Dissertação (mestrado) - Universidade de Brasilia. Departamento de Biologia Vegetal / Made available in DSpace on 2012-10-15T22:29:47Z (GMT). No. of bitstreams: 0

Dissertação (mestrado) - Universidade de Brasilia. Departamento de Biologia Vegetal / Made available in DSpace on 2016-01-08T14:53:16Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 1984

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:26:05Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2001-02-22Bitstream added on 2014-06-13T20:33:46Z : No. of bitstreams: 1 moreira_ae_me_sjrp.pdf: 1607576 bytes, checksum: 6defec23b76aee9fab3792f6dfc9ab01 (MD5) / O presente trabalho descreve a caracterização molecular parcial e a localização subcelular de um isolado brasileiro do vírus do mosaico do feijoeiro do sul dos E.U.A. (southern bean mosaic virus, SBMV, gênero Sobemovirus) encontrado no Estado de São Paulo e aqui intitulado SBMV-BSP. O SBMV-BSP infectou sistemicamente plantas de Phaseolus vulgaris L. 'Rosinha induzindo mosaico, distorção foliar e redução do tamanho da planta. O SBMV-BSP foi purificado à partir de folhas de feijoeiros, cv. Rosinha, infectados produzindo preparações de bom grau de pureza e concentração viral satisfatória (50-70 mg/Kg de folhas infectadas). Por eletroforese em gel desnaturante SDS-PAGE, foi determinada a massa molecular da proteína capsidial com valor estimado em 30 kDa. Um anti-soro para a proteína capsidial foi obtido de galinhas imunizadas com preparações purificadas do vírus (anti-SBMV), sendo este específico e de alto título (1:128.000). Em SDS-PAGE, uma análise comparativa de extratos de planta sadia e infectada evidenciou a presença de uma banda a mais neste último que foi identificada por Western blot utilizando o anti-SBMV como sendo correspondente à proteína capsidial do SBMV-BSP. RNAs de vários tamanhos (4,2 Kb; 3,1 Kb; 2,65 Kb; 2,15 Kb; 1,64 Kb; 1,36 Kb; e 1,0 Kb) foram obtidos do SBMV-BSP purificado, confirmando a heterogeneidade dos RNAs presentes nos virions. Uma sonda molecular não radioativa que reconhece especificamente os RNAs do SBMV-BSP e não reconhece RNAs de planta sadia foi produzida. Através de Northern blot e hibridização com essa sonda todos os fragmentos de RNAs foram detectados também em extratos de plantas infectadas pelo vírus, comprovando pela primeira vez a presença dos RNAs heterogêneos na planta hospedeira. Duas espécies de RNAs de fita dupla foram extraídas a partir de extratos de plantas de feijoeiro infectadas pelo SBMV-BSP,... / The present work describes the partial molecular characterization and the subcellular localization of a Brazilian isolated of Southern bean mosaic virus (SBMV, genus Sobemovirus) found in the São Paulo State and designated SBMV-BSP. The SBMV-BSP infected systemically plants of Phaseolus vulgaris L Rosinha inducing mosaic, leaf distortions and reduction of the size of the plant. The SBMV-BSP was purified from infected bean leaves yielding preparations with a good degree of purity and satisfactory virus concentration (50-70 mg/kh of infected leaves). By denaturing gel electrophoresis (SDS-PAGE), the molecular mass of the coat protein was determined to have an estimated value of 30 kDa. An antiserum for the coat protein was obtained from hens immunized with purified viral preparation (anti-SBMV), having high specificity and title (1:120,000). In SDS-PAGE a comparative analysis of infected and healthy plants showed the presence of an extra band in extracts of infected plants identified by Western blot, using anti-SBMV, as the coat protein of the SBMV-BSP. RNAs of many sizes (4.2 Kb; 3.1 Kb; 2.65 Kb; 2.15 Kb; 1.64 Kb; 1.36 Kb; e 1.0 Kb) were detected in SBMV-BSP purified preparations, confirming the heterogeneity of the RNAs found in virions. A non-radioactive molecular probe was produced which recognizes specifically viral RNAs but does not recognize RNAs from healthy plants. Using Northern blot and hybridization with the specific probe it was shown that the heterogenous RNA fragments were also found in extracts of infected plants providing, for the first time, evidence of their presence in the host plant. Two species of double stranded RNAs (dsRNA) were obtained from extracts of SBMV-BSP infected plants, with sizes of 4.2 Kbp and 1.0 Kbp. In bean leaves, SBMV-BSP particles were seen dispersed in the cytoplasm and sometimes arranged in almost crystalline patterns...(Complete abastract click electronic access below)

Orientador: José Osmar Gaspar / Banca: Addolorata Colariccio / Banca: Gustavo Orlando Bonilla Rodriguez / Resumo: O presente trabalho descreve a caracterização molecular parcial e a localização subcelular de um isolado brasileiro do vírus do mosaico do feijoeiro do sul dos E.U.A. (southern bean mosaic virus, SBMV, gênero Sobemovirus) encontrado no Estado de São Paulo e aqui intitulado SBMV-BSP. O SBMV-BSP infectou sistemicamente plantas de Phaseolus vulgaris L. 'Rosinha" induzindo mosaico, distorção foliar e redução do tamanho da planta. O SBMV-BSP foi purificado à partir de folhas de feijoeiros, cv. Rosinha, infectados produzindo preparações de bom grau de pureza e concentração viral satisfatória (50-70 mg/Kg de folhas infectadas). Por eletroforese em gel desnaturante SDS-PAGE, foi determinada a massa molecular da proteína capsidial com valor estimado em 30 kDa. Um anti-soro para a proteína capsidial foi obtido de galinhas imunizadas com preparações purificadas do vírus (anti-SBMV), sendo este específico e de alto título (1:128.000). Em SDS-PAGE, uma análise comparativa de extratos de planta sadia e infectada evidenciou a presença de uma banda a mais neste último que foi identificada por "Western blot" utilizando o anti-SBMV como sendo correspondente à proteína capsidial do SBMV-BSP. RNAs de vários tamanhos (4,2 Kb; 3,1 Kb; 2,65 Kb; 2,15 Kb; 1,64 Kb; 1,36 Kb; e 1,0 Kb) foram obtidos do SBMV-BSP purificado, confirmando a heterogeneidade dos RNAs presentes nos virions. Uma sonda molecular não radioativa que reconhece especificamente os RNAs do SBMV-BSP e não reconhece RNAs de planta sadia foi produzida. Através de "Northern blot" e hibridização com essa sonda todos os fragmentos de RNAs foram detectados também em extratos de plantas infectadas pelo vírus, comprovando pela primeira vez a presença dos RNAs heterogêneos na planta hospedeira. Duas espécies de RNAs de fita dupla foram extraídas a partir de extratos de plantas de feijoeiro infectadas pelo SBMV-BSP,...(Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: The present work describes the partial molecular characterization and the subcellular localization of a Brazilian isolated of Southern bean mosaic virus (SBMV, genus Sobemovirus) found in the São Paulo State and designated SBMV-BSP. The SBMV-BSP infected systemically plants of Phaseolus vulgaris L "Rosinha" inducing mosaic, leaf distortions and reduction of the size of the plant. The SBMV-BSP was purified from infected bean leaves yielding preparations with a good degree of purity and satisfactory virus concentration (50-70 mg/kh of infected leaves). By denaturing gel electrophoresis (SDS-PAGE), the molecular mass of the coat protein was determined to have an estimated value of 30 kDa. An antiserum for the coat protein was obtained from hens immunized with purified viral preparation (anti-SBMV), having high specificity and title (1:120,000). In SDS-PAGE a comparative analysis of infected and healthy plants showed the presence of an extra band in extracts of infected plants identified by Western blot, using anti-SBMV, as the coat protein of the SBMV-BSP. RNAs of many sizes (4.2 Kb; 3.1 Kb; 2.65 Kb; 2.15 Kb; 1.64 Kb; 1.36 Kb; e 1.0 Kb) were detected in SBMV-BSP purified preparations, confirming the heterogeneity of the RNAs found in virions. A non-radioactive molecular probe was produced which recognizes specifically viral RNAs but does not recognize RNAs from healthy plants. Using Northern blot and hybridization with the specific probe it was shown that the heterogenous RNA fragments were also found in extracts of infected plants providing, for the first time, evidence of their presence in the host plant. Two species of double stranded RNAs (dsRNA) were obtained from extracts of SBMV-BSP infected plants, with sizes of 4.2 Kbp and 1.0 Kbp. In bean leaves, SBMV-BSP particles were seen dispersed in the cytoplasm and sometimes arranged in almost crystalline patterns...(Complete abastract click electronic access below) / Mestre

Orientador: Alvaro S. Costa / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-20T01:41:00Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Vega_Jorge_M.pdf: 4286431 bytes, checksum: e5da9b352c4959d8d12cdc78b7aec1f8 (MD5) Previous issue date: 1985 / Resumo: Em células do parênquima fotossintetizante de folhas de soja {Glycine max (L.) Merr.}, invadidas sistematicamente pelo vírus do mosaico comum de soja ('soybean mosaic virus'), foi observado que uma importante fração das inclusões lamelares (IL) induzidas pelo vírus aparecem em contato com os peroxisomas. Esta organela foi identificada pela reação da diaminobenzidina para localização citoquímica da catalase. Os peroxisomas são deformados pelo contrato com as inclusões. Não ocorre aumento desta atividade enzimática nas folhas inoculadas, nas quais não foi observada a associação entre inclusões e peroxisomas. A peroxidase, uma enzima não peroxisomal, é incrementada tanto nas folhas inoculadas como nas invadidas sistemicamente. Na variedade de soja Santa Rosa, muito suscetível ao VMCS, foi observado um decréscimo aparente no número de peroxisomas visíveis ao microscópio óptico, por corte de células, nas folhas infectadas. ...Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital / Abstract: Most cytoplasmic inclusions induced by soybean mosaic virus were observedassociated with peroxisomes in mesophyll cells of systemically infected leaves of soybean {Glycine max (L.) Merr.}. Peroxisomes, identified by the diaminobenzidine reaction for catalase, become misshapen because of deep invaginations at the region of contact with the lamellar inclusions. Aggregates ofperoxisomes, formed around the lamellar inclusions, are frequent. The catalase activity, a peroxisomal enzyme, increases in leaves with systemi symptoms, apparently as a result of the peroxisome-inclusin association. Catalase activity was not increased in inoculated leaves, nor them. The peroxidase activity, which is not localized in the peroxisome, is increased in either systemic or locally infected leaves. ...Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations / Mestrado / Mestre em Biologia Vegetal

Orientador : Elliot W. Kitajima / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-18T02:58:49Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Camargo_IrineuJoseBarsantide_D.pdf: 9596167 bytes, checksum: 926cbf7f4d50de741cd0761e27ba0956 (MD5) Previous issue date: 1973 / Resumo: Não informado / Abstract: Not informed. / Doutorado / Imunologia / Doutor em Genetica e Biologia Molecular

Orientadores : Candido Pereira Pinto Ricardo, Avelino Rodrigues de Oliveira / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-18T20:47:33Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Gouvea_CibeleMarliCacaoPaiva_D.pdf: 6464931 bytes, checksum: e3c55e63e6a09d2433e994255bc6ac09 (MD5) Previous issue date: 1993 / Resumo: Foram analisadas alterações nos padrões de proteínas e compostos de fósforo e carbono em folhas de pepino e tomate infectadas pelos vírus do mosaico amarelo da abobrinha-de-moita (VMAA) e do mosaico do pepino (VMP), através de eletroforese e ressonância magnética nuclear (RMN). As extrações de proteínas foram feitas 48 h e aos 5,10, 15 e 20 dias após a inoculação dos vírus. Foi detectado aparecimento de proteína com PM 39.000 Da na fração microssomal de pepino com VMAA e de tomate com VMP. Foi observado que a infecção de pepino e tomate por TMV não induz aparecimento dessa proteína na fração microssomal. A metodologia utilizada para caracterização parcial revelou que a proteína de PM 39.000 Da não é glicosilada, é uma proteína periférica das membranas microssomais, não está presente no fluido intercelular e na parede celular. A eletroforese bidimensional mostrou que a proteína acumulada em pepino e tomate possui a mesma carga elétrica e o mesmo número de isoformas. Assim, é possível que esta seja uma proteína relacionada ao processo de patogênese (proteína PR) e seu aparecimento reflete alterações no metabolismo da planta hospedeira. Foi ainda observado aumento de atividade peroxidásica nas plantas infectadas. Através dos estudos de RMN foi observado acúmulo de sacarose, diminuição de açúcares fosfato e aumento de fosfato inorgânico nas folhas infectadas. Isto indica uma provável alteração no metabolismo de carboidratos, devido à infecção virótica. Foi, ainda, detectado aumento de glicolato em pepino infectado sugerindo uma possível interferência do processo infeccioso sobre a atividade de oxigenase da ribulose 1,5 bisfosfato carboxilase-oxigenase. Nos tomateiros infectados foi observado aumento de compostos aromáticos / Abstract: The changes in the leaf protein pattern, phosphorus and carbon coumpounds from cucumber and tomato infected with zucchini yellow mosaic virus (ZYMV) and cucumber mosaic virus (CMV) were analysed by gel electrophoresis and nuclear magnetic resonance (NMR). The leaf proteins were extracted 48 hr and 5, 10, 15 and 20 days after virus inoculation. A MW 39,000 Da protein was induced in the microsomal fraction from cucumber infected with ZVMV and tomato with CMV. The partial characterization of the MW 39,000 Da revealed that it was not glycoprotein, but a peripheral protein from microsomal membranes and not present in the intercellular fluid and cell wall. The bidimensional electrophoresis analysis revealed the same characteristics of the protein induced in both infected plants. Thus, is possible that the protein is a pathogenesis related (PR protein) and its accumulation in infected plants reflects changes in host plant metabolism. The NMR studies showed sucrose accumulation, sugar phosphate decrease and inorganic phosphate increase. These findings indicate a probable change in host plant carbohydrate metabolism. An increase was observed in glycolate level in infected cucumber. It suggests a change on Rubisco oxigenase activity. An increase was detected in aromatic compounds in infected tomato plants / Doutorado / Biologia Vegetal / Doutor em Ciências

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:28:37Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2001-12Bitstream added on 2014-06-13T19:37:31Z : No. of bitstreams: 1 frangioni_dss_me_botfca.pdf: 542597 bytes, checksum: 287866285220c5f30edfb16af2d32683 (MD5) / No período de 1998 à 2001, 17 amostras de pimentão ‘Magali-R’ (Capsicum annuum L.) com sintomas de mosaico sistêmico, nanismo, deformação foliar e dos frutos, causando severos danos e perdas econômicas, foram coletadas nas regiões produtoras de Paulínia, Lins, Jacareí, Guaiçara e Lucianópolis, municípios do Estado de São Paulo. Essas amostras foram caracterizadas através de círculo de hospedeiras, DAS-ELISA com o emprego de anticorpo monoclonal contra o CMV-I e CMV-II. Um isolado de cada região foi caracterizado molecularmente, quanto ao subgrupo através da RT-PCR e RFLP com a endonuclease de restrição MspI. As amostras foram inoculadas em plantas indicadoras que reagiram com sintomas típicos do Cucumber mosaic virus (CMV), entre estas, Nicotiana glutinosa demonstrando mosaico sistêmico e ausência de necrose, indicou que os isolados do CMV, em estudo, pertenciam ao subgrupo I. N. glutinosa foi utilizada para manter os isolados, para os testes de ELISA, extração de RNA total e como multiplicadora do vírus para a purificação. Todos os isolados testados no DAS-ELISA reagiram positivamente ao anticorpo monoclonal específico para o CMV-I e negativamente para o CMV-II. Os isolados 1, 3, 4, 15 e 17 foram amplificados com sucesso através da RT-PCR, e produziram um fragmento de 486 pb, tamanho esperado para o subgrupo I. Fragmento que ao ser digerido pela MspI, resultou em duas bandas de 150 e 336 pb, padrão esperado para o CMV-I. O método utilizado na purificação foi eficiente, resultando em uma preparação do CMV purificado, cujo rendimento foi de 40 mg/kg de tecido infectado, permitindo a imunização de galinhas e a produção de um antissoro policlonal específico à partir das gemas dos ovos. O antissoro apresentou alto título em ELISA indireto. A triagem de genótipos de pimentão para a resistência ao CMV... . / During the years 1998 to 2001, 17 samples of sweet peppers ‘Magali- R’ (Capsicum annuum L.) showing systemic mosaic, stunt, leaf and fruit distortion, causing severe damage and economic losses, were collected from Paulínia, Lins, Jacareí, Guaiçara and Lucianópolis, regions of São Paulo State. These samples were characterized by host range and DAS-ELISA with monoclonal antibodies against CMV I and CMV II. One isolate from each region was also characterized by RT-PCR and RFLP with restriction enzyme MspI. The plants host range revelead the presence of the Cucumber mosaic virus (CMV) in all samples. The symptom reaction in Nicotiana glutinosa was sistemic mosaic without necrosis, indicating that all CMV isolates belongs to subgroup I. The CMV isolates were also propagated and mantained in this host for the ELISA test and total RNA extration. All isolates tested by DAS-ELISA reacted positively with CMV I specific monoclonal antibodies and negatively with CMV II. The isolates 1, 3, 4, 15 e 17 were successfully amplified by the RTPCR and produced a fragment of 486 pb, the expected size for CMV subgroup I. These fragments when digested by MspI produced two bands of 150 and 336 pb, restriction pattern expected for the CMV subgroup I. Purified CMV yielding was 40mg/kg of infected leaves. The method used was efficient to produce a good purified preparation utilized to immunize chickens that produced specific antiserum with high titer. Screening of sweet peppers resistance to CMV showed immunity of AF-97A and tolerance of AF-188, AF-1178, AF-98 A, AF-99 A and AF-136 A. The hybrid progenies Lamuyo, Reinger, Mayata, Mônica, Magali, Mikalor, Esterel, Melody and “All Big” cultivar showed immune plants. These results are promising to sweet pepper breeding for resistance to CMV.

Orientador: José Osmar Gaspar / Banca: Júlio César Borges / Banca: Jorge Alberto Marques Rezende / Banca: Marinônio Lopez Cornelio / Banca: Roberto da Silva / Resumo: A expressão de proteínas recombinantes em Escherichia coli produz proteínas que se acumulam como agregados insolúveis conhecidos como corpos de inclusão (CI). As proteínas na forma de CI são biologicamente ativas e com estrutura semelhante à proteína nativa quando a expressão é induzida a baixa temperatura. Estas características e a facilidade em purificar os CIs podem representar uma possibilidade de utilização dos CIs como antígenos para a produção de anticorpos policlonais. O gene da proteína capsidial (CP) do Southern bean mosaic virus (SBMV), um Sobemovirus, foi clonado no vetor pET 28a e a proteína expressa em E. coli a 25 º C. Uma análise comparativa entre a CP recombinante presente na forma de corpos de inclusão e a proteína nativa presente nas partículas virais purificadas foi realizada utilizando a técnica de espectroscopia de infravermelho (FT-IR). Os conteúdos de estruturas secundárias identificados diferiram nos percentuais de folha-β enquanto os percentuais hélices-α foram preservados. Uma estrutura tridimensional foi gerada por modelagem molecular por homologia e comparada com os dados obtidos nas análises de FT-IR. Os percentuais obtidos por FT-IR da CP nativa foram condizentes com os dados gerados por modelagem molecular por homologia. Mesmo com algumas diferenças nos conteúdos de folha- β da CP recombinante foi possível verificar um estado conformacional semelhante à proteína nativa. Os corpos de inclusão contendo a proteína recombinante expressa foram utilizados como antígenos para a imunização de coelhos. O antissoro obtido mostrou ser específico e compatível a um antissoro previamente preparado com partículas virais purificadas do SBMV na detecção do vírus em extratos de feijoeiros infectados utilizando imunoensaios por Western blot, PTA-ELISA, Dot Blot e Tissue Printing... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: The production of recombinant proteins in Escherichia coli yields proteins that accumulate as insoluble aggregates known as inclusion bodies (IBs). Biologically active with native-like structure is trapped inside IBs when the expression is induced at low temperature. These features, and the facility to purify the IBs, can represent a possibility to use the IBs as an antigen for the production of polyclonal antibodies. The coat protein gene of Southern bean mosaic virus, a Sobemovirus, was cloned in the vector pET 28a and expressed in Escherichia coli at 25 ºC. The inclusion bodies containing the recombinant protein were isolated and purified. A comparative analysis between recombinant protein present in the form of inclusion bodies and native coat protein present in the purified virus particles was performed using Fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR). The secondary structure contents identified differences in the percentage of β-sheets while α-helices content was much preserved. The three-dimensional structure was generated using molecular modeling and was compared to the data obtained from FT-IR analysis. The percentages obtained from FT-IR analyses of the native CP were consistent with the structure generated through homology molecular modeling. Nevertheless, some differences were present on the content of β-sheets structure of the recombinant CP indicating that the protein conformational state is found in a native like condition. The IBs containing the expressed protein were used as an antigen to immunize rabbits. The antiserum obtained showed to be specific and comparable to one previously prepared with purified SBMV particles, in the virus detection in leaf extracts of infected bean plants using Western blot, PTA-ELISA, Dot Blot and Tissue Printing assays. So, the use of IBs containing recombinant viral proteins to immunize rabbits is a new, easy and very... (Complete abstract click electronic access below) / Doutor

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:32:15Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2011-02-24Bitstream added on 2014-06-13T18:43:21Z : No. of bitstreams: 1 ozatojunior_t_dr_sjrp.pdf: 1586824 bytes, checksum: dea85cc33a334b628fea61b143707b14 (MD5) / A expressão de proteínas recombinantes em Escherichia coli produz proteínas que se acumulam como agregados insolúveis conhecidos como corpos de inclusão (CI). As proteínas na forma de CI são biologicamente ativas e com estrutura semelhante à proteína nativa quando a expressão é induzida a baixa temperatura. Estas características e a facilidade em purificar os CIs podem representar uma possibilidade de utilização dos CIs como antígenos para a produção de anticorpos policlonais. O gene da proteína capsidial (CP) do Southern bean mosaic virus (SBMV), um Sobemovirus, foi clonado no vetor pET 28a e a proteína expressa em E. coli a 25 º C. Uma análise comparativa entre a CP recombinante presente na forma de corpos de inclusão e a proteína nativa presente nas partículas virais purificadas foi realizada utilizando a técnica de espectroscopia de infravermelho (FT-IR). Os conteúdos de estruturas secundárias identificados diferiram nos percentuais de folha-β enquanto os percentuais hélices-α foram preservados. Uma estrutura tridimensional foi gerada por modelagem molecular por homologia e comparada com os dados obtidos nas análises de FT-IR. Os percentuais obtidos por FT-IR da CP nativa foram condizentes com os dados gerados por modelagem molecular por homologia. Mesmo com algumas diferenças nos conteúdos de folha- β da CP recombinante foi possível verificar um estado conformacional semelhante à proteína nativa. Os corpos de inclusão contendo a proteína recombinante expressa foram utilizados como antígenos para a imunização de coelhos. O antissoro obtido mostrou ser específico e compatível a um antissoro previamente preparado com partículas virais purificadas do SBMV na detecção do vírus em extratos de feijoeiros infectados utilizando imunoensaios por Western blot, PTA-ELISA, Dot Blot e Tissue Printing... / The production of recombinant proteins in Escherichia coli yields proteins that accumulate as insoluble aggregates known as inclusion bodies (IBs). Biologically active with native-like structure is trapped inside IBs when the expression is induced at low temperature. These features, and the facility to purify the IBs, can represent a possibility to use the IBs as an antigen for the production of polyclonal antibodies. The coat protein gene of Southern bean mosaic virus, a Sobemovirus, was cloned in the vector pET 28a and expressed in Escherichia coli at 25 ºC. The inclusion bodies containing the recombinant protein were isolated and purified. A comparative analysis between recombinant protein present in the form of inclusion bodies and native coat protein present in the purified virus particles was performed using Fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR). The secondary structure contents identified differences in the percentage of β-sheets while α-helices content was much preserved. The three-dimensional structure was generated using molecular modeling and was compared to the data obtained from FT-IR analysis. The percentages obtained from FT-IR analyses of the native CP were consistent with the structure generated through homology molecular modeling. Nevertheless, some differences were present on the content of β-sheets structure of the recombinant CP indicating that the protein conformational state is found in a native like condition. The IBs containing the expressed protein were used as an antigen to immunize rabbits. The antiserum obtained showed to be specific and comparable to one previously prepared with purified SBMV particles, in the virus detection in leaf extracts of infected bean plants using Western blot, PTA-ELISA, Dot Blot and Tissue Printing assays. So, the use of IBs containing recombinant viral proteins to immunize rabbits is a new, easy and very... (Complete abstract click electronic access below)