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Preparação de esteres catalisada pela lipase de Burkholderia cepacia imobilizada em microesferas de quitosanaWeber, Douglas January 2018 (has links)
Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Programa de Pós-Graduação em Química, Florianópolis, 2018. / Neste trabalho foram preparados quatro suportes à base de quitosana para a imobilização da lipase de Burkholderia cepacia (LPS-SD, 23.000 U/g). Cada suporte foi preparado por meio da prévia formação de microesferas de quitosana, seguida de reação de reticulação empregando glutaraldeído, genipin, tripolifosfato de sódio (TPP) ou uma mistura entre estes dois últimos como agentes de reticulação. Foram avaliados o tempo de reticulação, concentração do agente reticulante e, em alguns casos, o pH da solução. As modificações morfológicas e as interações químicas entre as microesferas de quitosana com os diferentes agentes reticulantes foram investigados por espectroscopia na região do infravermelho, microscopia eletrônica de varredura e ensaio de ninidrina. De modo geral, observou-se que a concentração do agente reticulante e o pH foram fatores que tiveram pouca influência nas intensidades de interação dos reticulantes com a quitosana, resultando em microesferas de tamanho médio entre 600-1130 µm, dependendo das condições de reação empregadas. Posteriormente, a LPS-SD foi imobilizada nas microesferas de quitosana reticuladas e estes sistemas foram utilizados para catalisar reações de transesterificação do geraniol, citronelol e n-decanol com diferentes doadores acila (acetatos de vinila e isopropenila, além de propionato e laurato de vinila) em meio orgânico. Foram avaliados a influência da temperatura (25-45 ºC) e tempo de reação (48-72 h), da massa de lipase utilizada na imobilização (20-100 mg) e da razão molar entre o acetato de vinila e o geraniol. Após imobilização, a LPS-SD se manteve estável e ativa em condições brandas de reação (35 °C em até 72 h de reação). A influência de solventes orgânicos e de líquidos iônicos nas reações biocatalisadas também foi investigada, em que foi possível observar que a LPS-SD imobilizada teve suas propriedades catalíticas mais preservadas em solventes de baixa polaridade. Por outro lado, o uso de líquidos iônicos como aditivos não obteve melhora significativa nas conversões a ésteres. Além disso, foi possível reutilizá-la, com perdas graduais na atividade catalítica, por até 120 dias de estocagem. Portanto, os suportes preparados se mostraram ser de baixo custo, biodegradáveis e eficientes para a imobilização da LPS-SD, que se manteve estável, permitindo a sua reutilização em mais de um ciclo reacional sem grandes perdas em sua atividade catalítica. / Abstract : In this work, four chitosan-based supports were prepared for immobilization of Burkholderia cepacia lipase (LPS-SD, 23.000 U/g). Each support was prepared by prior formation of chitosan beads followed by crosslinking reaction employing glutaraldehyde, genipin, sodium tripolyphosphate (TPP) or a mixture between the latter two as crosslinking agents. The crosslinking time, the concentration of crosslinking agents and, in some cases, the pH of the solution, were evaluated. The morphological modifications and chemical interactions between chitosan beads with the varying crosslinking agents were investigated by infrared spectroscopy, scanning electron microscopy, and ninhydrin assay. In general, it was observed that the concentration of the crosslinking agent and the pH were factors that showed minor influence on the intensities of interaction of the crosslinker with chitosan, resulting in medium-sized beads ranging from 600- 1130 µm, depending on the employed reaction conditions. Later, LPS-SD was immobilized on the crosslinked chitosan beads and these systems were used to catalyze transesterification reactions of geraniol, citronellol and n-decanol with several acylating agents (vinyl and isopropenyl acetate, besides vinyl propionate and laurate) in organic medium. The influence of temperature (25-45 ºC) and reaction time (24-72 h), the mass of the lipase used for immobilization (20-100 mg), and the molar ratio between the vinyl acetate and geraniol were evaluated. After immobilization, LPS-SD remained stable and active under mild reaction conditions (35 °C for up to 72 h of reaction). The influence of organic solvents and ionic liquids on the biocatalysed reactions was also investigated, in which was possible to observe that the immobilized LPS-SD showed greater catalytic activity employing non-polar solvents. On the other hand, the use of ionic liquids as additives did not show significant improvement in the conversions to the esters. In addition, the immobilized lipase was reused, with gradual losses in the catalytic activity, for up to 120 days of storage. Therefore, the prepared supports proved to be of low-cost, biodegradable, and efficient for the immobilization of LPS-SD, which remained stable, allowing its reuse in more than one reaction cycle without great losses in its catalytic activity.
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Partial purification and characterization of lipases from Pseudomonas fragiSchuepp, Catherine January 1995 (has links)
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Production and characterization of esterase-lipase from Lactobacillus casei subspeciesLee, Seoung Yong January 1989 (has links)
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Some factors affecting the activity and apparent specificity of the milk lipase system /Robertson, James Aldred January 1962 (has links)
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Distribution, purification, and kinetic behavior of components of the lipase system of skim milk /Gaffney, Patrick Joseph January 1965 (has links)
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Studies on the activation of myocardial lipase by catecholamines /Leighty, Edith Gardner January 1967 (has links)
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Characterization of purified extracellular lipase fractions from Pseudomonas fragi CRDA 037Abdul Wahab, Aliaa January 1999 (has links)
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Extraction, partial purification and characterization of the lipase fraction from the viscera of grey mullet (Mugil cephalus)Aryee, Alberta Naa Ayeley January 2005 (has links)
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Caracterização funcional e estrutural de enzimas lipolíticas de um consórcio microbiano degradador de óleo diesel. / Functional and structural characterization of lipolytic enzymes from a microbe consortium specialized for diesel oil degradation.Pereira, Mariana Rangel 10 April 2015 (has links)
O comércio mundial de enzimas industriais estava estimado em 2.3 bilhões de dólares entre detergentes (U$ 789 milhões), aplicações alimentícias (U$ 634 milhões), agricultura (U$ 237 milhões), entre outros. Neste contexto, as enzimas lipolíticas estão atraindo enorme atenção devido ao seu potencial biotecnológico, visto que estas podem catalisar múltiplas reações (hidrólise, acidólise, interesterificação e glicerólise). Enzimas lipolíticas de origem microbiana são economicamente atrativas por serem biodegradáveis, atuarem normalmente em condições brandas, e serem quimio-seletivas propiciando à indústria farmacêutica a obtenção de drogas com efeito colateral reduzido. Neste projeto, quatro genes potenciais codificadores de esterases/lipases, advindos de uma biblioteca metagenômica de um consórcio microbiano degradador de óleo diesel, foram clonados em vetores de expressão e expressos em Escherichia coli BL21 (DE3), e as proteínas correspondentes foram submetidas a ensaios funcionais e estruturais. / The global trade of industrial enzymes is estimated at 2.3 billion U.S. dollars, divided mainly between detergents (US$ 789 million), food applications (US$ 634 million), and agriculture (US$ 237 million). Within this trade, lipolytic enzymes have attracted enormous attention because of their biotechnological potential as catalysts of multiple reaction types (including hydrolysis, acidolysis, interesterification and glycerolysis). Lipolytic enzymes of microbial origin are economically attractive because they are easily biodegradable, usually act in mild conditions, and are chemo-selective, providing the pharmaceutical industry a method for obtaining drugs with reduced side effects. In this project, four individual genes encoding putative esterases/lipases identified in a metagenomic library obtained from a microbe consortium isolated from diesel oil-contaminated soil were cloned into expression vectors and expressed in Escherichia coli BL21 (DE3), and their corresponding recombinant proteins were used for functional and structural studies.
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Redução de derivados de acetofenonas e resolução de feniletanóis por biocatálise e imobilização de fungos marinhos / Reduction of acetophenones derivatives and resolution phenylethanol by biocatalysis and immobilization of marine fungiRocha, Lenilson Coutinho da 10 October 2012 (has links)
Este trabalho envolveu reações de biocatálise com objetivo de obter compostos enantiomericamente puros. Assim foram realizadas reações de redução de derivados de acetofenonas, resolução enzimática de alcoóis e azido-alcoóis e imobilização de células fúngicas em suportes sólidos para aplicação em biocatálise. Foi realizada a redução enantiosseletiva da 1-(4-metoxifenil)etanona (1) através da triagem com nove fungos marinhos (Aspergillus sydowii CBMAI 935, A. sydowii CBMAI 934, A. sclerotiorum CBMAI 849, Bionectria sp. CBMAI 936, Beauveria felina CBMAI 738, Cladosporium cladosporioides CBMAI 857, Mucor racemosus CBMAI 847, Penicillium citrinum CBMAI 1186, P. miczynskii CBMAI 930). Os fungos A. sydowii CBMAI 935 e Bionectria sp. CBMAI 936 catalisaram a biorredução estereosseletiva da 1-(4-metoxifenil)etanona (1) para o correspondente (R)-1-(4-metoxifenil)etanol (1a) com excelentes excessos enantioméricos (>99%). Os fungos B. felina CBMAI 738 e P. citrinum CBMAI 1186 catalisaram a biorredução estereosseletiva da cetona 1 para o correspondente S-álcool 1a com 69% de excesso enantiomérico. Os fungos marinhos (A. sclerotiorum CBMAI 849, A. sydowii CBMAI 934, B. felina CBMAI 738, M. racemosus CBMAI 847, P. citrinum CBMAI 1186, P. miczynskii CBMAI 931, P. miczynskii CBMAI 830, P. oxalicum CBMAI 1185, Trichoderma sp. CBMAI 932) foram utilizados na bioconversão assimétrica das iodoacetofenonas 2-4 para os correspondentes iodofeniletanois 2a-4a. Todos os fungos marinhos produziram exclusivamente (S)-o-iodofeniletanol (2a) e (S)-m-iodofeniletanol (3a) com diferentes valores de excessos enantioméricos (62-99%). Os fungos B. felina CBMAI 738, P. miczynskii CBMAI 830, P. oxalicum CBMAI 1185 e Trichoderma sp. CBMAI 932 produziram o correspondente (R)-p-iodofeniletanol (4a) com excessos enantioméricos de 32-99%. A bioconversão da p-iodoacetofenona (4) com células microbianas do P. oxalicum CBMAI 1185 mostrou uma competição entre a reação de redução e oxidação. Também foram realizadas as reduções das ceto-azidas 13-16 com fungos marinhos fornecendo bons resultados de seletividade (28-99% ee). As células microbianas dos fungos A. sclerotiorum CBMAI 849 e P. citrinum CBMAI 1186 foram imobilizadas em suportes de sílica gel, xerogel de sílica e quitosana. As células do P. citrinum CBMAI 1186 imobilizadas em quitosana catalisaram a redução da 1-(4-metoxifenil)-etanona (1) para o correspondente (S)-1-(4-metoxifenil)-etanol (1a) com excelente excesso enantiomérico (>99%). O fungo P. citrinum CBMAI 1186 imobilizado em quitosana também catalisou a biorredução de 2-cloro-1-feniletanona (7) para o 2-cloro-1-feniletanol (7a), mas neste caso, sem seletividade. Neste trabalho também foram realizadas as resoluções quimio-enzimáticas dos (±)-o-iodofeniletanol (2a), (±)-m-iodofeniletanol (3a), (±)-p-iodofeniletanol (4a), (±)-2-azido-1-feniletanol (13a), (±)-2-azido-1-(4-metoxifenil)etanol (14a), (±)-2-azido-1-(4-bromofenil)etanol (15a), (±)-2-azido-1-(4-nitrofenil)etanol (16a) e (±)-2-azido-1-(4-clorofenil)etanol (17a) com a lipase CALB. Os (S)-m-iodofeniletanol (3a) e (S)-p-iodofeniletanol (4a) foram obtidos com excelentes excessos enantioméricos (>99%) e posteriormente foram utilizados na síntese de compostos bifenílcos quirais por reação de acoplamento Suzuki fornecendo bons rendimentos (63-65%). A resolução quimio-enzimática dos azido-alcoóis 13a-17a foram realizadas com lipase Candida atarctica e os (R)-2-azido-1-feniletanol (13a), (R)-2-azido-1-(4-metoxifenil)etanol (14a), (R)-2-azido-1-(4-bromofenil)etanol (15a), (R)-2-azido-1-(4-nitrofenil)etanol (16a) obtidos foram utilizados na síntese dos triazóis quirais (R)-2-(1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-il)-1-feniletanol (13), (R)-2-(1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-il)-1-(4-metoxifenil)etanol (14), (R)-2-(1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-il)-1-(4-bromofenil)etanol (15) e (R)-2-(1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-il)-1-(4-nitrofenil)etanol (16) e (R)-2-(1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-il)-1-(4-clorofenil)etanol (17), obtidos com ótimos rendimentos (79-85%). / This work involved reactions of biocatalysis in order to obtain enantiomerically pure compounds. Thus reactions were performed reduction of acetophenones derivatives, enzymatic resolution of azido-alcohols, secondary alcohols and immobilization of fungal cells on solid supports for use in biocatalysis. We performed the enantioselective reduction of 1-(4-methoxyphenyl)ethanone (1) by screening with nine marine fungi (Aspergillus sydowii CBMAI 935, A. sydowii CBMAI 934, A. sclerotiorum CBMAI 849, Bionectria sp. CBMAI 936, Beauveria felina CBMAI 738, Cladosporium cladosporioides CBMAI 857, Mucor racemosus CBMAI 847, Penicillium citrinum CBMAI 1186, P. miczynskii CBMAI 930). The fungi A. sydowii CBMAI 935 and Bionectria sp. 936 CBMAI catalyzed stereoselective bioreduction of 1-(4-methoxyphenyl)ethanone (1) to the corresponding (R)-1-(4-methoxyphenyl)ethanol (1a) with excellent enantiomeric excess (>99%). Fungi B. felina CBMAI 738 and P. citrinum 1186 CBMAI catalyzed stereoselective bioreduction of ketone 1 to the corresponding S-alcohol 1a with 69% enantiomeric excess. The marine fungi (A. sclerotiorum CBMAI 849, A. sydowii CBMAI 934, B. felina CBMAI 738, M. racemosus CBMAI 847, P. citrinum CBMAI 1186, P. miczynskii CBMAI 931, P. miczynskii CBMAI 830, P. oxalicum CBMAI 1185, Trichoderma sp. CBMAI 932) were used in the bioconversion of asymmetric iodoacetophenones 2-4 to the corresponding iodophenylethanols 2a-4a. All marine fungi produced exclusively (S)-o-iodophenylethanol (2a) and (S)-m-iodophenyletanol (3a) with different values of enantiomeric excess (62-99%). Fungi B. felina CBMAI 738, P. miczynskii CBMAI 830, P. oxalicum CBMAI 1185 and Trichoderma sp. CBMAI 932 produced the corresponding (R)-p-iodophenylethanol (4a) with enantiomeric excess of 32-99%. The bioconversion of p-iodoacetophenone (4) with microbial cells of P. oxalicum CBMAI 1185 showed a competition between oxidation and reduction reaction. Were also performed reductions of azido-ketones 13-16 with marine fungi providing good results of selectivity (28-99% ee). Microbial cells of fungi A. sclerotiorum CBMAI 849 and P. citrinum CBMAI 1186 were immobilized on supports of silica gel, silica xerogel and chitosan. Whole cells of P. citrinum 1186 CBMAI immobilized on chitosan catalyzed the reduction of 1-(4-methoxyphenyl)ethanone (1) to the corresponding (S)-1-(4-methoxyphenyl)ethanol (1a) with excellent enantiomeric excess (>99%). The fungus P. citrinum 1186 CBMAI immobilized on chitosan also catalyzed the bioreduction of 2-chloro-1-phenylethanone (7) to 2-chloro-1-phenylethanol (7a), but in this case without selectivity. In this work were also performed chemo-enzymatic resolutions of (±)-o-iodophenylethanol (2a), (±)-m-iodophenylethanol (3a), (±)-p-iodophenylethanol (4a), (±)-2-azido-1-phenylethanol (13a), (±)-2-azido-1-(4-methoxyphenyl)ethanol (14a), (±)-2-azido-1-(4-bromophenyl)ethanol (15a), (±)-2-azido-1-(4-nitrophenyl)ethanol (16a) and (±)-2-azido-1-(4-chlorophenyl)ethanol (17a) with the lipase Candida atarctica. The (S)-m-iodophenylethanol (3a) and (S)-p-iodophenylethanol (4a) were obtained with excellent enantiomeric excess (>99%) and were subsequently used in the synthesis of chiral biphenyl compounds by the Suzuki reaction with good yields (63-65%). Chemoenzymatic resolution of azido-alcohols 13a-17a were carried out using lipase CALB and (R)-2-azido-1-phenylethanol (13a), (R)-2-azido-1-(4-methoxyphenyl)ethanol (14a), (R)-2-azido-1-(4-bromophenyl)ethanol (15a), (R)-2-azido-1-(4-nitrophenyl)ethanol (16a) obtained were used in the synthesis of chiral triazoles (R)-2-(1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-yl)-1-phenylethanol (13), (R)-2-(1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-yl)-1-(4-methoxyphenyl)ethanol (14) (R)-2-(1H-benzo [d][1,2,3]triazol-1-yl)-1-(4-bromophenyl)ethanol (15) and (R)-2-(1H-benzo[d][1,2,3]triazol-1-yl)-1-(4-nitrophenyl)ethanol (16) and (R)-2-(1H-benzo[d] [1,2,3]triazol-1-yl)-1-(4-chlorophenyl)ethanol (17) obtained in good yields (79-85%).
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