Made available in DSpace on 2016-06-02T20:21:35Z (GMT). No. of bitstreams: 1 DissGFL.pdf: 1075766 bytes, checksum: 734fd08c18408c7d2c0fd1aac12d45bd (MD5) Previous issue date: 2002-06-05 / Universidade Federal de Minas Gerais / Hemoglobin samples of Catharacta maccormiki (Skua), an Antarctic bird, collected in winter and in summer were studied. Starch gel eletrophoretic pattern hemoglobin oxygen affinities on blood and stripped hemoglobin; influence of organic phosphates that may change affinity and level of those intra-erythrocytic phosphates were analyzed. No differences were found in Hb-O2 affinities for samples collected in winter and in summer, which leads to believe that migration (Winter) is not a factor for the oxygen affinities in blood. Bohr effect for both situations was practically the same (Φ= -2,1), indicating normal Bohr effect. The 5 samples show a electrophoretic pattern of two components, so, no evidence of intra-specific variation was found. For the stripped hemoglobin the P50 values were inferior to the ones obtained for whole blood, showing a higher affinity for the hemoglobin to oxygen in the absence of possible modulators. The Bohr effect in the alkaline side (pH 7 8) was normal (Φ = -1,9), and in the acid side it was reverse, characteristic of birds hemoglobin. The influence of organic phosphates that could affect oxygen affinity was also tested. 2,3-diphosphoglycerate (2,3DPG) and inositol hexaphosphate (IHP) were added to the stripped hemoglobin in order to test them as modulators. Negative hemoglobin oxygen affinity modulation was observed after addition of both phosphates. IHP is more effective than 2,3DPG. For animal collected during winter only the GTP was present in its erythrocytes, while the summer ones ATP was found instead of GTP. No differences was found in the concentration of inositol penta and hexaphosphsphate in samples collected in the two seasons. No 2,3DPG were found in any sample. / Foram estudadas amostras de hemoglobinas de Catharacta maccormicki, ou skua, uma espécie de ave antártica, coletadas no inverno e no verão. Foram analisados: o padrão eletroforético das Hb em gel de amido; as afinidades hemoglobina-oxigênio em sangue total e na forma stripped; a influência de fosfatos orgânicos capazes de alterar essa afinidade e os níveis destes fosfatos intraeritrocitários. Não foram encontradas, em sangue, diferenças na afinidade Hb-O2 para amostras coletadas no inverno e no verão, o que nos leva a crer, a princípio, que a migração (inverno) não seja um fator determinante para modificações funcionais a este nível. A amplitude de efeito Bohr para as duas situações foi praticamente a mesma, φ= -2,1 , indicando efeito Bohr normal para ambas. Em eletroforese, os 5 exemplares coletados, mostraram dois componentes, não havendo, portanto indicações de variação intra-específica. Em hemoglobina stripped os valores de P50 são inferiores aos obtidos para equilíbrio em sangue total, evidenciando uma maior afinidade da hemoglobina ao oxigênio na ausência de possíveis moduladores. O efeito Bohr do lado alcalino (pH 7 8) foi normal, amplitude φ =-1,9 e do lado ácido (pH 6 7), reverso, característica de hemoglobinas de aves. Também testamos a influência dos fosfatos orgânicos que podem alterar esta afinidade. Os moduladores testados foram o 2,3-difosfo glicerato (2,3 DPG) e o inositol hexafosfato (IHP) que foram adicionados à hemoglobina stripped. Observamos modulação negativa da hemoglobina com a adição destes, sendo o do IHP mais efetivo que o 2,3DPG. Em animais coletados no inverno, encontramos apenas a presença de GTP em seus eritrócitos. Porém, animais do verão, GTP foi ausente e ATP presente. Observamos não existir diferenças entre a concentração dos tipos de inositóis encontrados para as duas situações, sendo que encontramos, tanto em amostra de inverno quanto em de verão, a presença de IP5 e IP6 conjuntamente, e em quantidades relativamente semelhantes. 2,3DPG intraeritrocitário não foi encontrado em qualquer amostra.