Orientador: Ines Joekes / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Quimica / Made available in DSpace on 2018-07-22T23:17:10Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Cassiola_FlaviaMaria_M.pdf: 13979094 bytes, checksum: 44a93ab066f2baaabbf369a8902cdeaf (MD5) Previous issue date: 1997 / Mestrado

Orientador: Nelson C. Duran / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Quimica / Made available in DSpace on 2018-07-25T13:40:25Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Soares_CarlosHenriqueLemos_D.pdf: 3836613 bytes, checksum: 4e8a8a8e214397dc07ac2df5de977615 (MD5) Previous issue date: 1998 / Doutorado

Made available in DSpace on 2014-06-12T23:16:42Z (GMT). No. of bitstreams: 2 arquivo9052_1.pdf: 1357485 bytes, checksum: f9eb8f667f4ec2eab74904613f53a705 (MD5) license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5) Previous issue date: 2004 / Embora a utilização de conversores de freqüência convencionais (CFC), normalmente empregados em aplicações industriais venha sendo adotada, ultimamente no acionamento de sistemas de bombeamento de água com tecnologia fotovoltaica (SBFV), em substituição aos equipamentos tradicionais (inversores), a quantidade de informações referentes ao desempenho deste equipamento para aplicações dessa natureza é pouca ou quase nenhuma. Este trabalho tem como objetivos principais a avaliação do desempenho experimental de um sistema de bombeamento acionado por um CFC e a determinação da melhor voltagem de operação deste equipamento. É possível, assim, ponderar as oportunidades que o mesmo oferece em termos de substituição dos equipamentos similares de aplicação fotovoltaica. Na primeira parte deste trabalho foi realizada uma descrição geral de um SBFV tradicional. Todos os componentes que integram o sistema foram detalhados juntamente com as suas principais funções. Em seguida, são apresentadas informações gerais a respeito dos conversores de freqüência, suas formas básicas de operação e configurações necessárias para operar um SBFV. vi 2 Foram realizados ensaios com o CFC e com um inversor exclusivamente fotovoltaico ambos acionando, em situações independentes, a mesma motobomba centrífuga submersa de aplicação fotovoltaica. Um outro ensaio foi realizado utilizando o CFC com uma motobomba centrífuga submersa convencional, adquirida no comércio local com o objetivo de avaliar a possibilidade técnica deste acoplamento. Em todos os ensaios, os geradores fotovoltaicos utilizados são compostos pelos mesmos módulos, porém com arranjos diferentes. As medições realizadas possibilitaram a obtenção das curvas características, vazão versus irradiância, para cada um dos sistemas de bombeamento analisados. Essas informações foram utilizadas para estimar, através do método estatístico de utilizabilidade, os volumes médios diários, a longo prazo, bombeados por cada um dos sistemas ensaiados e comparados com o sistema exclusivamente fotovoltaico. Possibilitou-se, dessa forma, avaliar o desempenho dos sistemas de bombeamento compostos por CFC. A menor diferença encontrada entre o volume médio de água bombeado pelo sistema que utiliza CFC e o que utiliza o similar exclusivo para o SBFV foi de 8,5 %. Este valor foi verificado para o sistema operando com tensão de 285 V. A utilização de uma motobomba convencional associada ao CFC traduziuse, por sua vez, em um volume médio bombeado em torno de 35% menor, quando comparado ao sistema de bombeamento exclusivamente fotovoltaico. A diferença de 8,5 %, no primeiro caso, deve-se ao modo operacional do CFC, tensão fixa, versus o modo operacional do inversor fotovoltaico, com seguimento do ponto de máxima potencia. No segundo caso, a motobomba convencional, projetada para trabalhar com maiores alturas manométricas que as utilizadas nos ensaios, contribui para levar a diferença no desempenho do sistema de 8,5 % para 35 %. Conclui-se que, em termos de custo benefício, o conversor de freqüência apresenta possibilidades concretas de substituir, na prática, os similares de aplicação exclusiva com tecnologia fotovoltaica. Melhoras na performance deste equipamento ainda podem ser introduzidas, atingindo um desempenho similar ao obtido com equipamentos especialmente projetados para serem acionados por geradores fotovoltaicos

Orientador: Cesar Francisco Ciocco / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-16T17:16:48Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Re_Rosamariada_M.pdf: 3998071 bytes, checksum: 7b44757460cf2a4676e0f37ba337f380 (MD5) Previous issue date: 1989 / Resumo: A alfa-amilase, enzima amilolítica presente no grão de trigo, representa um papel fundamental na qualidade final dos produtos de panificação. No processo de panificação, a alfa-amílase presente na farinha de trigo deve apresentar uma atividade adequada pois, se presente em excesso, devido principalmente à germinação indesejada dos grãos, deve ser diluída e, se em quantidade insuficiente, requer suplementação cora fontes externas. Dessa forma, para garantir um suprimento adequado de alfa-amilase em farinhas para panificação, é necessário um controle eficiente da atividade da enzima. Neste trabalho, procurou-se pesquisar um equipamento que possibilitasse o desenvolvimento de um método simples, rápido e econômico para quantificação da atividade da alfa-amilase em farinha de trigo. O principio para construção do equipamento está baseado na mudança, devido à ação da alfa-amilase, das características viscosimétricas de suspensões de farinhas aquecidas. Um protótipo de equipamento, denominado equipamento-teste, foi idealizado, construído e utilizado para realização dos experimentos. Foram estudadas as condições ótimas de operação do equipamento-teste e estabelecidas as relações entre as determinações do equipamento-teste e a atividade da alfa-amilase naturalmente presente ou adicionada à farinha testada. Além disso, foram estabelecidas as relações entre os resultados desse método e os de outros dois métodos viseosimétricos, quais sejam o método amilográfico e o de " fallíng number A partir destas relações, foram calculados os valores de resposta do equipamento-teste correspondentes às faixas ótimas de atívidade enaimát iea em farinhas para panificação. O método proposto apresentou relações altamente significantes com os métodos amilográfico e de "falling number". Os resultados do trabalho demonstraram que o equipamento- teste possibilita determinar adequadamente a atividade da alfa-amilase naturalmente presente ou adicionada à farinha de trigo para panificação / Abstract: Alpha-amylase, one of the amyolitic enzymes occurring in wheat, plays a fundamental role in the quality of baking products. This enzyme must show an adequate activity in the breadmaking process because, if present in excess, due to sprouting or germination caused by preharvest weather conditions, it must be diluted and, if present in insufficient quantities, must be supplemented by external sources. Thus, in order to guarantee an adequate supply of alpha-amylase in breadmaking flours, an effective control of the enzyme activity must be maintained. The objective of this work, was to develop an equipment in which the quantification of the alpha-amylase was fast, economic and simple. The method studied was based on the increasing fluidity of heated wheat flour suspensions under the action of alpha-amylase action. It was assumed that the volume of an incubated wheat flour suspension passing through an orifice was related to the alpha- amylase activity. A prototype of an equipment, called test-equipment, was idealized, constructed and employed in the experiments. The optimal operating conditions of the test equipment were studied and the relation between the flowed volume of the suspension after a fixed time and the activity of the enzyme naturally occurring in or added to the tested flour was established. Equations relating the proposed method with the Amylograph and the Falling Number methods were established. From these relations, the response values of the test-equipment corresponding to the optimal ranges of enzymatic activity m breadmaking flours were determined. The proposed method was highly related to the Amylograph and the Falling Number methods. The results obtained showed that the test-equipment allowed an adequate evaluation of the activity of the alpha-amylase naturally present in or added to breadmaking wheat flour / Mestrado / Mestre em Tecnologia de Alimentos

Orientador: Pilar Rodriguez de Massaguer / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-18T03:45:39Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Magalhaes_MargaridaMariadosAnjos_D.pdf: 3931228 bytes, checksum: f14e095c1833c5dd16bbce85a86e7830 (MD5) Previous issue date: 1992 / Resumo: Com a finalidade de se estabelecer o processo térmico requerido pela polpa de mamão "formosa" (Carica papaya L.) acidificada (pH 3,8) (processada em latas de 1 kg, 99,5 x 118 mm), foi feito inicialmente o estudo cinético de inativacão térmica das enzimas termorresistentes presentes na polpa. Como não foi detectada atividade da peroxidase o estudo se concentrou na pectinesterase. As curvas de inativacão térmica à 75°, 77° e 80°C apresentaram uma mudança na inclinação, indicando a existência de duas porções da enzima, uma termolábil e outra termorresistente. Os tempos de redução decimal à 75°, 77° e 80°C da porção termolábil foram 0,8; 0,3 e 0,2 minutos, respectivamente e da porção termorresistente foram 16,7; 7,2; e 3,7 minutos respectivamente. 0 coeficiente térmico para a porção termolábil foi 9,21°C e para a porção termorresistente 7,82°C. A energia de ativação, na faixa de temperatura estudada, para as porções termolábil e termorresistente da pectinesterase foram 61,73 e 72,71 Kcal/mol, respectivamente, estando dentro da faixa (40-100 Kcal/mol) de energia de ativação reportada para o processo de inativacão térmica de enzimas. Foi realizado também, o estudo da influência da sacarose na cinética de inativação térmica da pectinesterase na polpa de mamão "formosa" acidificada (pH 3,8) à 75° e 80°C. A sacarose foi adicionada de maneira a se obter concentrações finais de 20° e 30° Brix. Para cada temperatura foram feitos ensaios com 3 lotes diferentes de mamão. Os tempos de redução decimal aumentaram em média de 3 vezes para a polpa com 20° Brix e de 5 vezes para a polpa com 30° Brix, indicando que a sacarose exerce um efeito protetor na enzima contra o calor. Devido a este fato, optou-se pela não adição de sacarose na polpa a ser processada. Como o Clastridiam pastearianuis é um dos indicadores do processo térmico de alimentos ácidos, foi feito o estudo da sua cinética de destruição térmica na polpa de mamão "formosa" acidificada (pH 3,8), nas mesmas temperaturas usadas para a pectinesterase. Este microrganismo cresceu e produziu gás nesta polpa. Os tempos de redução decimal à 75°, 77° e 80°C foram 9,7; 7,1 e 2,7 minutos respectivamente e o coeficiente térmico foi 8,8°C. Os resultados mostraram que a porção termorresistente da pectinesterase apresentou uma resistência térmica maior que o Cl pastarianum. Baseado nestes resultados, foi determinado um de 12,3 minutos, equivalente a 1,7 reduções decimais, usando-se a porção termorresistente da pectinesterase como alvo do processo (98% inativacão). Usando-se a relação empírica de SHIGA (1976) estabeleceu-se um tempo de aquecimento de 12,9 minutos, em banho de água à 97°C. Foram feitos três ensaios nestas condições, com 6 latas/ensaio. Os valores de pasteurização variaram de 12,33 a 12,75 minutos equivalentes à 77°C. A análise estatística dos dados indicaram não haver diferença significativa entre ensaios e entre latas de um mesmo ensaio, a nível de ? igual a 0,05 e 0,01. No exame das latas de px)lpa de mamão "formosa" acidificada (pH 3,8), após o processamento térmico, não se verificou gelatinização, atividade remanescente da pectinesterase e crescimento de microrganismo em nenhuma das amostras. Este processamento térmico equivalente a 1,7 reduções decimais foi suficiente para inativar a porção termorresistente da pectinesterase e destruir a flora naturalmente presente. Para se ter uma margem de segurança devido a variação da atividade inicial da pectinesterase, o ensaio de embalagens inoculadas foi feito usando-se um valor F de 16,7 minutos equivalentes à 77°C, que corresponde a 2,3 reduções decimais da porção termorresistente da pectinesterase. Este processo térmico aplicado ao produto equivale a um tempo de aquecimento de 15 minutos, em banho de água à 97°C. As latas de polpa de mamão "formosa" acidificada (pH 3,8) inoculadas com 1 ml da suspensão de esporos do Cl. pasteurianum (104NMP esporos/ml), após o período de incubação, não apresentaram sinal de estufamento e na sub-cultura não houve crescimento e não foi detectada atividade da pectinesterase. Isto indica que o processo aplicado ao produto é seguro / Abstract: In order to establish the thermal process required by acidified papaya pulp (pH 3,8)(.var. "-Formosa", processed in 99,5 x 118 mm cans), it was initially carried out a study on the kinetics of thermal inactivation of heat resistant enzymes present in the pulp. Since no peroxidase activity was detected the study was focused on pectinesterase. The heat inactivation curves at 75°, 77° and 80°C showed a change in slope indicating the presence of two different portions of the enzyme, one heat labile and the other heat resistant. The decimal reduction time at 75°, 77° and 80°C for the heat labile portion of pectinesterase were 0,8; 0,3 and 0,2 minutes, respectively and for the heat resistant portion was 16,7; 7,2 and 3,7 minutes respectively. The thermal coefficient for the heat labile portions of the enzyme was 9,2°C and for heat resistant was 7,8°C. The activation energy were 61,7 and 72,7 Kcal/mol for the heat labile and heat resistant portions, respectively and these values were within the range of 40-100 Kcal/mol reported in the literature for the thermal inactivation of enzymes. The influence of addition of sucrose on the thermal inactivation kinetics for pectinesterase in papaya pulp was studied at 75° and 80°C. Sucrose was added to the pulp up to 20 and 30°Brix. For each temperature 3 different lots of papaya were tested. The decimal reduction time for pectinesterase increased 3 times for the 20°Brix pulp, and 5 times for the 30°Brix pulp showing that sucrose has a protective effect in mantaining the enzyme activity during heating. Due to this fact, no addition of sucrose was used on the formulation of the final product. Since CI. pasteurianum is one of the indicators organisms for acid foods; its thermal destruction kinetics was determined on acidified papaya pulp (pH 3,8) at the same temperatures used for the enzyme inactivation test. This organism showed growth and gas production when inoculated in the acidified pulp. The decimal reduction times were 9,7; 7,1 and 2,7 minutes at 75°, 77° and 80°C aspectively, and the thermal coefficient was B,8°C. These results showed that the heat resistant portion of pectinesterase presented greater thermal resistance than CI. pasteurianum. Based on these results, and F7,8ºC77ºC value of 12,3 minutes was determined using the heat resistant portion of the pectinesterase as the target for the process, and applying 1,7 decimal reduction of the activity of the heat resistant enzyme (98% inactivation). Using SHIGA (1976) empirical relationship a heating time of 12,9 min. in water bath at 97°C was established for the process. Three processing tests were carried out with this conditions using 6 cans/test. The processing values varied from 12,33 - 12,75 minutes at 77°C.Statistical analysis showed no significant difference among tests and among cans a test at the 0,05 and 0,01- level. Upon analysis of the cans after process no gel atination, no activity of remaining enzyme and no microorganism groweth were detected. Therefore this process was able to inactivate the heat resistant portion of pectinesterase and kill the natural microflora present on the pulp. In order to add a safety factor process, considering the inicial variation of the pectinesterase activity in the pulp, and F7,8ºC77ºC value of 16,7 minutes was applied. This process was equivalent to 15 minutes of heating in water bath at 97°C and corresponds to 2,3 decimal reductions of the ativity of heat resistant portion of pectinesterase. An inoculated pack study was preformed to verify the microbial safety of such process. Each can of papaya pulp was inoculated with 1ml of a 10^ spore/ml suspension of Cl. pasteurianum. No swelling of the cans and no growth after subculturing were observed after incubation, and no pectinesterase was detected showing that the process may be safely applied to the pulp / Doutorado / Doutor em Ciência de Alimentos

Tese (doutorado)—Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Departamento de Biologia Celular, 2016. / Aspergillus terreus é um fungo filamentoso que produz numerosas enzimas com uma vasta gama de aplicações biotecnológicas. Este estudo tem como objetivo caracterizar a produção das enzimas lignocelulolíticas de A. terreus, estirpe BLU24, crescido em meios de cultura contendo resíduos agroindustriais (bagaço de cana de açúcar, casca do grão de soja e piolho de algodão sujo) e analisar a expressão diferencial desses genes em resposta a essas fontes de carbono. A crescente utilização de resíduos como bagaço de mandioca, bagaço de cana de açúcar, polpa de beterraba, polpa de maçã, farelo de trigo, etc evidencia que diferentes áreas da indústria utilizam estes resíduos como matéria prima para a produção de etanol, enzimas, cogumelos, ração animal, ácidos orgânicos, aminoácidos, metabólitos secundários, produtos farmacêuticos. A. terreus BLU24 foi crescido à 28 ° C sob agitação (120rpm) ao longo de um período de dez dias. O secretoma foi analisado de acordo com as atividades enzimáticas de xilanase, endoglucanase, mananase, pectinase e FPase identificadas de acordo com o método DNS. Dentre todas as atividades estudadas a que foi mais expressiva foi à atividade relacionada com proteínas do tipo xilanases. A atividade de xilanase após cultivo no meio contendo piolho de algodão sujo atingiu um valor máximo de 0,935 UI.mL-1 no sexto dia de cultivo, já no meio com bagaço de cana de açúcar este valor foi de 1,017 UI.mL-1 no sétimo dia e no meio contendo casca do grão da soja a atividade máxima foi também no sétimo dia, atingindo um valor de 1,019 UI.mL-1. A maior atividade de CMCase foi no bagaço de cana de açúcar que atingiu um valor máximo no quarto dia de cultivo (0,275 UI.mL-1). Já a maior atividade de pectinase foi no substrato casca do grão da soja no terceiro dia de cultivo (0,494 UI.mL-1) e a maior atividade de FPase foi também na casca do grão da soja no sétimo dia de cultivo (0,494 UI.mL-1). O preparo das bibliotecas de cDNA de mRNA do fungo A. terreus foi conduzida utilizando o kit RNA TruSeq Kit v2 (® Illumina, Inc.). A. terreus também mostrou um desempenho significativo como produtor de holocellulases. As bibliotecas de cDNA sequenciadas produziu uma média total de 2,7 GB, com cerca de 27 milhões de leituras. Aproximadamente 81% das leituras exibiram uma boa qualidade (Q> = 30). A caracterização deste transcritoma oferece a descoberta de genes promissores para aplicação em diferentes áreas da indústria biotecnológica. As análises de RNA-seq do isolado A. terreus BLU24 cultivado em bagaço de cana de açúcar identificaram um total de 102 genes CAZy, já em casca do grão da soja o total de genes CAZy foi 159 (padj <0.01). Tanto no tratamento contendo bagaço de cana de açúcar quanto no tratamento contendo casca do grão da soja comparado a glicose, as famílias CAZy mais abundantes foram a GH3 e GH43. Análises das famílias glicosil hidrolases revelou regulação positiva de 6 genes que codificam proteínas da família GH5, 7 genes da família GH43 e 8 genes da família GH3 no tratamento com bagaço de cana de açúcar contra a glicose. Similarmente no tratamento com casca do grão da soja contra a glicose foram relatados 7 genes que codificam proteínas da família GH5, 6 genes da família GH10, 11 genes da família GH3 e 12 genes da família GH43 (p<0,01). Os genes que codificam proteínas relacionadas com a degradação da biomassa são expressos nas duas fontes de carbono estudadas, porém alguns desses genes com expressão diferencial ocorreram apenas no bagaço de cana de açúcar ou apenas na casca do grão da soja nos tempos de 36 e 48 horas. O estudo do transcritoma global do fungo A. terreus BLU24 identificou uma grande quantidade de genes que codificam enzimas utilizadas na degradação da parede celular vegetal e também fatores de transcrição que são importantes neste processo. A. terreus é conhecido por ser um bom produtor de enzimas envolvidas na degradação da biomassa vegetal e uma característica importante deste fungo é o fato dele ser termofílico e com isso poder produzir enzimas termotolerantes com diferentes aplicações na indústria têxtil, biocombustível, papel, alimento e etc. / Aspergillus terreus is a filamentous fungus that produces numerous enzymes with a wide range of biotechnological applications. The aim of this study was to characterize the production of lignocellulolytic enzymes in A. terreus strain BLU 24 following culture in growth media containing agro-industrial residues (sugar cane bagasse, soy bean hulls and cotton louse) and analyze differential gene expression in response to carbon source. Given the abundance of agricultural waste materials such as cassava bagasse, sugar cane bagasse, sugar beet pulp, apple pulp and wheat bran, numerous applications are under development using such residues as raw material. These include utilization in production of ethanol, industrial enzymes, edible mushrooms, animal feed, organic acids, amino acids, secondary metabolites, and pharmaceutical products. A. terreus BLU 24 was grown at 28 ° C under agitation (120rpm) over a period of ten days. The secretome was analyzed for xylanase, endoglucanase, mannanase, pectinase and FPase enzyme activities, according to the DNS method. Among all the activities studied, most significant enzyme activities were related to xylanase, with activity reaching a maximum of 0.935 UI.mL-1 after six days incubation in minimal growth medium plus cotton louse as sole carbon source, 1.017 UI.mL-1 after seven days incubation with sugarcane bagasse as carbon source, and 1,019 UI.mL-1after seven days incubation with soybean hulls as carbon source. Most CMCase activity was observed on sugarcane bagasse, with a peak in activity by the fourth day of cultivation (0.275 UI.mL-1). Pectinase activity was higher on soybean hulls as substrate after cultivation during three days (0.494 UI.mL-1) , with highest FPase activity observed on soybean hulls in seven day old cultures (0.494 IU. ml- 1).Characterization of the fungal transcriptome was conducted to identify candidate genes for application in different areas of the biotechnology industry. cDNA libraries were prepared from A. terreus BLU 24 mRNA following 36 h and 48 h growth on sugarcane bagasse and soybean hull-derived carbon sources. Illumina Hiseq sequencing of cDNA libraries produced a mean total of 2.7 GB, equaling approximately 27 million reads. A total of 81% of the reads exhibited good quality (Q> = 30). RNA-seq analysis of A. terreus BLU 24 identified a total of 102 expressed cazy genes following growth on sugarcane bagasse with 159 identified following growth on media with soybean hull carbon source (padj <0.01). For both carbon source treatments, compared to glucose, the most abundant Cazy gene families were GH3 and GH43. Analysis of the glycosyl hydrolase family revealed up-regulation of six genes encoding GH5, seven GH43 genes and eight GH3-encoding genes following cultivation on sugarcane bagasse against glucose. Similarly, cultivation on soybean hulls against glucose revealed seven genes that encode protein family GH5, six genes encoding GH10, 11 genes encoding GH3 and 12 genes encoding the GH43 family (p<0,01). Genes encoding proteins related to the degradation of biomass were expressed during growth on the two carbon sources studied, with differential expression in relation to glucose occuring for different sets of genes in sugarcane bagasse and soybean hulls at each growth period of 36 and 48 hours. This global analysis of the transcriptome for the fungus A. terreus BLU 24 following cultivation on lignocellulosic carbon sources enabled identification of a number of genes encoding enzymes and transcription factors involved in the degradation of the plant cell wall. A. terreus is recognized as a promising fungal species for production of enzymes involved in the degradation of plant biomass. Given that this fungus is also able to produce thermophilic enzymes, considerable potential exists in the application of the characterized candidate genes in different applications in the textile, biofuel, paper, food and feed industries.

Tese de mestrado integrado. Engenharia Química. Universidade do Porto. Faculdade de Engenharia. 2011

Tese de mestrado integrado. Engenharia Electrotécnica e de Computadores (Major Automação). Faculdade de Engenharia. Universidade do Porto. 2009

Estágio realizado na Ajorgelima, Ld.ª / Tese de mestrado integrado. Engenharia Metalúrgica e de Materiais. Faculdade de Engenharia. Universidade do Porto. 2009

"Deuxième thèse". Este título também consta da página de rosto da primeira tese / Dissertation presentée pour obtenir le grade de Docteur-Ingénieur, à l'Université de Nancy I