Les protéines Hox sont des protéines à homéodomaine. Elles sont très conservées et impliquées dans l'identité cellulaire selon les axes antéropostérieur, dorsoventral et proximodistal. Elles reconnaissent l'ADN pour réguler l’expression des gènes. La coopérativité avec des partenaires de la famille PBC est un modèle pour l'amélioration de la spécificité. Cette étude utilise Ubx (Hox) et Exd (PBC) de D. melanogaster comme modèles. Deux modes d'interaction entre Ubx et Exd : un par le motif « hexapeptide » d'Ubx et un autre par le motif UbdA objet de ce travail. UbdA se situe en C-terminal de l'hélice de reconnaissance de l'ADN d'Ubx. Nous avons résolu différentes structures de complexes Ubx-Exd-ADN avec deux types de séquences d'ADN. Ces structures montrent que le motif UbdA peut adopter différentes conformations permettant différents rôles : surface d'interaction avec Exd ou charnière entre l'HD et les domaines C-terminaux. En plus des motifs d'Ubx important pour la fonction de régulation, Ubx et Exd comportent des motifs intrinsèquement désordonnés appelés linker et bras N-terminal de l'homéodomaine, respectivement. Ces motifs interagissent avec l'ADN au niveau du sillon mineur et ont la capacité d'explorer l’environnement. Nous avons étudié l'extrémité en C-terminale d'Exd. Ce motif forme une quatrième hélice dont le repliement peut influer sur les contacts établis avec Ubx et avec l'ADN. L'ensemble de ces observations nous a permis d'apporter des éléments supplémentaires pour la compréhension de la spécificité de fonctions et de contribuer à alimenter les modèles de scannage de l'ADN de type monkey bar et d'« interface glissante ». / Hox proteins are homeodomain proteins belonging to the Transcription Factors superfamilly. These proteins are necessary for the determination of the cellular identity along the anteroposterior, dorsoventral and proximodistal axes. It's essential to recognize DNA targets with high specificity. One possible mechanism to acquire specificity implies the cooperativity between Hox and their PBC partners. Ubx (Hox) and Exd (PBC) proteins from D. melanogaster are the object of this work. One mechanisme of coopertivity involves the “hexapeptide” motif in Ubx and another one that involves its UbdA motif. The UbdA motif is located C-terminal to the recognition helix. We have solved seven different structures of Ubx-Exd-DNA complexes. Thanks to these structures, we show that UbdA can have a multipurpose role : it can provide an interaction surface to contact Exd and it can also act like a hinge between the C-terminal regions of Ubx and its homeodomain. UbdA and HX motifs from Ubx are not the only regions involved in the control of these proteins functions. Ubx and Exd also contain intrinsically disordered regions which are the linker region and the homeodomain N-terminal arm, for Ubx and Exd respectively. They interact with the DNA in the minor groove and can explore the space around. We studied the Exd 's C-terminal motif and determined that it has a flexible, helical fold. The folding of this fourth helix could modify the contacts established with Ubx and with the DNA. All these observations allow us to add supplementary information for the understanding of functional specificity and provide new arguments for the monkey-bar and for the « gliding interface » DNA- scanning models.