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Showing 1 to 4 of 4 (0.019 seconds)Spelling suggestions: "subject:"pyrazinon"" "subject:"pyrazinone""
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N-Terminale Glykierung von Proteinen in Lebensmitteln und unter physiologischen BedingungenLöbner, Jürgen 06 March 2018 (has links) (PDF)
Kohlenhydrate und Proteine gehören neben Wasser und Fetten zu den quantitativ bedeutendsten Grundbestandteilen biologischer Systeme und der Lebensmittel. Unter milden Bedingungen in lebenden Organismen oder unter thermischer Belastung bei der Lebensmittelverarbeitung können reduzierende Kohlenhydrate amin-katalysiert durch die Abspaltung von Wasser und Fragmentierungen des Kohlenstoffgerüsts abgebaut werden, wobei die noch reaktiveren 1,2-Dicarbonylverbindungen entstehen. Aus der Reaktion der N-α-Aminogruppe und funktioneller Gruppen der Seitenketten von Aminosäuren mit Kohlenhydraten bzw. 1,2-Dicarbonylverbindungen können stabile Endprodukte entstehen.
In vivo können proteingebundene Maillard-Produkte (MRPs) aus der Reaktion mit Glucose (Amadori-Produkte) oder 1,2-Dicarbonylverbindungen (Advanced Glycation Endproducts: AGEs) entstehen. Beispielsweise ist das „N-terminale“ N-α-Fructosylderivat der β-Kette des Hämoglobins ein etablierter Parameter zur Diagnose von Diabetes mellitus (HbA1c-Wert). Diese nicht-enzymatische, posttranslationale Modifizierung von Proteinen wird allgemein als Glykierung bezeichnet und kann die Funktionalität von Proteinen beeinträchtigen. Deshalb wird untersucht, ob die Trübung der Augenlinsen, die Versteifung von Blutgefäßen oder Schädigungen von Nervenzellen durch eine erhöhte Glykierung verursacht werden. Diese Veränderungen treten im Alter und bei Stoffwechselkrankheiten wie Diabetes mellitus und Urämie auf, die durch eine erhöhte Glucosekonzentration bzw. die Anreicherung von 1,2-Dicarbonylverbindungen im Blut gekennzeichnet sind. Zwar gibt es Publikationen zum Vorkommen N-terminaler Amadori-Produkte an Hämoglobin und in Lebensmitteln, aber die Bildung N-terminaler AGEs wurde bisher nur in wenigen Studien untersucht. Deshalb waren die Bildung und das Vorkommen N-terminaler AGEs im physiologischen Modell, in Hämoglobin und in Backwaren Gegenstand der vorliegenden Arbeit.
In der vorliegenden Arbeit wurde erstmals systematisch die Sequenzabhängigkeit der Bildung der Fructosylderivate bzw. der CM-Derivate in Konkurrenz zu den Glyoxal-2(1H)-Pyrazinonen am N-Terminus von Peptiden unter physiologischen und backtechnologischen Bedingungen untersucht. Dabei wurde nachgewiesen, dass die Variation der C-terminalen Aminosäure in Dipeptiden den Glykierungsgrad und das Produktspektrum erheblich beeinflusst. Mit dem konsequenten Nachweis der N-terminalen von Glyoxal und Methylglyoxal ableitbaren Carboxyalkylderivate und 2(1H)-Pyrazinone in humanen Hämoglobin wurde die Relevanz der N-terminalen Glykierung in vivo untermauert. Damit wird eine umfassendere Beurteilung des Dicarbonylstresses und der Glykierung insbesondere bei Urämikern und Diabetikern ermöglicht. Am Beispiel von Backwaren wurde für Lebensmittel gezeigt, dass unter trockenen Reaktionsbedingungen die 2(1H)-Pyrazinone und in wasserhaltigen Systemen die Carboxyalkylderivate bevorzugt zu erwarten sind.
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N-Terminale Glykierung von Proteinen in Lebensmitteln und unter physiologischen BedingungenLöbner, Jürgen 26 January 2018 (has links)
Kohlenhydrate und Proteine gehören neben Wasser und Fetten zu den quantitativ bedeutendsten Grundbestandteilen biologischer Systeme und der Lebensmittel. Unter milden Bedingungen in lebenden Organismen oder unter thermischer Belastung bei der Lebensmittelverarbeitung können reduzierende Kohlenhydrate amin-katalysiert durch die Abspaltung von Wasser und Fragmentierungen des Kohlenstoffgerüsts abgebaut werden, wobei die noch reaktiveren 1,2-Dicarbonylverbindungen entstehen. Aus der Reaktion der N-α-Aminogruppe und funktioneller Gruppen der Seitenketten von Aminosäuren mit Kohlenhydraten bzw. 1,2-Dicarbonylverbindungen können stabile Endprodukte entstehen.
In vivo können proteingebundene Maillard-Produkte (MRPs) aus der Reaktion mit Glucose (Amadori-Produkte) oder 1,2-Dicarbonylverbindungen (Advanced Glycation Endproducts: AGEs) entstehen. Beispielsweise ist das „N-terminale“ N-α-Fructosylderivat der β-Kette des Hämoglobins ein etablierter Parameter zur Diagnose von Diabetes mellitus (HbA1c-Wert). Diese nicht-enzymatische, posttranslationale Modifizierung von Proteinen wird allgemein als Glykierung bezeichnet und kann die Funktionalität von Proteinen beeinträchtigen. Deshalb wird untersucht, ob die Trübung der Augenlinsen, die Versteifung von Blutgefäßen oder Schädigungen von Nervenzellen durch eine erhöhte Glykierung verursacht werden. Diese Veränderungen treten im Alter und bei Stoffwechselkrankheiten wie Diabetes mellitus und Urämie auf, die durch eine erhöhte Glucosekonzentration bzw. die Anreicherung von 1,2-Dicarbonylverbindungen im Blut gekennzeichnet sind. Zwar gibt es Publikationen zum Vorkommen N-terminaler Amadori-Produkte an Hämoglobin und in Lebensmitteln, aber die Bildung N-terminaler AGEs wurde bisher nur in wenigen Studien untersucht. Deshalb waren die Bildung und das Vorkommen N-terminaler AGEs im physiologischen Modell, in Hämoglobin und in Backwaren Gegenstand der vorliegenden Arbeit.
In der vorliegenden Arbeit wurde erstmals systematisch die Sequenzabhängigkeit der Bildung der Fructosylderivate bzw. der CM-Derivate in Konkurrenz zu den Glyoxal-2(1H)-Pyrazinonen am N-Terminus von Peptiden unter physiologischen und backtechnologischen Bedingungen untersucht. Dabei wurde nachgewiesen, dass die Variation der C-terminalen Aminosäure in Dipeptiden den Glykierungsgrad und das Produktspektrum erheblich beeinflusst. Mit dem konsequenten Nachweis der N-terminalen von Glyoxal und Methylglyoxal ableitbaren Carboxyalkylderivate und 2(1H)-Pyrazinone in humanen Hämoglobin wurde die Relevanz der N-terminalen Glykierung in vivo untermauert. Damit wird eine umfassendere Beurteilung des Dicarbonylstresses und der Glykierung insbesondere bei Urämikern und Diabetikern ermöglicht. Am Beispiel von Backwaren wurde für Lebensmittel gezeigt, dass unter trockenen Reaktionsbedingungen die 2(1H)-Pyrazinone und in wasserhaltigen Systemen die Carboxyalkylderivate bevorzugt zu erwarten sind.
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Untersuchungen zur Bildung von Furosin und N-terminalen 2(1H)-Pyrazinonen / Studies on the formation of furosine and N-terminal 2(1H)-pyrazinonesKrause, René 05 March 2005 (has links) (PDF)
Furosin entsteht bei der Salzsäurehydrolyse aus den Amadori-Produkten des Lysins und wird als Marker für den Fortschritt der frühen Maillard-Reaktion, zur Beurteilung von lebensmitteltechnologischen Prozessen sowie zur Berechnung des verfügbaren und des nicht verfügbaren Lysins in Lebensmitteln verwendet. Für die Nutzung von Furosin als Qualitätsparameter ist die reproduzierbare und konstante Bildung während der Salzsäurehydrolyse entscheidend. Dies wird in der Literatur jedoch kontrovers diskutiert. Im ersten Abschnitt dieser Arbeit galt es deshalb, die molaren Ausbeuten an Furosin und den weiteren Hydrolyseprodukten Lysin, Pyridosin und N[epsilon]-Carboxymethyl-lysin zu bestimmen und damit eine sichere Interpretation der Ergebnisse zu ermöglichen. Dazu wurden peptid-gebundene Amadori-Produkte des N[alpha]-Hippuryl-lysins in chromatographisch reiner Form dargestellt. Weiterhin wurden N[alpha]-Hippuryl-N[epsilon]-carboxymethyl-lysin und Pyridosin als Standard gewonnen. Bei den Hydrolyseexperimenten zeigten die Fructosyl-Amadori-Produkte ein ähnliches Verhalten. Nach Hydrolyse mit 6M Salzsäure wurden molare Ausbeuten an Furosin von 32% für Fructosyl-lysin und jeweils 34% für Lactulosyl- und Maltulosyl-lysin bestimmt. Signifikant höhere Ausbeuten an Furosin waren nach Hydrolyse mit 8M Salzsäure festzustellen, 46% für Fructosyl-lysin, 50% für Lactulosyl-lysin und 51% für Maltulosyl-lysin. Im Gegensatz zu den Fructosyl-Derivaten war die molare Ausbeute an Furosin bei Tagatosyl-lysin unabhängig von der verwendeten Salzsäurekonzentration (6 bis 8M) und wurde zu 42% bestimmt. Anhand der auf Basis der molaren Ausbeuten ermittelten Überführungsfaktoren kann nun erstmals die Lysin-Derivatisierung mittels der Analytik von Furosin sicher bestimmt werden. Das ermöglicht exakte Aussagen zum Fortschritt nichtenzymatischer Glykierungsreaktionen sowohl in Lebensmittel als auch in vivo. Aufgrund der Relevanz für biologische Systeme und für Lebensmittel wurden weiterhin Reaktionen von alpha-Dicarbonylverbindungen mit kurzkettigen Peptiden und dem Protein Insulin unter physiologischen Bedingungen (pH=7,4 und 37°C) untersucht. Bei der Reaktion von Glyoxal mit ausgewählten Tripeptiden wurde eine sehr schnelle Derivatisierung der Peptide und jeweils die gleichzeitige Bildung eines definierten Produktes festgestellt. Mittels nuklearmagnetischer Resonanzspektroskopie und massenspektroskopischer Analyse konnten die Produkte zweifelsfrei, jeweils als die am N-Terminus durch einen 2(1H)-Pyrazinon-Ring modifizierten Peptide, aufgeklärt werden. Das Hauptprodukt der Reaktion von Methylglyoxal mit dem Peptid Gly-Ala-Phe wurde ebenfalls als 2(1H)-Pyrazinon-Peptid aufgeklärt. Nach Inkubation von Insulin mit Glyoxal unter physiologischen Bedingungen in verdünnter Lösung konnte weiterhin gezeigt werden, dass die 2(1H)-Pyrazinon-Bildung ebenfalls an einem Protein erfolgt. Die identifizierten N-terminalen 2(1H)-Pyrazinone weisen charakteristische UV-Absorptions- sowie Fluoreszenz-Spektren auf. Um die Reaktivität des N-Terminus und damit die Bedeutung der 2(1H)-Pyrazinon-Bildung beurteilen zu können, wurden vergleichende Studien mit dem als Hauptreaktionspartner für alpha-Dicarbonylverbindungen angesehenen Arginin durchgeführt. Bei diesen Experimenten zeigte der N-Terminus und peptidgebundenes Arginin eine nahezu identische Reaktivität. Auf Grund dieser Ergebnisse ist fest davon auszugehen, dass es sich bei den identifizierten N-terminalen 2(1H)-Pyrazinonen um eine neue Klasse von sogenannten Advanced Glycation Endproducts (AGEs) mit Bedeutung in physiologischen Systemen und in Lebensmitteln handelt.
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Untersuchungen zur Bildung von Furosin und N-terminalen 2(1H)-PyrazinonenKrause, René 21 January 2005 (has links)
Furosin entsteht bei der Salzsäurehydrolyse aus den Amadori-Produkten des Lysins und wird als Marker für den Fortschritt der frühen Maillard-Reaktion, zur Beurteilung von lebensmitteltechnologischen Prozessen sowie zur Berechnung des verfügbaren und des nicht verfügbaren Lysins in Lebensmitteln verwendet. Für die Nutzung von Furosin als Qualitätsparameter ist die reproduzierbare und konstante Bildung während der Salzsäurehydrolyse entscheidend. Dies wird in der Literatur jedoch kontrovers diskutiert. Im ersten Abschnitt dieser Arbeit galt es deshalb, die molaren Ausbeuten an Furosin und den weiteren Hydrolyseprodukten Lysin, Pyridosin und N[epsilon]-Carboxymethyl-lysin zu bestimmen und damit eine sichere Interpretation der Ergebnisse zu ermöglichen. Dazu wurden peptid-gebundene Amadori-Produkte des N[alpha]-Hippuryl-lysins in chromatographisch reiner Form dargestellt. Weiterhin wurden N[alpha]-Hippuryl-N[epsilon]-carboxymethyl-lysin und Pyridosin als Standard gewonnen. Bei den Hydrolyseexperimenten zeigten die Fructosyl-Amadori-Produkte ein ähnliches Verhalten. Nach Hydrolyse mit 6M Salzsäure wurden molare Ausbeuten an Furosin von 32% für Fructosyl-lysin und jeweils 34% für Lactulosyl- und Maltulosyl-lysin bestimmt. Signifikant höhere Ausbeuten an Furosin waren nach Hydrolyse mit 8M Salzsäure festzustellen, 46% für Fructosyl-lysin, 50% für Lactulosyl-lysin und 51% für Maltulosyl-lysin. Im Gegensatz zu den Fructosyl-Derivaten war die molare Ausbeute an Furosin bei Tagatosyl-lysin unabhängig von der verwendeten Salzsäurekonzentration (6 bis 8M) und wurde zu 42% bestimmt. Anhand der auf Basis der molaren Ausbeuten ermittelten Überführungsfaktoren kann nun erstmals die Lysin-Derivatisierung mittels der Analytik von Furosin sicher bestimmt werden. Das ermöglicht exakte Aussagen zum Fortschritt nichtenzymatischer Glykierungsreaktionen sowohl in Lebensmittel als auch in vivo. Aufgrund der Relevanz für biologische Systeme und für Lebensmittel wurden weiterhin Reaktionen von alpha-Dicarbonylverbindungen mit kurzkettigen Peptiden und dem Protein Insulin unter physiologischen Bedingungen (pH=7,4 und 37°C) untersucht. Bei der Reaktion von Glyoxal mit ausgewählten Tripeptiden wurde eine sehr schnelle Derivatisierung der Peptide und jeweils die gleichzeitige Bildung eines definierten Produktes festgestellt. Mittels nuklearmagnetischer Resonanzspektroskopie und massenspektroskopischer Analyse konnten die Produkte zweifelsfrei, jeweils als die am N-Terminus durch einen 2(1H)-Pyrazinon-Ring modifizierten Peptide, aufgeklärt werden. Das Hauptprodukt der Reaktion von Methylglyoxal mit dem Peptid Gly-Ala-Phe wurde ebenfalls als 2(1H)-Pyrazinon-Peptid aufgeklärt. Nach Inkubation von Insulin mit Glyoxal unter physiologischen Bedingungen in verdünnter Lösung konnte weiterhin gezeigt werden, dass die 2(1H)-Pyrazinon-Bildung ebenfalls an einem Protein erfolgt. Die identifizierten N-terminalen 2(1H)-Pyrazinone weisen charakteristische UV-Absorptions- sowie Fluoreszenz-Spektren auf. Um die Reaktivität des N-Terminus und damit die Bedeutung der 2(1H)-Pyrazinon-Bildung beurteilen zu können, wurden vergleichende Studien mit dem als Hauptreaktionspartner für alpha-Dicarbonylverbindungen angesehenen Arginin durchgeführt. Bei diesen Experimenten zeigte der N-Terminus und peptidgebundenes Arginin eine nahezu identische Reaktivität. Auf Grund dieser Ergebnisse ist fest davon auszugehen, dass es sich bei den identifizierten N-terminalen 2(1H)-Pyrazinonen um eine neue Klasse von sogenannten Advanced Glycation Endproducts (AGEs) mit Bedeutung in physiologischen Systemen und in Lebensmitteln handelt.
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