Orientador: Edison Bittencourt / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Campinas / Made available in DSpace on 2018-07-14T06:36:08Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Cardoso_VicelmaLuiz_M.pdf: 4096970 bytes, checksum: 2fcd20c5adc08d5da4086a02455e194d (MD5) Previous issue date: 1988 / Resumo: A técnica de imoblização de enzimas vem sendo muito pesquisada atualmente, devido à possibilidade de sua utilização em processos enzimáticos que requerem alto custo na recuperação deste catalisador do meio reacional. As enzimas utilizadas nesse estudo foram a invertase e a amiloglicosidase imobilizadas nas resinas N-metilolacrilamida e uréia-formaldeído na forma pulverizada e impregnadas em microcamadas sobre malhas de poliéster. Neste trabalho foram estudadas a síntese e a caracterização das resinas, a preparação dos suportes, a caracterização das enzimas em fase líquida, e a influência de parâmetros importantes no desempenho das enzimas imobilizadas e no processo de imobilização, tais como: temperatura, pH, força iônica da solução tampão, estabilidade do catalisador após uso prolongado, agitação, concentração de enzimas nos suportes, grau de retenção das resinas nos tecidos, tempo de estocagem, estabilidade térmica e a conversão em função do tempo de reação. Foi desenvolvido ainda um estudo cinético das enzimas, imobilizadas em reator de leito fixo e um estudo da estabilidade operacional em reatores de leito fixo e de leito fluidizado. Os resultados experimentais conduziram à determinação de condições ótimas de operação, e mostraram um comportamento cinético segundo a equação de Michaelis-Menten, para ambas as enzimas em fase líquida e imobilizadas. O reator de leito. fixo comportou-se, aproximadamente, como um reator tubular ideal. A estabilidade operacional mostrou um tempo de meia-vida para as enzimas imobilizadas, um pouco superior aos valores obtidos em outros trabalhos. De maneira geral, apesar de se: verificar uma queda significativa na atividade catalítica das enzimas imobilizadas, relativa às enzimas livres, os resultados obtidos com esses suportes mostraram-se superiores aos encontrados por vários pesquisadores. / Abstract: Enzyme immobilization is presently being investigated widely due to the possibility of its application in enzymatic processes with high cost of catalyst recuperation from the reaction medium. In this study, invertase and-amiloglicosidase were immobilized in N-metilolacrylamide and urea-formaldehyde resins impregnated in microlayers on polyester lattice, and polymerized resins pulverized by ball milling. Items studied were synthesis, resin characterization, lattice preparation, enzyme characterization in the liquid phase, and the influence of parameters important to immobilized performance and the immobilization process, such as temperature, pH, ionic force of the buffer solution, catalyst stability after prolonged use, agitation, enzyme concentration, level of retention of enzyme, storage time, thermal stability and conversion as function of reaction time. Also studied were kinetics of immobilized enzymes in a fixed bed reactor and operational stability in fixed and fluidized beds reactors. Optimum operating conditions were determined Kinetic behavior of both enzymes in the liquid and immobilized phases was according to the Michaelis-Menten equation. The fixed bed reactor performed approximately like an ideal tubular reactor. The half life of immobilized enzymes was found be slightly superior to that obtained by other workers. In general, catalytic activity of immobilized enzymes is significantly lower than that free enzymes. Results obtained superior to those obtained by other workers. / Mestrado / Mestre em Engenharia Química

Orientador: Lucia Helena Innocentini Mei / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica / Made available in DSpace on 2018-07-13T22:07:13Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Trevisan_HenriqueCelso_M.pdf: 3069100 bytes, checksum: 37bda574fc53a1d35ce349d22fa4fd1c (MD5) Previous issue date: 1990 / Resumo: Silica gel macroporosa foi obtida pelo tratamento hidrotérmico da silica gel microporosa, preparada a partir de silicato de sódio e ácido cloridrico, a temperatura ambiente. A silica porosa, classificada em diferentes tamanhos de particula, e um tipo de terra de diatomáceas (celite 545) foram analisados em termos de tamanho de poros pelo método de introdução de mercúrio por pressão. A silica gel com diferentes tamanhos de particula, celite 545 e vidro não poroso foram examinados quanto à possibilidade de serem utilizados como suportes para imobilização de glicose oxidase (EC 1.1.3.4). catalisando a oxidação de glicose para glicolactona. A enzima foi ligada a derivados alquilamino dos suportes utilizando-se glutaraldeido e a efetividade do método foi comparada em relação ao tamanho das particulas e dos poros. A performance da enzima imobilizada foi estudada em reator de leito fluidizado, utilizando ar como fonte de oxigênio / Abstract: Macroporous silica gel was obtained by hydrothermal treatment of a microporous silica gel, prepared from sodium silicate and hydrochloric acid at room temperature. The macroporous silica sieved in differents particle sizes, and one grade of diatomaceous earth (celite 545) were analysed in terms of pore sizes by the mercury intrusion pressure method. Silica gel of different particle sizes celite 545 and nonporous glass were examined for their suitabilty as support materials for glucose oxidase ( EC 1.1. 3. 4) immobilization catalysing the oxidation of glucose to glucolact one. The enzyme was coupled to the alkilamine derivatives of the supports by glutaraldehyde and the effectiveness of the method was compared in relation to the particle and pore sizes. The performance of the immobilized enzyme was studied in a fluidized bed reactor using air as oxigen source / Mestrado / Mestre em Engenharia Química

Orientador: Iracema de Oliveira Moraes / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-16T18:19:35Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Ribeiro_EloizioJulio_M.pdf: 2711439 bytes, checksum: 9ecc4cfd3ad82ca7450375252df1160f (MD5) Previous issue date: 1983 / Resumo: Invertase de levedura foi imobilizada ionicamente, usando como suportes Duolite S-761, Amberlite, IRA-400, Rexyn101(H) e Dowex 1 - X4. Foi estudada a influência do pH do meio na ligação da enzima ao suporte, bem como tempo de imobilização e proporção da enzima em relação a resina. Foram determinados os parâmetros cinéticos Km e Vm e estudados os fatores temperatura e pH, para a enzima livre imobilizada. A cinética de hidrólise de sacarose foi estudada, usando um reator de leito fixo com invertase imobilizada e testado o modelo proposto para o reator tubular ideal. A resina que apresentou maior retenção de atividade foi Duolite S-761, com 70,43%, a um pH do meio de imobilização igual a 3,0. Os parâmetros cinéticos da invertase imobilizada diferiram daqueles da enzima livre.. Em operação continua, se mostraram dependentes da velocidade linear de fluxo na coluna / Abstract: Yeast invertase was ionically immobilized on carriers of Duolite S-761, Amberlite IRA-400, Rexyn101(H) e Dowex 1 - X4. The Ph of the medium influence on enzyme ¿ carrier linkage, as well as the time of immobilization and the ratio enzyme/resin were studied. ... Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations / Mestrado / Mestre em Engenharia de Alimentos

Orientador: Lucia Helena Innocentini Mei / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica / Made available in DSpace on 2018-07-18T17:08:43Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Trevisan_HenriqueCelso_D.pdf: 6497533 bytes, checksum: de0e9dc9e56e40b1eabef187ed7d324d (MD5) Previous issue date: 1993 / Resumo: Essa dissertação apresenta os resultados com o objetivo de se produzir suportes silicicos de porosidade controlada para a imobilização de enzimas. Inicialmente, sílicas de três procedências, uma preparada em laboratório e duas disponíveis comercialmente, foram submetidas a tratamento hidrotérmico em cinco temperaturas, os produtos resultantes caracterizados por porosimetria de intrusão de mercúrio e suas capacidades de imobilização da enzima amiloglicosidase avaliadas. Os resultados sugeriram uma relação linear entre a pressão do tratamento hidrotermico e o diâmetro de poro médio resultante, mostrando também que a sílica preparada em laboratório era mais adequada para imobilização da enzima. Partindo-se dos dados anteriores, começou-se a otimizar o método de preparação da sílica, como o objetivo de melhorar a capacidade de imobilização do material, avaliando-se a qualidade dos produtos pela medida do volume de intrusão de água, porosimetria de mercúrio e imobilização de amiloglicosidase. Os suportes foram considerados adequados quando se conseguiu imobilizar uma quantidade de enzima equivalente aos melhores dados encontrados na literatura. Para suportes tratados a 150-270¿GRAUS¿C, obteve-se diâmetros médios de poro de 100-790A e conseguiu-se estabelecer uma relação simples entre a temperatura e o tamanho de poro resultante. Esses suportes foram caracterizados por porosimetria de mercúrio e microscopia eletrônica de varredura e utilizados na imobilização de "horsehadish" peroxidase, amiloglicosidase, glicose oxidase, invertase, lactase e albumina de soro bovino...Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital / Abstract: This dissertation presents the results aiming the development of controlled pore siliceous supports for enzyme immobilization. At first, silicas from three sources, one prepared in laboratory and two commercially available, were submitted to hydrothermal treatment in five temperatures, the resulting products were characterized by mercury intrus10n porosimetry and their capacity of immobilizing the enzyme amyloglucosidase were evaluated. The results suggested a linear relationship of the hydro thermal treatment pressure with .the medium pore diameter and also showed that the silica prepared in laboratory was the more suitable for enzyme immobilization. Starting from the previous data, the method optimization for preparation of the silica support was initiated, being the quality of the products evaluated by measuring the water intrusion volume, mercury porosimetry and amyloglucosidase immobilization. 150-270.C, the medium pore diameter was 100-270A, relation between the temperature and the resulting was established. The last supports were characterized by mercury porosimetry and scanning electronic microscopy and the immobilization of horseradish peroxidase, amyloglucosidase, glucose oxidase, invertase, lactase and bovine serum albumin were afforded. For each protein, the optimum pore diameter for immobilization and the relation between the immobilized activity and the particle size, in this optimum diameter, was established ...Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations / Doutorado / Doutor em Engenharia Química

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:31:00Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2013-02-15Bitstream added on 2014-06-13T18:41:24Z : No. of bitstreams: 1 aragon_cc_dr_araiq_parcial.pdf: 352399 bytes, checksum: 4041cfc92fd5c40daad9f3969d15d31d (MD5) Bitstreams deleted on 2015-02-23T17:35:46Z: aragon_cc_dr_araiq_parcial.pdf,Bitstream added on 2015-02-23T17:36:21Z : No. of bitstreams: 1 000718951.pdf: 1019999 bytes, checksum: b74f94cf1bb93fd6c428e6e6426f5372 (MD5) / As xilanases são glicosidases que catalisam a hidrólise das ligações 1,4-β-xilosídicas da xilana e que possuem potencial biotecnológico em vários processos industriais, como na clarificação de sucos e vinhos, na fabricação de pães, na filtração da cerveja e no tratamento das polpas celulósicas. Recentemente, recebem atenção pela produção dos xilooligossacarídeos como ingredientes prebióticos. Embora possuam diversas vantagens sobre os métodos químicos, as enzimas são, geralmente, limitadas para uso industrial. A imobilização em suportes sólidos melhora a estabilidade dos biocatalisadores e o controle operacional, promovendo a recuperação do produto sem a contaminação pela enzima. Assim, os objetivos deste trabalho foram: produzir e caracterizar a xilanase de Aspergillus niger; imobilizar covalentemente, em suportes sólidos, a xilanase de A. niger e quatro outras, provenientes de diferentes fontes (Aspergillus versicolor, Trichoderma longibrachiatum, Thermomyces lanuginosus e Streptomyces halstedii); caracterizar os derivados obtidos; analisar o produto de hidrólise da xilana pelos derivados. A xilanase de A. niger mostrou ótima estabilidade até 55°C, com meia-vida de 15 minutos a 60°C, e sua produção foi induzida por pequenas concentrações de xilose. O fungo secretou pelo menos duas isoformas com atividade xilanolítica. A xilanase I foi purificada em uma única etapa, por adsorção em suporte ativado com quelatos, assim como a enzima de S. halstedii, contendo cauda de histidina. A xilanase de T. longibrachiatum (comercial) foi parcialmente purificada com suportes iônicos, e as de T. lanuginosus (comercial) e A. versicolor já apresentavam alto grau de pureza. As enzimas foram imobilizadas em agarose ativada com diferentes grupos reativos, com fatores de estabilização entre 12 (T. lanuginosus) e 600... / Xylanases are glycosidases that catalyze the hydrolytic cleavage of β-1,4-linked polymers of D-xylose and they have biotechnological potential in various industrial processes such as in the clarification of juices and wines, in the manufacturing of breads, in beer filtration and in the treatment of cellulose pulps. Recently, attention is given to the production of xylo-oligosaccharides as prebiotic ingredients. While enzymes have several advantages over chemical methods, they are generally limited for industrial use. Immobilization on solid supports improves the stability of the biocatalyst and the operational control, and promotes the easy recovery of the product without contamination by the enzyme. The objectives of this study were: to produce and characterize xylanases from Aspergillus niger; to immobilize the xylanase of Aspergillus niger and four others from different sources (Aspergillus versicolor, Trichoderma longibrachiatum, Thermomyces lanuginosus and Streptomyces halstedii) covalently on solid supports; to characterize the derivatives obtained; to analyze the products profile of xylan hydrolysis by the derivatives. The xylanase of A. niger showed excellent stability up to 55°C, with a half-life of 15 minutes at 60°C, and its production was induced by low concentrations of xylose. The fungus produced at least two isoforms with xylanolytic activity. Xylanase I was purified in one step by adsorption on support activated with chelates, as well as the histidine-tagged enzyme of S. halstedii. The xylanase of T. longibrachiatum (commercial) was partially purified with ionic supports, and those from T. lanuginosus (commercial) and A. versicolor already showed high degree of purity. The xylanases were then immobilized on agarose activated with different reactive groups, and presented stabilization factors between 12 (T. lanuginosus)... (Complete abstract click electronic access below)

Resumo: Lipases são enzimas amplamente distribuídas nos seres vivos e apresentam a função biológica de hidrolisar ligações ésteres de triacilgliceróis, liberando diacilgliceróis, monoacilgliceróis, ácidos graxos e glicerol. Dependendo da atividade de água estas enzimas catalisam outras reações como esterificação, transesterificação, aminólise e lactonização, importantes em diversas aplicações biotecnológicas dessas enzimas. Neste trabalho, uma linhagem de Candida viswanathii foi selecionada, entre outras noventa linhagens de fungos filamentosos e leveduras, como produtora de lipase e suas condições de cultivo foram estudadas em cultivos submersos e em substratos sólido, visando o aumento da produção da enzima. Outro objetivo deste trabalho também foi purificar, imobilizar e caracterizar a lipase produzida nas condições estabelecidas em cultivos submersos. Os resultados obtidos nos cultivos submersos indicaram que, entre as substâncias puras testadas, trioleína e ácido oléico foram os melhores indutores da atividade lipase. Contudo, as melhores condições de cultivo e produção de lipase foram alcançadas utilizando azeite de oliva 1,5% (m/v), extrato de levedura 0,2% (m/v), agitação de 210 rpm, pH 6,0, temperatura de 27,5 ºC, após 72 h de cultivo (biomassa 19,0 g/L; atividade 100 U). A adição de 0,1% (m/v) de lecitina de soja aumentou em 1,5 vezes a produção de lipase (147,5 U). A caracterização bioquímica da lipase do caldo fermentado revelou que se tratava de uma lipase ácida com pH ótimo de 3,5, propriedade descrita pela primeira vez para uma lipase do gênero Candida. A temperatura ótima foi de 40 ºC. Esta enzima bruta mostrou-se altamente estável na faixa de pH 4,0 a 5,0 e na temperatura de 40 ºC após 24 h (100%). Nos cultivos sólidos... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: Lipases are widely distributed enzymes in animals, plants, bacteria, yeasts and fungi, which hydrolyses ester bonds of triacylglycerols and fatty acids. In addition, these enzymes also catalyse other reactions as esterification, transesterification, aminolysis and lactonization, depending their water activity. The ability of lipases to perform very specific chemical transformation and their enantioselective properties has made them increasingly popular in many biotechnological applications. In this work, Candida viswanathii was selected among ninety filamentous fungi and yeast strains, due to as its lipase activity and culture conditions were studied aiming to increase the enzyme production. Furthermore, this study aimed to purify, immobilize and characterize the lipase produced in submerged cultures. The results showed that triolein and oleic acid are the best inducers of lipase activity. However, the highest lipase production was obtained from 1.5% (w/v) olive oil and 0.2% (w/v) yeast extract in rotary shaker experiments at 27.5 ºC, pH 6.0 and 210 rpm, after 72 h (19.0 g/L biomass; 100 U lipase activity). The addition of 0.1% (w/v) soy lecithin increased 1.5-fold the lipase production (147.5 U). Biochemical characterization of the crude enzyme revealed an acid lipase with optimum pH of 3.5, a property first described in Candida genus. Optimum temperature activity was 40 ºC. Crude lipase was highly stable at pH 4.0 to 5.0 and at temperature 40 ºC during 24 h (100%). Solid substrates cultures from industrial byproducts, xiv the highest lipase production was obtained in wheat bran and barley spent grain (1:1), 40% (w/w) chicken fat, 3.5% (w/w) yeast extract, humidity 40% after 5 days, at 30°C (153 U/gds). Under these culture conditions, the lipase showed optimum activity at pH 5.0 and 50 ºC, and thermal enzyme stability at pH... (Complete abstract click electronic access below) / Orientador: Sâmia Maria Tauk-Tornisielo / Coorientador: Eleonora Cano Carmona / Banca: Carlos Renato Corso / Banca: Cintia Duarte de Freitas Milagre / Banca: Rosa dos Prazeres Melo Furriel / Banca: Sandra Regina Ceccato Antonini / Doutor

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:32:55Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2012-07-17Bitstream added on 2014-06-13T18:44:35Z : No. of bitstreams: 1 almeida_af_dr_rcla.pdf: 976430 bytes, checksum: 62d71f04fc87fbdf0fbaee3d090185df (MD5) / Lipases são enzimas amplamente distribuídas nos seres vivos e apresentam a função biológica de hidrolisar ligações ésteres de triacilgliceróis, liberando diacilgliceróis, monoacilgliceróis, ácidos graxos e glicerol. Dependendo da atividade de água estas enzimas catalisam outras reações como esterificação, transesterificação, aminólise e lactonização, importantes em diversas aplicações biotecnológicas dessas enzimas. Neste trabalho, uma linhagem de Candida viswanathii foi selecionada, entre outras noventa linhagens de fungos filamentosos e leveduras, como produtora de lipase e suas condições de cultivo foram estudadas em cultivos submersos e em substratos sólido, visando o aumento da produção da enzima. Outro objetivo deste trabalho também foi purificar, imobilizar e caracterizar a lipase produzida nas condições estabelecidas em cultivos submersos. Os resultados obtidos nos cultivos submersos indicaram que, entre as substâncias puras testadas, trioleína e ácido oléico foram os melhores indutores da atividade lipase. Contudo, as melhores condições de cultivo e produção de lipase foram alcançadas utilizando azeite de oliva 1,5% (m/v), extrato de levedura 0,2% (m/v), agitação de 210 rpm, pH 6,0, temperatura de 27,5 ºC, após 72 h de cultivo (biomassa 19,0 g/L; atividade 100 U). A adição de 0,1% (m/v) de lecitina de soja aumentou em 1,5 vezes a produção de lipase (147,5 U). A caracterização bioquímica da lipase do caldo fermentado revelou que se tratava de uma lipase ácida com pH ótimo de 3,5, propriedade descrita pela primeira vez para uma lipase do gênero Candida. A temperatura ótima foi de 40 ºC. Esta enzima bruta mostrou-se altamente estável na faixa de pH 4,0 a 5,0 e na temperatura de 40 ºC após 24 h (100%). Nos cultivos sólidos... / Lipases are widely distributed enzymes in animals, plants, bacteria, yeasts and fungi, which hydrolyses ester bonds of triacylglycerols and fatty acids. In addition, these enzymes also catalyse other reactions as esterification, transesterification, aminolysis and lactonization, depending their water activity. The ability of lipases to perform very specific chemical transformation and their enantioselective properties has made them increasingly popular in many biotechnological applications. In this work, Candida viswanathii was selected among ninety filamentous fungi and yeast strains, due to as its lipase activity and culture conditions were studied aiming to increase the enzyme production. Furthermore, this study aimed to purify, immobilize and characterize the lipase produced in submerged cultures. The results showed that triolein and oleic acid are the best inducers of lipase activity. However, the highest lipase production was obtained from 1.5% (w/v) olive oil and 0.2% (w/v) yeast extract in rotary shaker experiments at 27.5 ºC, pH 6.0 and 210 rpm, after 72 h (19.0 g/L biomass; 100 U lipase activity). The addition of 0.1% (w/v) soy lecithin increased 1.5-fold the lipase production (147.5 U). Biochemical characterization of the crude enzyme revealed an acid lipase with optimum pH of 3.5, a property first described in Candida genus. Optimum temperature activity was 40 ºC. Crude lipase was highly stable at pH 4.0 to 5.0 and at temperature 40 ºC during 24 h (100%). Solid substrates cultures from industrial byproducts, xiv the highest lipase production was obtained in wheat bran and barley spent grain (1:1), 40% (w/w) chicken fat, 3.5% (w/w) yeast extract, humidity 40% after 5 days, at 30°C (153 U/gds). Under these culture conditions, the lipase showed optimum activity at pH 5.0 and 50 ºC, and thermal enzyme stability at pH... (Complete abstract click electronic access below)

Tese (doutorado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Programa de Pós-Graduação em Química. / Made available in DSpace on 2012-10-19T15:07:19Z (GMT). No. of bitstreams: 1 190480.pdf: 2386699 bytes, checksum: 16697c30e43653cbfaa531ced0f4b4ba (MD5) / Os químicos, procurando sintetizar substâncias enantiopuras, dependem da disponibilidade de materiais de partida quirais. Neste trabalho foi pesquisada a obtenção de ácidos, ésteres, aminas e amidas enantiomericamente puros, através da resolução de ácidos e aminas racêmicos. Dentre as resoluções de ácidos racêmicos, o mais explorado foi o ácido hidroxi(fenil)acético por possuir um grupo hidroxila e um grupo carboxílico. Para obter seus enantiômeros oticamente puros, foram realizadas reações de esterificação do grupo carboxílico e acilação da hidroxila. As reações de esterificação com 1-pentanol forneceram uma conversão em éster de 10 % usando lipase de Pseudomonas sp. imobilizada em gel de ágar (PSL/ágar) após 336h e de 26 % utilizando lipase de Candida antarctica (CAL) após 840h a 25 °C. As reações de acilação foram realizadas após derivatização prévia do ácido em seu éster metílico. O éster foi acilado usando acetato de vinila, PSL livre ou imobilizada em filme de poli(óxido)etileno (PSL/PEO) ou em gel de ágar, em vários solventes orgânicos. Excelentes resultados foram obtidos usando PSL/PEO e éter isopropílico como solvente. Para este sistema, os excessos enantioméricos (ee) para o substrato e produto foram > 99% com conversão de 50%. A enantiosseletividade (E) alcançada foi excelente (E = 1057) contra um E de 230 usando PSL livre, com enantiopreferência para o isômero S. Os demais ácidos submetidos à resolução enzimática através de reação de esterificação com álcoois aquirais foram 2 e 3-alquilalcanóicos e 2-bromoalcanóicos. Neste processo empregaram-se lipases livres e imobilizadas. Os resultados alcançados para a resolução destes ácidos foram modestos, com E variando 1,2 a 10. Também foi avaliada a aminólise biocatalítica de (R,S)-hidroxi(fenil)acetato de metila e (R,S)-2-(4-clorofenoxi)propanoato de metila com 1-butilamina e 1-octilamina catalisada pela CAL. As correspondentes amidas foram obtidas com E variando de 1,2 a 2,7, sendo o enantiômero R, o mais reativo. Na resolução das aminas racêmicas (1-etilpentilamina, 1-metilheptilamina, 1-metilhexilamina, 1-feniletilamina, 1,2-dimetilpropilamina, 2-etilhexilamina) através da aminólise catalisada por CAL, observou que o grau de enantiosseletividade foi dependente da amina de partida e que R foi o enantiômero mais reativo. As aminas discriminadas enantiomericamente foram a 1-metilheptilamina, 1-metilhexilamina, 1-feniletilamina e 1,2-dimetilpropilamina, com valores de E variando 24 a 79. Além disso, alguns compostos racêmicos (ácidos, ésteres e amidas) e enantiomericamente puros (amidas) foram avaliados em teste farmacológico. Os ácidos 2-bromoalcanóicos, hidroxi(fenil)acetato de metila e seus derivados amidas, administrados por via intraperitoneal foram capazes de reduzir significativamente a nocicepção causada pelo ácido acético em camundongos.

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:27:23Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2012-04-20Bitstream added on 2014-06-13T19:14:46Z : No. of bitstreams: 1 oliveira_bh_me_rcla.pdf: 1162673 bytes, checksum: f5fe030f67c2007c0812e4e797484647 (MD5) / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) / Dentre as principais enzimas utilizadas em biocatálise destacam-se as lipases, pois apresentam capacidade de catalisar reações tanto em meio aquoso como em meio orgânico. Do ponto de vista econômico e industrial, as lipases obtidas de micro-organismos são as mais utilizadas, devido a sua relativa facilidade de produção e abundância de micro-organismos capazes de sintetizá-las. A principal barreira à implantação de lipases em sistemas de biocatálise é seu custo elevado. A utilização de técnicas como método de planejamento fatorial e análise de superfície tem sido utilizadas para a otimização das condições de cultivo e catálise, visando aumento de atividade e redução de custos de fermentação. Outra estratégia importante tem sido o desenvolvimento de técnicas de imobilização enzimática, permitindo a recuperação e reutilização da enzima após a catálise. A adsorção é a abordagem de imobilização mais utilizada, devido à facilidade de uso e baixo custo. Este trabalho apresenta a otimização da produção de lipase pelo fungo filamentoso Fusarium oxysporum, utilizando delineamento fatorial (DCCR) e análise de superfície de resposta (MSR), a imobilização da enzima em diferentes suportes e a caracterização da lipase imobilizada. Inicialmente, foram estudados separadamente oito fontes de carbono e cinco fontes de nitrogênio. No DCCR foram avaliadas quatro variáveis na produção de lipase: concentração da fonte de carbono, concentração da fonte de nitrogênio, surfactante Triton X-100 e adição de extrato de levedura. Após o estudo de condições de cultivo, a enzima foi imobilizada em diferentes suportes: encapsulação em gel de polióxido de etileno (PEO) e alginato de cálcio e, adsorção em Celite® 545 e Octil Sepharose CL-4B. Neste trabalho também foi estudada a caracterização bioquímica... / Of the main enzymes used in biocatalysis lipases stand out, since they have the ability to catalyze reactions in both aqueous and in organic medium. From the economical and industrial point of view, lipases obtained from microorganisms are the most used due to their relative ease of production and the abundance of microorganisms capable of synthesizing them. The main barrier to implementation of lipases in biocatalysis systems is their high cost. The use of techniques such as method of factorial design and response surface methodology has been used for the optimization of culture conditions and catalysis, aiming to increase activity and reduce costs of fermentation. Another important strategy has been the development of techniques for immobilizing enzymes, allowing the recovery and reuse of the enzyme after catalysis. The adsorption is the approach most widely used for immobilization, due to ease of use and low cost. This work presents the optimization of lipase production by the filamentous fungus Fusarium oxysporum, using central composite design (CCD) and response surface methodology (RSM), the enzyme immobilization in different media and characterization of immobilized lipase. Initially were studied eight separate carbon sources and five nitrogen sources. In CCD four variables were evaluated in the production of lipase: carbon source concentration, nitrogen source concentration, surfactant Triton X-100 and yeast extract adding. After the study of the cultivation conditions, the enzyme was immobilized onto various matrix: encapsulation in polyethylene oxide (PEO) gel and calcium alginate, and adsorption on Celite® 545 and Octyl Sepharose CL-4B. This work also studied partial biochemical characterization of free and immobilized enzyme on Celite. Among the carbon sources studied, the oils that gave the highest values of lipase... (Complete abstract click electronic access below)

Orientador: Valéria Marta Gomes de Lima / Banca: Cintia Duarte de Freitas Milagre / Banca: Alessandra Machado Baron / Resumo: Dentre as principais enzimas utilizadas em biocatálise destacam-se as lipases, pois apresentam capacidade de catalisar reações tanto em meio aquoso como em meio orgânico. Do ponto de vista econômico e industrial, as lipases obtidas de micro-organismos são as mais utilizadas, devido a sua relativa facilidade de produção e abundância de micro-organismos capazes de sintetizá-las. A principal barreira à implantação de lipases em sistemas de biocatálise é seu custo elevado. A utilização de técnicas como método de planejamento fatorial e análise de superfície tem sido utilizadas para a otimização das condições de cultivo e catálise, visando aumento de atividade e redução de custos de fermentação. Outra estratégia importante tem sido o desenvolvimento de técnicas de imobilização enzimática, permitindo a recuperação e reutilização da enzima após a catálise. A adsorção é a abordagem de imobilização mais utilizada, devido à facilidade de uso e baixo custo. Este trabalho apresenta a otimização da produção de lipase pelo fungo filamentoso Fusarium oxysporum, utilizando delineamento fatorial (DCCR) e análise de superfície de resposta (MSR), a imobilização da enzima em diferentes suportes e a caracterização da lipase imobilizada. Inicialmente, foram estudados separadamente oito fontes de carbono e cinco fontes de nitrogênio. No DCCR foram avaliadas quatro variáveis na produção de lipase: concentração da fonte de carbono, concentração da fonte de nitrogênio, surfactante Triton X-100 e adição de extrato de levedura. Após o estudo de condições de cultivo, a enzima foi imobilizada em diferentes suportes: encapsulação em gel de polióxido de etileno (PEO) e alginato de cálcio e, adsorção em Celite® 545 e Octil Sepharose CL-4B. Neste trabalho também foi estudada a caracterização bioquímica... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: Of the main enzymes used in biocatalysis lipases stand out, since they have the ability to catalyze reactions in both aqueous and in organic medium. From the economical and industrial point of view, lipases obtained from microorganisms are the most used due to their relative ease of production and the abundance of microorganisms capable of synthesizing them. The main barrier to implementation of lipases in biocatalysis systems is their high cost. The use of techniques such as method of factorial design and response surface methodology has been used for the optimization of culture conditions and catalysis, aiming to increase activity and reduce costs of fermentation. Another important strategy has been the development of techniques for immobilizing enzymes, allowing the recovery and reuse of the enzyme after catalysis. The adsorption is the approach most widely used for immobilization, due to ease of use and low cost. This work presents the optimization of lipase production by the filamentous fungus Fusarium oxysporum, using central composite design (CCD) and response surface methodology (RSM), the enzyme immobilization in different media and characterization of immobilized lipase. Initially were studied eight separate carbon sources and five nitrogen sources. In CCD four variables were evaluated in the production of lipase: carbon source concentration, nitrogen source concentration, surfactant Triton X-100 and yeast extract adding. After the study of the cultivation conditions, the enzyme was immobilized onto various matrix: encapsulation in polyethylene oxide (PEO) gel and calcium alginate, and adsorption on Celite® 545 and Octyl Sepharose CL-4B. This work also studied partial biochemical characterization of free and immobilized enzyme on Celite. Among the carbon sources studied, the oils that gave the highest values of lipase... (Complete abstract click electronic access below) / Mestre