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Resumo: O presente estudo teve como objetivos: 1) Estabelecer possíveis correlações entre as técnicas de força de cisalhamento e o índice de fragmentação miofibrilar para analise da maciez da carne 2) Identificar as proteínas miofibrilares do músculo Longíssimus dorsi de bovinos de corte, associado à maciez da carne; 3) Estudar o efeito da raça, idade do abate e tempo de maturação, sobre a força de cisalhamento, o índice de fragmentação miofibrilar e as proteínas Miofibrilares. Foram utilizados 30 animais da raça Nelore e 30 animais ½ Nelore ½ Aberdeen Angus, criados no modelo biológico Superprecoce abatios nas idades de 12 meses, e de rebanhos comerciais abatidos com 24 meses de idade. As amostras foram submetidas à análise da força de cisalhamento em um Warner-Bratzler Shear Force mecânico e a determinação do MFI. A separação das proteínas foi realizada em eletroforese 1D. Para avaliar os efeitos de grupos genéticos, período de maturação e de idade ao abate sobre a Força de cisalhamento, Índice de fragmentação miofibrilar e intensidade das bandas proteícas, foi utilizado o procedimento GLM (SAS), e posteriormente obtidas às correlações lineares simples de Pearson utilizando-se o procedimento CORR (SAS). Os valores de intensidade das bandas foram submetidas à hidrólise tripsínica e à espectrometria de massas, utilizando um espectrômetro do tipo eletrospray triplo/quadrupolo. A composição genética não influenciou a maciez da carne, para as diferentes idades para a força de cisalhamento e o índice de fragmentação miofibrilar. O período de maturação só influenciou na maciez da carne até os 7 dias de maturação. A força de cisalhamento e o índice de fragmentação miofibrilar apresentaram correlações significativas. Não foi observada diferença entre idade... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: This study has the objective to: 1) Establish possible correlations between the shear force techniques and the index of myofibril fragmentation to analyze the meet tenderness 2) Identify the myofibrillar proteins of Longissimus dorsi muscle in bovines of cut related to meat tenderness; 3) Study the effect of race, slaughter age and time of maturation in the shear force, the index of myofibrillar fragmentation and myofibrillar proteins. We used 30 animals Nelore breed and 30 animals ½ Nelore ½ Aberdeen Angus, raised in the biological Superprecoce production system that was slaugher with 12 months and commercial animals slaughered with 24 months of age. The samples was submitted to mechanic Warner-Bratzler mechanical Shear Force and MFI determination. The separation of the proteins was held in eletroforese 1D. To evaluate the effect of genetic groups, period of maturation and slaughtering age in the Shear Force, the index of myofibrillar fragmentation and the intensity of band proteins, it was used the GLM(SAS) procedure, and after that the simple linear correlations of Pearson with CORR (SAS) procedure. The values of band intensity were submitted to trypsinic hydrolysis and mass spectrometry, using eletrospray/quadrupole spectrometer. The genetic composition did not influence the meat tenderness, to the different ages to the shear force and myofibrillar fragmentation index. The maturation period only influenced in the meat tenderness 7 days of maturation. The shear force and myofibril fragmentation index had significant correlations. It was not observed difference between age and racial group in tenderness and in degradation of myofibrillar proteins. Only the 30kDa band presented high correlation (r=0,60) with 14 days of maturation period in both the races. This band was submitted to ESI-3Q-MS analysis... (Complete abstract click electronic access below) / Orientador: Paulo Roberto Rodrigues Ramos / Coorientador: Hellen Julie Laure / Banca: Lewis Joel Greene / Banca: Clarica Izumi / Banca: Danísio Prado Murani / Banca: Pedro de Magalhães Padilha / Doutor

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:32:59Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2007-08-17Bitstream added on 2014-06-13T19:03:47Z : No. of bitstreams: 1 abrahao_ar_dr_botfmvz.pdf: 1128318 bytes, checksum: 77928a8775fa32c42543f751f23978d3 (MD5) / O presente estudo teve como objetivos: 1) Estabelecer possíveis correlações entre as técnicas de força de cisalhamento e o índice de fragmentação miofibrilar para analise da maciez da carne 2) Identificar as proteínas miofibrilares do músculo Longíssimus dorsi de bovinos de corte, associado à maciez da carne; 3) Estudar o efeito da raça, idade do abate e tempo de maturação, sobre a força de cisalhamento, o índice de fragmentação miofibrilar e as proteínas Miofibrilares. Foram utilizados 30 animais da raça Nelore e 30 animais ½ Nelore ½ Aberdeen Angus, criados no modelo biológico Superprecoce abatios nas idades de 12 meses, e de rebanhos comerciais abatidos com 24 meses de idade. As amostras foram submetidas à análise da força de cisalhamento em um Warner-Bratzler Shear Force mecânico e a determinação do MFI. A separação das proteínas foi realizada em eletroforese 1D. Para avaliar os efeitos de grupos genéticos, período de maturação e de idade ao abate sobre a Força de cisalhamento, Índice de fragmentação miofibrilar e intensidade das bandas proteícas, foi utilizado o procedimento GLM (SAS), e posteriormente obtidas às correlações lineares simples de Pearson utilizando-se o procedimento CORR (SAS). Os valores de intensidade das bandas foram submetidas à hidrólise tripsínica e à espectrometria de massas, utilizando um espectrômetro do tipo eletrospray triplo/quadrupolo. A composição genética não influenciou a maciez da carne, para as diferentes idades para a força de cisalhamento e o índice de fragmentação miofibrilar. O período de maturação só influenciou na maciez da carne até os 7 dias de maturação. A força de cisalhamento e o índice de fragmentação miofibrilar apresentaram correlações significativas. Não foi observada diferença entre idade... / This study has the objective to: 1) Establish possible correlations between the shear force techniques and the index of myofibril fragmentation to analyze the meet tenderness 2) Identify the myofibrillar proteins of Longissimus dorsi muscle in bovines of cut related to meat tenderness; 3) Study the effect of race, slaughter age and time of maturation in the shear force, the index of myofibrillar fragmentation and myofibrillar proteins. We used 30 animals Nelore breed and 30 animals ½ Nelore ½ Aberdeen Angus, raised in the biological Superprecoce production system that was slaugher with 12 months and commercial animals slaughered with 24 months of age. The samples was submitted to mechanic Warner-Bratzler mechanical Shear Force and MFI determination. The separation of the proteins was held in eletroforese 1D. To evaluate the effect of genetic groups, period of maturation and slaughtering age in the Shear Force, the index of myofibrillar fragmentation and the intensity of band proteins, it was used the GLM(SAS) procedure, and after that the simple linear correlations of Pearson with CORR (SAS) procedure. The values of band intensity were submitted to trypsinic hydrolysis and mass spectrometry, using eletrospray/quadrupole spectrometer. The genetic composition did not influence the meat tenderness, to the different ages to the shear force and myofibrillar fragmentation index. The maturation period only influenced in the meat tenderness 7 days of maturation. The shear force and myofibril fragmentation index had significant correlations. It was not observed difference between age and racial group in tenderness and in degradation of myofibrillar proteins. Only the 30kDa band presented high correlation (r=0,60) with 14 days of maturation period in both the races. This band was submitted to ESI-3Q-MS analysis... (Complete abstract click electronic access below)

Channel catfish raising is an important aquaculture in the United States. Mississippi ranks No.1 in catfish production for continuous 4 years. However, catfish fillet processing generates huge amount of by-products, including heads, bone frames, visceras and skins, which contain significant amount of proteins. Removing and utilization of proteins from the by-product would add value to the catfish industry. Collagen was extracted from catfish skin by: (1) acid extraction; (2) homogenization-aided; and (3) pepsin-aided extraction methods. Kinetic analysis of the extraction was performed. SDS-PAGE was performed to analysis the composition of proteins in collagens extracted under different conditions. Collages extracted by three methods was characterized by solubility test, zeta potential, circular dichroism and gel strength. Protein recovery rate from minced skin extracted with pH 2.4 HCl containing 23.6 KU/g pepsin was the highest (64.19%). Papain, ficin, bromelain, neutrase, alcalase, protamex, novo-pro D and thermolysin were used for the hydrolysis of the mixture of heads and frames. Proteolytic activities of these proteases were examined using AzocollTM as a standard substrate. Degree of hydrolysis (DH) of hydrolysates and enzyme reaction kinetics were investigated. Results indicated that thermolysin had the highest activity (82.9×107 AzU/g) at 50 °C when using AzocollTM as the substrate. Ficin (80 AzU/g) was the most efficient in hydrolyzing the proteins in the ground catfish by-product (DH reaching 71.88%) in 120 min at 30°C among all the enzymes. Thermolysin could be used for industries to hydrolyze protein by-products in terms of hydrolysis efficiency and economy. The hydrolysis curves fit the Peleg model very well, all with R2 higher than 0.91. Myofibrillar proteins were extracted from the mixture of heads and frames with different pH conditions, and made into protein gels. Transglutaminase (TGase) was incorporated to improve the gel structure. Solubility and secondary structures of extracted myofibrillar proteins were studied. Gelling properties of the protein sol were studied by dynamic rheological measurement. Physicochemical, textural and thermal properties of protein gels treated with TGase were investigated. Protein pattern changes of TGase treated protein gel was studied by SDS-PAGE. Results indicated that alpha-helicity of myofibrillar proteins decreased with extraction pH over 9. Storage modulus (G’) of protein sol decreased as the increase of extraction pH. Rheological measurement of TGase treated protein sol showed that excessive TGase could weaken the gel structure. This study provides systematic information for the catfish fillet processing industry to utilize the by-products.

O objetivo do presente trabalho foi determinar a força de cisalhamento Warner-Bratzler do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos machos inteiros (Bos indicus) durante o período de maturação, nas faixas de pH final (pHf 48 horas post mortem) normal (pH entre 5,5 e 5,8) e anormal (pH entre 5,81 e 6,19) e temperaturas internas de cozimento. Concomitante com a avaliação de força de cisalhamento, foram avaliadas também a degradação da desmina e troponina T, o comprimento do sarcômero, o teor de colágeno total e solúvel, as temperaturas máximas de desnaturação das proteínas e a morfologia geral de agregação das fibras do músculo no cozimento. A degradação da desmina e troponina T foi maior no pHf normal, aparecendo produtos de degradação a partir do dia 7 nessa faixa de pHf. Não houve diferenças nos valores de comprimento do sarcômero, descartando-se assim, a contribuição desse parâmetro sobre a temperatura máxima de desnaturação (Tmáx) das proteínas, determinada utilizando calorímetro exploratório diferencial (DSC). Similarmente, não foram encontradas diferenças para os teores de colágeno total e solúvel, e os valores de colágeno total foram baixos, sugerindo que sua contribuição na segunda transição térmica e nos valores de força de cisalhamento foi mínima. As Tmáx1 e Tmáx2, correspondentes à desnaturação da meromiosina leve e pesada, respectivamente, foram menores no pHf normal, mas o efeito foi maior para a Tmáx2. A Tmáx3 da actina e titina aumentou até 14 dias post mortem na faixa de pHf normal, e posteriormente diminuiu significativamente após 21 dias, sugerindo possível degradação dessas proteínas nesse período de dias. Não foram encontradas diferenças nos valores de Tmáx no pHf anormal, em todos os dias post mortem, o que sugere a contribuição de um possível mecanismo de proteção que estabiliza as miofibrilas no aquecimento. Houve maior agregação das fibras do músculo no pHf normal nas temperaturas internas de cozimento de 65 e 80°C, provavelmente devido à maior desnaturação térmica das miofibrilas. Os valores de força de cisalhamento foram maiores com o aumento da temperatura interna de cozimento, devido ao aumento da desnaturação térmica das miofibrilas do músculo. Independente da temperatura interna de cozimento, os valores de força de cisalhamento foram altos em quase todos os dias post mortem para ambas as faixas de pHf, o que sugere a necessidade de utilizar métodos físicos ou químicos para aumentar a maciez do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos. / The aim of this work was to determine the Warner-Bratzler shear force of Longissimus lumborum muscle of Zebu bulls during ageing, at the normal (pH between 5.5 e 5.8) and abnormal (pH between 5.81 e 6.19) ultimate pH (pHu) groups (pH 48 hours post mortem) and internal temperatures of cooking. Concomitant with the Warner-Bratzler shear force evaluation, the degradation of desmin and troponin T, sarcomere length, total and soluble collagen content, maximum temperature of proteins denaturation, and aggregation of muscle fibers during cooking were also evaluated. The degradation of desmin and troponin T was higher in the normal pHu, appearing degradation products at day 7. There were no differences in the sarcomere length values, discarding the contribution of this parameter on the maximum temperature of proteins denaturation (Tmax) determined by differential scanning calorimeter (DSC). Similarly, no differences were found for total and soluble collagen contents, and the total collagen values were low, suggesting that its contribution in the second thermal transition and in the shear force values was minimal. The Tmax1 and Tmax2, corresponding to the denaturation of light and heavy meromyosin, respectively, were lower in the normal pHu group, but the effect was higher for Tmax2. The Tmax3 of actin and titin increased up to 14 days post mortem in the normal pHu group, which subsequently significantly decreased after 21 days, suggesting the possible degradation of these proteins in that period of time. No differences were found in the Tmax values for the abnormal pHu group at all days post mortem, suggesting the contribution of a possible protective mechanism that stabilizes the myofibrils during heating. There was higher aggregation of muscle fibers in the normal pHu, at internal temperatures of cooking of 65 and 80°C, probably due to a higher thermal denaturation of myofibrils. The shear force values were higher with the increase of the internal temperature of cooking due to the increased denaturation of the muscle myofibrils. Regardless of internal temperature of cooking, the shear force values were higher in almost all days post mortem for both pHu groups, which suggest the need of physical or chemical methods to increase the tenderness of Longissimus lumborum muscle of Zebu bulls.

O objetivo do presente trabalho foi determinar a força de cisalhamento Warner-Bratzler do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos machos inteiros (Bos indicus) durante o período de maturação, nas faixas de pH final (pHf 48 horas post mortem) normal (pH entre 5,5 e 5,8) e anormal (pH entre 5,81 e 6,19) e temperaturas internas de cozimento. Concomitante com a avaliação de força de cisalhamento, foram avaliadas também a degradação da desmina e troponina T, o comprimento do sarcômero, o teor de colágeno total e solúvel, as temperaturas máximas de desnaturação das proteínas e a morfologia geral de agregação das fibras do músculo no cozimento. A degradação da desmina e troponina T foi maior no pHf normal, aparecendo produtos de degradação a partir do dia 7 nessa faixa de pHf. Não houve diferenças nos valores de comprimento do sarcômero, descartando-se assim, a contribuição desse parâmetro sobre a temperatura máxima de desnaturação (Tmáx) das proteínas, determinada utilizando calorímetro exploratório diferencial (DSC). Similarmente, não foram encontradas diferenças para os teores de colágeno total e solúvel, e os valores de colágeno total foram baixos, sugerindo que sua contribuição na segunda transição térmica e nos valores de força de cisalhamento foi mínima. As Tmáx1 e Tmáx2, correspondentes à desnaturação da meromiosina leve e pesada, respectivamente, foram menores no pHf normal, mas o efeito foi maior para a Tmáx2. A Tmáx3 da actina e titina aumentou até 14 dias post mortem na faixa de pHf normal, e posteriormente diminuiu significativamente após 21 dias, sugerindo possível degradação dessas proteínas nesse período de dias. Não foram encontradas diferenças nos valores de Tmáx no pHf anormal, em todos os dias post mortem, o que sugere a contribuição de um possível mecanismo de proteção que estabiliza as miofibrilas no aquecimento. Houve maior agregação das fibras do músculo no pHf normal nas temperaturas internas de cozimento de 65 e 80°C, provavelmente devido à maior desnaturação térmica das miofibrilas. Os valores de força de cisalhamento foram maiores com o aumento da temperatura interna de cozimento, devido ao aumento da desnaturação térmica das miofibrilas do músculo. Independente da temperatura interna de cozimento, os valores de força de cisalhamento foram altos em quase todos os dias post mortem para ambas as faixas de pHf, o que sugere a necessidade de utilizar métodos físicos ou químicos para aumentar a maciez do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos. / The aim of this work was to determine the Warner-Bratzler shear force of Longissimus lumborum muscle of Zebu bulls during ageing, at the normal (pH between 5.5 e 5.8) and abnormal (pH between 5.81 e 6.19) ultimate pH (pHu) groups (pH 48 hours post mortem) and internal temperatures of cooking. Concomitant with the Warner-Bratzler shear force evaluation, the degradation of desmin and troponin T, sarcomere length, total and soluble collagen content, maximum temperature of proteins denaturation, and aggregation of muscle fibers during cooking were also evaluated. The degradation of desmin and troponin T was higher in the normal pHu, appearing degradation products at day 7. There were no differences in the sarcomere length values, discarding the contribution of this parameter on the maximum temperature of proteins denaturation (Tmax) determined by differential scanning calorimeter (DSC). Similarly, no differences were found for total and soluble collagen contents, and the total collagen values were low, suggesting that its contribution in the second thermal transition and in the shear force values was minimal. The Tmax1 and Tmax2, corresponding to the denaturation of light and heavy meromyosin, respectively, were lower in the normal pHu group, but the effect was higher for Tmax2. The Tmax3 of actin and titin increased up to 14 days post mortem in the normal pHu group, which subsequently significantly decreased after 21 days, suggesting the possible degradation of these proteins in that period of time. No differences were found in the Tmax values for the abnormal pHu group at all days post mortem, suggesting the contribution of a possible protective mechanism that stabilizes the myofibrils during heating. There was higher aggregation of muscle fibers in the normal pHu, at internal temperatures of cooking of 65 and 80°C, probably due to a higher thermal denaturation of myofibrils. The shear force values were higher with the increase of the internal temperature of cooking due to the increased denaturation of the muscle myofibrils. Regardless of internal temperature of cooking, the shear force values were higher in almost all days post mortem for both pHu groups, which suggest the need of physical or chemical methods to increase the tenderness of Longissimus lumborum muscle of Zebu bulls.