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Strategies to stabilize RNP complexes for structural determination by 3D cryo-electron microscopyLiu, Wen-ti 30 October 2013 (has links)
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Mechanisms of programmed ribosomal -1 frameshifting in bacteriaCaliskan, Neva 29 May 2013 (has links)
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The role and regulation of histone H2B monoubiquitination during tumorigenesisGorsler, Theresa 03 June 2013 (has links)
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Characterization of the CNS-specific F-box protein FBXO41 in cerebellar developmentHolubowska, Anna 23 October 2013 (has links)
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Untersuchung der sub-mitochondrialen Lokalisation des MINOS-Komplexes in humanen Zellen / Investigation of the sub-mitochondrial localisation of the MINOS-complex in human cellsJans, Christian Daniel 09 August 2013 (has links)
MINOS (mitochondrial inner membrane organizing structure) ist ein großer hetero-oligomerer Protein-Komplex in der inneren Mitochondrienmembran, der ursprünglich in Mitochondrien von Hefezellen identifiziert wurde. In diesen Zellen wurden die Komponenten des Komplexes an Cristae Junctions angereichert gefunden und es wurde gezeigt, dass sie für die Aufrechterhaltung dieser Verbindungen zwischen der inneren Grenzflächenmembran und der Cristae eine zentrale Rolle spielen. Zusätzlich wurde spekuliert, ob der MINOS-Komplex eine zentrale Komponente eines die Mitochondrien umschließenden Proteinnetzwerkes ist, das die Struktur und Funktion der Mitochondrien kontrolliert. Über die Anordnung der Komponenten dieses Komplexes in Mitochondrien ist bisher jedoch wenig bekannt. Durch überauflösende Fluoreszenzmikroskopie (Nanoskopie; super-resolution microscopy) wurde in dieser Arbeit die Lokalisation von zentralen Komponenten sowie von Interaktionspartnern des MINOS-Komplexes in Säugerzellen untersucht und es konnte gezeigt werden, dass die Kern-Komponenten des Komplexes in einzelnen, distinkten Clustern lokalisiert sind, die einen Dichtegradienten vom Zentrum zum Rand der Zellen hin aufweisen. Es konnte außerdem gezeigt werden, dass MINOS-Cluster in adhärenten Säugerzellen hochgeordnet und parallel zur Wachstumsoberfläche ausgerichtet sind. Interaktionspartner des MINOS-Komplexes wiesen jedoch keine solche Organisation auf und waren unterschiedlich lokalisiert. Durch quantitative Immuno-Elektronenmikroskopie wurde festgestellt, dass das humane Mitofilin an Cristae Junctions lokalisiert ist und durch Elektronen-Tomographie konnte belegt werden, dass die Cristae in den untersuchten Zellen hoch organisiert sind und die Cristae Junctions eine der MINOS-Cluster entsprechende geordnete Ausrichtung parallel zur Wachstumsebene aufweisen.
Somit konnte gezeigt werden, dass der MINOS-Komplex in Mitochondrien der untersuchten humanen Zellen in distinkten Clustern an Cristae Junctions lokalisiert ist und ein unerwartet hohes Maß an Organisation aufweist, was eine zentrale Rolle dieses Komplexes in der Regulation vieler weiterer mitochondrialer Funktionen wahrscheinlich macht.
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Role of alternative splicing in the biological properties of the voltage-gated potassium channel Kv10.1Romaniello, Vincenzo 20 May 2014 (has links)
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Endocrine control of T cell function and its implications for the pathogenesis of neuroinflammatory diseasesFischer, Henrike 11 June 2013 (has links)
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Mechanisms underlying the CNS myelination: A molecular and morphological analysis of the wrapping processSnaidero, Nicolas 06 March 2014 (has links)
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Protein interactions along the presequence import pathwaySchulz, Christian 11 November 2013 (has links)
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An in vivo RNAi screen identifies evolutionary conserved Drosophila fat storage regulatorsBaumbach, Jens 22 April 2014 (has links)
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