared with free one, besides it retained 63,4% of the initial enzyme activity after five cicles of reuse.

Queratinases (E.C. 3.4.21/24/99.11) são um grupo de enzimas proteolíticas que catalisam a hidrólise da queratina. A linhagem queratinolítica Chryseobacterium sp. kr6 apresenta elevada produção de queratinases extracelulares, demonstrando potencial para bioconversão de substratos constituídos por queratina. O presente trabalho teve como principal objetivo purificar e imobilizar uma queratinase produzida pelo Chryseobacterium sp. kr6. As condições ótimas para a atividade proteolítica da queratinase foram estabelecidas com o auxílo das ferramentas estatísticas de planejamento experimental e superfície de resposta. Os resultados demonstraram que tais condições foram atingidas ao utilizar pH na faixa de 7,4 a 9,2, 35°C a 50°C e concentração de NaCl de 50 a 340 mmol L-1. A especificidade da queratinase frente a diferentes substratos também foi investigada, indicando a preferência da enzima por resíduos hidrofóbicos ou positivamente carregados. A completa purificação da queratinase envolveu a precipitação com sulfato de amônio, cromatografias de permeação em gel e troca aniônica. A amostra obtida após as referidas etapas apresentou um fator de purificação de 40,2 vezes e atividade específica de 21.466 U mg-1 de proteína. A massa molecular da enzima, determinada por SDS-PAGE, foi, de aproximadamente, 20 kDa. Os parâmetros cinéticos e termodinâmicos para a inativação térmica da queratinase, sob diferentes condições, foram estimados. A partir dos resultados obtidos, observou-se que a presença de cálcio aumenta significativamente a estabilidade térmica da enzima. Comparando com as amostras controles, o tempo de meia vida da enzima purificada na presença de Ca2+ aumentou 7,3, 20,2 e 9,8 vezes, a 50°C, 55°C e 60ºC, respectivamente. A atividade enzimática foi significativamente inibida na presença de EDTA e 1,10-fenantrolina, sugerindo se tratar de uma metaloprotease. O desenvolvimento de um suporte a base de quitosana para a imobilização covalente da queratinase purificada foi investigado. Para isso, foram avaliados os efeitos de diferentes concentrações de glutaraldeído e tempo de contato deste com as esferas de quitosana, sobre o percentual de imobilização da enzima. Os melhores resultados obtidos para a imobilização da queratinase ao suporte foram ao utilizar concentração de glutaraldeído na faixa de 34 a 56 g L-1 e um período de ativação das esferas na faixa de 6 a 10 h. Sob tais condições, obteve-se 80% de imobilização da enzima. A partir das condições ótimas para a imobilização da enzima ao suporte, apontadas pela metodologia de superfície de resposta, estimou-se a capacidade de carga máxima do suporte, sendo esta de 58,8 U g-1. A enzima imobilizada apresentou maior estabilidade térmica quando comparada com a forma livre, além de reter 63,4% da atividade enzimática inicial após cinco reutilizações. / Keratinases (E.C. 3.4.21/24/99.11) are a group of proteolytic enzymes that are able to catalize the keratin hydrolysis. The keratinolytic Chryseobacterium sp. kr6 strain shows high extracellular keratinases production, suggesting potential for bioconversion of keratinous substrates. The present work had as main objective to purify and immobilize a keratinase from Chryseobacterium sp. kr6. The optimal conditions for proteolytic activity were established with aid of experimental design and response surface methodology. The results demonstrated that the best conditions were at pH range of 7.4 to 9.2, 35°C to 50°C and NaCl concentration from 50 to 340 mmol L-1. Keratinase specificity for various substrates also was investigated, suggesting that the enzyme had preference for hydrophobic and positively charged residues. The keratinase purification involved precipitation with ammonium sulphate and chromatographic techniques of gel permeation and anionic exchange. The final sample obtained after the purification steps presents a purification factor of 40.2-fold and specific activity of 21,466 U mg-1 of protein. The molecular weight of the enzyme, determined by SDS-PAGE, was around 20 kDa. The kinetics and thermodynamics parameters for thermal keratinase inactivation, under different conditions, were estimated. From results, it was possible to observe that the calcium affect significantly the thermal stability of the enzyme. Comparing with the control samples, the half-life time of the purified enzyme with calcium increased about 7.3, 20.2 and 9.8-fold, at 50°C, 55°C and 60°C, respectively. The enzyme activity was significantly inhibited in the presence of EDTA and 1,10- phenanthroline, suggesting that the enzyme belongs to metalloprotease group. The developing of a chitosan support for covalent immobilization of the purified keratinase was investigated. The effects of different glutaraldehyde concentrations, as well as, the activation time required for the chitosan beads on the enzyme immobilization were investigated. The optimal conditions for enzyme immobilization were at glutaraldehyde concentration ranging from 34 to 56 g L-1 and activation time of 6 to 10 h. Under these conditions, above 80% of added enzyme was covalently immobilized on the support. From the best conditions, indicated by response surface methodology, the load capacity of the macrospheres was estimated, being of 58.8 U g-1. The immobilized enzyme presented higher thermal stability when compared with free one, besides it retained 63,4% of the initial enzyme activity after five cicles of reuse.

Orientador: Rozely Ferreira dos Santos / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Civil / Made available in DSpace on 2018-07-21T01:34:49Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Aguiar_ElaineAugustode_M.pdf: 7925725 bytes, checksum: 675f4b65f14d35a1084d50d041f80ca7 (MD5) Previous issue date: 1995 / Resumo: As condições de saúde pública estão atreladas à fatores do meio ambiente, seja em função das relações entre os elementos naturais e o ciclo de vida dos agentes ou das ações antrópicas que facilitam sua proliferação. Portanto, medidas preventivas ligadas a saúde pública ou coletiva devem fundamentar-se em estudos integrados do meio. Nessa direção, o presente trabalho objetivou contribuir para o entendimento das relações existentes entre a estrutura biofísica e socioeconômica de um território e a saúde da população, utilizando as doenças infecto-contagiosas e parasitárias como indicadores de saúde e os elementos socioeconômicos e fisicobiológicos como indicadores do meio relacionado. A integração desses elementos permitiu identificar e valorar paisagens de acordo com cinco níveis de criticidade relacionados à saúde da população / Abstract: Public health conditions are linked to environmental factors ín function of either the relationship between natural elements and the life cycle of aetiologic agents or the antropic actions which favour their proliferation. Thus, collective or public health preventive measures should be based on integrated environmental studies. For that reason, the present work intends to contribute for the understanding of the relationship between the physico-biological and socio-economical structure of a territory and its populatíon health, using the parasitary and infecto-contagious diseases as health indicators and physico-biological and socio-economical elements as environmental indicators. The identification of these elements allowed to identified and valued landscapes according to five levels of critícity related to impacts on the population health / Mestrado / Mestre em Engenharia Civil

Orientador: Luiz Candido de Souza Dias / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-21T11:20:35Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Gomes_Eduardo_M.pdf: 5167911 bytes, checksum: 8a67011e1f0dc3d9909461ff0059d93b (MD5) Previous issue date: 1996 / Resumo: A esquitossomose mansônica autóctone, no Estado de São Paulo é encontrada em diversas regiões, dentre estas, a do Rio Paranapanema, em Ourinhos onde existe foco de doença pouco estudado em nosso Estado. O presente trabalho teve como objetivo a determinação de características morfológicas de Schistosoma mansoni recém isolado da região de Durinhos (SP). O isolamento foi feito em 1992, a partir de miracídios eclodidos de ovos das fezes de três pacientes autóctones e não tratados para esquistossomose. O estudo foi desenvolvido em modelo experimental camundongos SWISS - Biomphalaria glabrata simpátrica. Avaliou-se a suscetibilidade de 120 moluscos expostos a 1 e 10 mirácidios. Os indices da infecção dos caramujos foi de 40,9% (10 miracídios) e de 35,4 % em (1 miracídio). A mortalidade dos moluscos até os 77 dias de observação foi de 90% (1 miracídio) e 90% (10 miracídios). Em 46 camundongos infectados pela cauda com 70 cercárias e sacrificados na décima semana, avaliou-se: suscetibilidade de S. mansoni ao oxamniquine (100 mg/Kg, dose unica, via oral) e ao praziquantel (100mg/Kg, 5 dias, via oral); capacidade de penetração de cercárias e recuperação de vermes; peso corporal, do figado e do baço; mortalidade; diâmetros das granulomas hepáticos e morfometria de vermes adultos e ovos. Estes dados revelaram que a cepa de Ourinhos está em fase de adaptação ao hospedeiro intermediário, pois possue alta mortalidade e curto período de eliminação de cercárias. A quimioterapia experimental revelou que praziquantel (87,5%) foi mais eficaz de que oxamniquine (69,7%), sendo que a percentagem de vermes sobreviventes foi de 12,4% para praziquantel e 30,2% para oxamniquine. Em camundongos, verificou-se uma tolerância inédita as drogas utilizadas. Altos índices de penetração de cercárias (95,1%) e de recuperação de vermes (52,1%). Houve um baixo índice de mortalidade dos camundongos (20%), constatando-se também um ganho de peso nos animais infectados e tratados, quando comparados aos do grupo controle. Registrou-se acentuada hepatomegalia (2,37 i: 0,30g) (152%) e esplenomegalia (0,48 i: 0,15 g) (533%) em comparação ao grupo controle não infectado. As reações granulomatosas hepáticas mediram 326i: 68,5 j..lm; na morfometria de 101 vermes machos (13,39 2::...2,17 mm) a de 96 fêmeas (15,52 i: 4,30 mm). As medidas de 120 ovos revelam largura media de (62,33 i: 2,88 j..lm) e comprimento médio de (146,27 i: 7,87 j..lm). A cepa de Ourinhos apresentou características distintas de outras cepas paulistas com destaque para a sua tolerância inédita ao praziquantel / Abstract: The autochthonous schistosomiasis mansoni is found in many different regions in São Paulo state, Brazil. Among them, the one by Paranapanema River in Ourinhos, is a place where there is a hardly explored focus of the disease in our State. This work has as its principal aim to determine the morphological characteristics of the Schistosoma mansoni, recently isolated at region of Ourinhos (SP). The isolation was done in 1992, having as a starting point the miracidium hatched iTom the eggs found in the faeces of three autochthonal pacients who had not been under treatment of schistosomiasis. The research was developed with experimental model: SWISS mice simpatric - Biomphalaria glabrata simpatric. It was tested the suscepitibility of 180 mollusks exposed to 1 and 10 miracidia.The mollusks infection registers were 40.9% (10 miracidia) and 35.4% in (1 miracidium).The mollusks mortality up to 77 days of observation was 90% (1 miracidium) and 90% (10 miracidia).In 46 mice infected trough the tail with 70 cercariae and sacrificed in the tenth week it was tested: S. mansoni susceptibility to the oxamniquine (100 mg/kg, single oral dose), and to the praziquantel (100 mg/kg, 5 days, oral dose); cercariae penetration capacity and worms recuperation; liver and spleen body weight; death rate; hepatic granuloma. These figures showed that the Ourinhos strain was in a fase of adaptation to the intermediate host, due their high mortality and the short period of elimination of cercariae.The experimental chemotherapy showed that praziquantel (87.5%) was more efficient than oxamniquine (69.7%) and the surviving worms percentage was 12.4% to praziquantel and 30.2% to the oxamniquine.In mice we noticed an unseen tolerance to the used drugs, high registers of cercariae penetration (95.1 %) and worm recovery (52.1%). There was a low death rate (20%) ofmice and we also noticed a gaim of weight in the infected and treated animaIs, compared to the control group; a very strong hepatomegaly (2.37i:0.30g) (152%) and splenomegaly ( 0.48i:0.15g) (533%) compared to the non-infected control group. The hepatic granuloma reactions measured 326i:68.5um ; The measuriments ofworms was 13.39i:2.17 mm for 101 males and 15.52i:4.30mm for 96 females; and the 120 eggs showed 62.33+2.88 um ofwider and 146.27::!::7.87um oflength. The Ourinhos strain presented different characteristics iTom other strain iTom São Paulo, especially for its unseen tolerance the praziquantel / Mestrado / Parasitologia / Mestre em Ciências Biológicas

Orientador: Italo Arnaldo Tronca / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de filosofia e Ciencias Humanas / Made available in DSpace on 2018-07-23T14:57:39Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Lopes_FabioHenrique_M.pdf: 2760545 bytes, checksum: 57ffdc12866ecbe09a3e4795a7863577 (MD5) Previous issue date: 1998 / Resumo: Não informado / Abstract: Not informed. / Mestrado / Mestre em História