Die vorliegende Arbeit wurde im Rahmen einer kooperativen Promotion zwischen der TU Dresden und der Hochschule Mittweida angefertigt. In dieser werden neuartige, computerorientierte Ansätze für die Analyse von Membranproteinen vorgestellt. Membranproteine sind von essentieller Bedeutung für eine Vielzahl biologischer Prozesse innerhalb eines Organismus und stellen wichtige Zielmoleküle für eine breite Palette von Pharmazeutika dar. Ihre Sequenzen liefern wertvolle und teilweise noch nicht entschlüsselte Informationen über die dreidimensionale Struktur und funktionale Eigenschaften. Innerhalb der Proteomik und Genomik stellen Analysen an Membranproteinstrukturen einen wichtigen Teil für das Verständnis komplexer biologischer Prozesse dar. Im Zuge von Untersuchungen an Membranproteinen konnte eine Vielzahl kurzer wiederkehrender Muster, sogenannte Motive, in den Sequenzen von Membranproteinen beobachtet werden. Diese Motive unterstützen das Verständnis, wie sich Membranproteine in der Zellmembran falten. Im Fokus dieser Arbeit stehen derartige Sequenzmotive. Innerhalb von drei Projekten bilden ausschließlich sequenzmotivbasierte Ansätze die Grundlage für nähere Untersuchungen an Membranproteinstrukturen. Letztendlich liefern die in dieser Arbeit postulierten Methoden wertvolle Erkenntnisse über die strukturelle und funktionelle Rolle von Sequenzmotiven, auf deren Grundlage dazu beigetragen wird, den komplexen Aufbau von Membranproteinen besser verstehen zu können. Generell wird die Zusammenführung proteomischer und mutagener Informationen intensiviert. Nicht zuletzt wird dazu beigetragen, die in dieser Arbeit zusammengetragenen Ergebnisse, für die Planung von in vitro Experimenten sowie weiterführenden Arbeiten auf dem Gebiet der Membranproteinanalyse, der Wissenschaft zur Verfügung zu stellen. / The present work was written as part of a cooperative doctorate between the TU Dresden and the University of Applied Sciences Mittweida. In the doctoral thesis, novel, computer-oriented approaches for the analysis of membrane proteins are presented. Membrane proteins are essential for many cellular processes and are important targets for a wide range of pharmaceuticals. Their sequences provide valuable and partly not yet decoded information about their three-dimensional structure and functional characteristics. The analysis of membrane proteins is an important part for the understanding of complex biological processes in the context of proteomics and genomics. Research of membrane proteins revealed a large number of short, distinct sequence motifs. The motifs found so far support the understanding of the folded protein in the Membrane environment. In this dissertation, in three different approaches it is shown how the output of sequence motif-based methods can support the understanding of structural and functional properties of membrane proteins. In general, the junction of proteomic and mutagenic information is intensified. Last but not least, the results of this work are made available for the planning of in vitro experiments as well as for further works in the field of membrane Protein analysis.

Die vorliegende Arbeit wurde im Rahmen einer kooperativen Promotion zwischen der TU Dresden und der Hochschule Mittweida angefertigt. In dieser werden neuartige, computerorientierte Ansätze für die Analyse von Membranproteinen vorgestellt. Membranproteine sind von essentieller Bedeutung für eine Vielzahl biologischer Prozesse innerhalb eines Organismus und stellen wichtige Zielmoleküle für eine breite Palette von Pharmazeutika dar. Ihre Sequenzen liefern wertvolle und teilweise noch nicht entschlüsselte Informationen über die dreidimensionale Struktur und funktionale Eigenschaften. Innerhalb der Proteomik und Genomik stellen Analysen an Membranproteinstrukturen einen wichtigen Teil für das Verständnis komplexer biologischer Prozesse dar. Im Zuge von Untersuchungen an Membranproteinen konnte eine Vielzahl kurzer wiederkehrender Muster, sogenannte Motive, in den Sequenzen von Membranproteinen beobachtet werden. Diese Motive unterstützen das Verständnis, wie sich Membranproteine in der Zellmembran falten. Im Fokus dieser Arbeit stehen derartige Sequenzmotive. Innerhalb von drei Projekten bilden ausschließlich sequenzmotivbasierte Ansätze die Grundlage für nähere Untersuchungen an Membranproteinstrukturen. Letztendlich liefern die in dieser Arbeit postulierten Methoden wertvolle Erkenntnisse über die strukturelle und funktionelle Rolle von Sequenzmotiven, auf deren Grundlage dazu beigetragen wird, den komplexen Aufbau von Membranproteinen besser verstehen zu können. Generell wird die Zusammenführung proteomischer und mutagener Informationen intensiviert. Nicht zuletzt wird dazu beigetragen, die in dieser Arbeit zusammengetragenen Ergebnisse, für die Planung von in vitro Experimenten sowie weiterführenden Arbeiten auf dem Gebiet der Membranproteinanalyse, der Wissenschaft zur Verfügung zu stellen. / The present work was written as part of a cooperative doctorate between the TU Dresden and the University of Applied Sciences Mittweida. In the doctoral thesis, novel, computer-oriented approaches for the analysis of membrane proteins are presented. Membrane proteins are essential for many cellular processes and are important targets for a wide range of pharmaceuticals. Their sequences provide valuable and partly not yet decoded information about their three-dimensional structure and functional characteristics. The analysis of membrane proteins is an important part for the understanding of complex biological processes in the context of proteomics and genomics. Research of membrane proteins revealed a large number of short, distinct sequence motifs. The motifs found so far support the understanding of the folded protein in the Membrane environment. In this dissertation, in three different approaches it is shown how the output of sequence motif-based methods can support the understanding of structural and functional properties of membrane proteins. In general, the junction of proteomic and mutagenic information is intensified. Last but not least, the results of this work are made available for the planning of in vitro experiments as well as for further works in the field of membrane Protein analysis.